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- PDB-5u63: Crystal structure of putative thioredoxin reductase from Haemophi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u63
タイトルCrystal structure of putative thioredoxin reductase from Haemophilus influenzae
要素Thioredoxin reductase
キーワードLYASE / cofactor / nucleotide / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Thioredoxin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Michalska, K. / Maltseva, N. / Mulligan, R. / Grimshaw, S. / Joachimiak, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201200026C 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of putative thioredoxin reductase from Haemophilus influenzae
著者: Michalska, K. / Maltseva, N. / Mulligan, R. / Grimshaw, S. / Joachimiak, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2016年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase
B: Thioredoxin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,22116
ポリマ－69,4102
非ポリマー3,81114
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11930 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area24460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.313, 153.974, 58.193
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase / TRXR


分子量: 34705.066 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (strain ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd) (インフルエンザ菌)
株: ATCC 51907 / DSM 11121 / KW20 / Rd / 遺伝子: trxB, HI_1158 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Magic / 参照: UniProt: P43788, thioredoxin-disulfide reductase

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非ポリマー , 6種, 372分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.95 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.16 M Mg acetate, 0.08 M Na cacodylate, pH 6.5, 16% PEG 8K, 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→30 Å / Num. obs: 49269 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 25 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Net I/σ(I): 25.52
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 20.2 % / Rmerge(I) obs: 1.117 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / CC1/2: 0.754 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TDE

1tde


解像度: 1.99→29.759 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1819 1475 3 %random
Rwork0.1474 ---
obs0.1484 49207 98.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→29.759 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4818 0 217 358 5393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095151
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0376991
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.642981
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062777
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006888
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9896-2.05380.26231010.21613805X-RAY DIFFRACTION88
2.0538-2.12720.24141370.18734310X-RAY DIFFRACTION100
2.1272-2.21230.17411190.1744330X-RAY DIFFRACTION100
2.2123-2.31290.21561350.16794350X-RAY DIFFRACTION100
2.3129-2.43480.22041200.16684360X-RAY DIFFRACTION100
2.4348-2.58730.24211580.16444325X-RAY DIFFRACTION100
2.5873-2.78690.19651320.15974381X-RAY DIFFRACTION100
2.7869-3.06710.18841370.15784392X-RAY DIFFRACTION100
3.0671-3.51040.17161600.1414379X-RAY DIFFRACTION100
3.5104-4.42040.14651420.11954443X-RAY DIFFRACTION100
4.4204-29.76280.16591340.1374657X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43860.02030.00953.98651.6872.3480.0049-0.2250.17880.43350.0783-0.267-0.03630.1557-0.090.27090.0041-0.060.2747-0.00820.239459.619362.578341.2334
21.41010.0896-0.49360.7234-0.22270.30610.1146-0.33010.11780.40860.0224-0.0909-0.01030.1028-0.14310.48240.0095-0.03230.3054-0.02890.261539.584560.424747.8103
33.1307-0.7768-0.41324.94921.82173.86050.0319-0.0836-0.00710.2085-0.11540.3032-0.0431-0.22710.06310.1984-0.05280.01270.17120.02010.194227.762251.823440.1074
41.19760.6343-0.28452.01290.25540.15650.1933-0.14510.20990.324-0.08320.0708-0.07670.0501-0.15360.34050.0426-0.02420.2491-0.00720.275342.014268.309238.7264
51.7770.23140.82564.59031.2343.52960.06420.09050.3269-0.10340.0365-0.3098-0.41040.1843-0.08430.25780.01060.02370.1970.01470.255457.857969.518328.736
62.0068-0.3931-0.05561.6006-0.08522.460.12170.4346-0.0531-0.2752-0.1218-0.09020.1646-0.0732-0.00690.23170.04310.01880.2355-0.02270.177455.978448.161312.3553
73.49890.3631-0.32932.9523-0.29425.11570.2528-0.05890.5425-0.1695-0.1366-0.6617-0.41490.6362-0.09770.3122-0.03220.10670.4685-0.08290.758384.982555.836614.7787
82.4088-0.3637-0.15251.58230.08011.87850.07180.44490.2175-0.2906-0.071-0.1713-0.245-0.1013-0.02090.28520.03030.04140.27510.04210.230356.005260.502313.0506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 106 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 107 through 144 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 145 through 233 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 234 through 267 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 268 through 317 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid -2 through 128 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 129 through 233 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 234 through 316 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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