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- PDB-5u2o: Crystal structure of Zn-binding triple mutant of GH family 9 endo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u2o
タイトルCrystal structure of Zn-binding triple mutant of GH family 9 endoglucanase J30
要素J30 CCH
キーワードHYDROLASE / glycoside hydrolase / GH9 / Ig-like domain / CBM30
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase activity / polysaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Immunoglobulin E-set ...Cellulase N-terminal ig-like domain / Cellulase, Ig-like domain / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / J30 cch
類似検索 - 構成要素
生物種Thermobacillus composti KWC4 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Ellinghaus, T.L. / Pereira, J.H. / McAndrew, R.P. / Welner, D.H. / Adams, P.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-05CH11231 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018
タイトル: Engineering glycoside hydrolase stability by the introduction of zinc binding.
著者: Ellinghaus, T.L. / Pereira, J.H. / McAndrew, R.P. / Welner, D.H. / DeGiovanni, A.M. / Guenther, J.M. / Tran, H.M. / Feldman, T. / Simmons, B.A. / Sale, K.L. / Adams, P.D.
履歴
登録2016年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年4月10日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO ...SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 1, 2 AND 3 OF SHEETS AA2 AND AA3 ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: J30 CCH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6107
ポリマ－63,9871
非ポリマー6236
水14,394799
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.960, 90.960, 316.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 J30 CCH


分子量: 63987.066 Da / 分子数: 1 / 変異: A98C, G114C, Y143H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermobacillus composti KWC4 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A384E0U3*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 799 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: trisodium citrate dihydrate, 2-propanol, PEG 10,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→70.51 Å / Num. obs: 134366 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 21.5 % / Biso Wilson estimate: 13.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.46→1.5 Å / 冗長度: 21.7 % / Rmerge(I) obs: 1.704 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXDEV_2447精密化
xia20.3.8.0データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
xia2データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: J30

解像度: 1.46→70.51 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 13.34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.151 2000 1.49 %
Rwork0.14 --
obs0.14 134282 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 19.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.46→70.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4255 0 38 799 5092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074586
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9246264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3641669
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007842
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.46-1.49650.24981390.22819231X-RAY DIFFRACTION99
1.4965-1.5370.20811400.20479222X-RAY DIFFRACTION99
1.537-1.58220.16871400.18759261X-RAY DIFFRACTION99
1.5822-1.63330.2071400.17219263X-RAY DIFFRACTION99
1.6333-1.69170.18791410.1589338X-RAY DIFFRACTION99
1.6917-1.75940.19451410.14819321X-RAY DIFFRACTION100
1.7594-1.83950.14981420.13919351X-RAY DIFFRACTION100
1.8395-1.93650.13671420.13199409X-RAY DIFFRACTION100
1.9365-2.05780.15151430.12939413X-RAY DIFFRACTION100
2.0578-2.21670.13121420.12279477X-RAY DIFFRACTION100
2.2167-2.43980.13551440.11799494X-RAY DIFFRACTION100
2.4398-2.79280.16261440.12389573X-RAY DIFFRACTION100
2.7928-3.51870.12951480.12729716X-RAY DIFFRACTION100
3.5187-70.59420.1381540.144810213X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.5623 Å / Origin y: 33.1542 Å / Origin z: -12.5824 Å
111213212223313233
T0.0506 Å2-0.0104 Å2-0.0014 Å2-0.116 Å2-0.0018 Å2--0.1053 Å2
L0.4574 °2-0.0387 °20.1409 °2-0.4282 °2-0.1762 °2--0.6409 °2
S-0.0056 Å °-0.0294 Å °-0.0555 Å °-0.0432 Å °0.0177 Å °-0.0165 Å °0.0396 Å °-0.0145 Å °0.0074 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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