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- PDB-5tzk: Crystal structure of S. aureus TarS 1-349 in complex with UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tzk
タイトルCrystal structure of S. aureus TarS 1-349 in complex with UDP
要素Glycosyl transferase
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferase / GT-A / Wall teichoic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(ribitol-phosphate) beta-N-acetylglucosaminyltransferase / teichoic acid biosynthetic process / glycosyltransferase activity / cell wall organization / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
TarS beta-glycosyltransferase C-terminal domain 1 / TarS beta-glycosyltransferase C-terminal domain 1 / TarS C-terminal domain 2 / : / Glycosyl transferase TarS linker domain / Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Poly(ribitol-phosphate) beta-N-acetylglucosaminyltransferase TarS / :
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Worrall, L.J. / Sobhanifar, S. / King, D.T. / Strynadka, N.C.
資金援助 カナダ, 米国, 2件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog. / 年: 2016
タイトル: Structure and Mechanism of Staphylococcus aureus TarS, the Wall Teichoic Acid beta-glycosyltransferase Involved in Methicillin Resistance.
著者: Sobhanifar, S. / Worrall, L.J. / King, D.T. / Wasney, G.A. / Baumann, L. / Gale, R.T. / Nosella, M. / Brown, E.D. / Withers, S.G. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2016年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Glycosyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1617
ポリマ－42,3181
非ポリマー8436
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area15070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.070, 60.190, 65.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.510, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Monomer as determined by SEC-MALS

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要素

#1: タンパク質 Glycosyl transferase


分子量: 42317.750 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 2-350 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: SAMEA2236484_00765, SAMEA2384030_00583, SAMEA2384487_01253, SAMEA2445549_00791, SAMEA2445572_00749, SAMEA2445608_00472, SAMEA2445616_00196, SAMEA2445622_01196, SAMEA2445624_00746, ...遺伝子: SAMEA2236484_00765, SAMEA2384030_00583, SAMEA2384487_01253, SAMEA2445549_00791, SAMEA2445572_00749, SAMEA2445608_00472, SAMEA2445616_00196, SAMEA2445622_01196, SAMEA2445624_00746, SAMEA2445630_01744, SAMEA2445663_00417, SAMEA2445672_00193
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A181F8T0, UniProt: A0A0H3JPC6*PLUS, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 mM lithium sulfate, 27% w/v PEG 3350, and 0.1 M Bis-Tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→28.29 Å / Num. obs: 19997 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 25.39 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 23.1 / Num. measured all: 97397
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.22-2.284.30.2030.956194.2
9.93-28.294.50.0220.999196.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データ削減
Aimless0.5.26データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(1.10_2155)精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.22→28.281 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2185 1029 5.14 %
Rwork0.1757 --
obs0.1779 19997 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 83.03 Å2 / Biso mean: 32.5185 Å2 / Biso min: 11.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.22→28.281 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2739 0 46 173 2958
Biso mean--44.76 39.46 -
残基数----338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082841
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d13851
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.41717
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2201-2.33710.3771310.29752633276498
2.3371-2.48350.23211390.195927152854100
2.4835-2.67510.23191600.192626972857100
2.6751-2.94410.25591270.189427392866100
2.9441-3.36950.24541560.181427122868100
3.3695-4.24290.18461310.146927502881100
4.2429-28.28310.1771850.147127552940100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.34490.34370.13692.0717-0.58363.55480.00650.15930.0314-0.1454-0.0626-0.1034-0.12280.09130.05570.1630.01790.01960.1369-0.02290.181-88.1239-113.727110.2122
22.1238-0.39440.22531.88520.24412.3579-0.0213-0.20670.05980.1466-0.01450.0424-0.1164-0.08790.04390.1338-0.0281-0.0030.1216-0.00550.1279-110.7227-117.624933.0606
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 1 through 218 )C1 - 218
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 219 through 348 )C219 - 348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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