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- PDB-5tzb: Burkholderia sp. beta-aminopeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tzb
タイトルBurkholderia sp. beta-aminopeptidase
要素D-aminopeptidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / beta-aminopeptidase / enzyme (酵素) / Burkholderia (バークホルデリア属) / Ntn hydrolases / beta-amino acids
機能・相同性L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Burkholderia sp. LK4 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.977 Å
データ登録者McGowan, S. / Drinkwater, N. / John, M. / Dumsday, G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of a beta-aminopeptidase from an Australian Burkholderia sp.
著者: John-White, M. / Dumsday, G.J. / Johanesen, P. / Lyras, D. / Drinkwater, N. / McGowan, S.
履歴
登録2016年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22020年1月29日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-aminopeptidase
B: D-aminopeptidase
C: D-aminopeptidase
G: D-aminopeptidase
E: D-aminopeptidase
F: D-aminopeptidase
D: D-aminopeptidase
H: D-aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,86412
ポリマ－320,7048
非ポリマー1604
水32,1031782
1
A: D-aminopeptidase
B: D-aminopeptidase
C: D-aminopeptidase
D: D-aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,4326
ポリマ－160,3524
非ポリマー802
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17650 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area39000 Å2
手法PISA
2
G: D-aminopeptidase
E: D-aminopeptidase
F: D-aminopeptidase
H: D-aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,4326
ポリマ－160,3524
非ポリマー802
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17750 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area38800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.451, 133.260, 117.068
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
D-aminopeptidase


分子量: 40087.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia sp. LK4 (バクテリア)
遺伝子: VK92_01140 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLysS DE3 / 参照: UniProt: A0A0J6Q6M7
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1782 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 35 % 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1 M sodium cacodylate pH 7.0 and 5 % PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月10日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) water-cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→45.711 Å / Num. obs: 190171 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.98-2.013.80.9240.591187.1
10.83-62.713.70.0450.916198.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B65

1b65


解像度: 1.977→45.711 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 9243 4.99 %
Rwork0.1979 --
obs0.1999 185395 94.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.977→45.711 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20361 0 4 1782 22147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00720755
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05628286
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6327190
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0443257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063777
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.977-1.99950.31352440.26595209X-RAY DIFFRACTION84
1.9995-2.0230.27013210.26055838X-RAY DIFFRACTION95
2.023-2.04770.30663290.24965974X-RAY DIFFRACTION97
2.0477-2.07360.27662920.24736012X-RAY DIFFRACTION97
2.0736-2.10090.29632970.24755964X-RAY DIFFRACTION97
2.1009-2.12960.27662750.23856078X-RAY DIFFRACTION97
2.1296-2.16010.29333280.23765967X-RAY DIFFRACTION97
2.1601-2.19230.27673450.2395981X-RAY DIFFRACTION97
2.1923-2.22660.46972740.43385034X-RAY DIFFRACTION82
2.2266-2.26310.63012090.6323978X-RAY DIFFRACTION64
2.2631-2.30210.54272410.39084505X-RAY DIFFRACTION73
2.3021-2.3440.25793280.20776048X-RAY DIFFRACTION98
2.344-2.3890.25793280.19575991X-RAY DIFFRACTION98
2.389-2.43780.22653470.18475968X-RAY DIFFRACTION98
2.4378-2.49080.22813230.19366041X-RAY DIFFRACTION98
2.4908-2.54870.25043320.19376052X-RAY DIFFRACTION98
2.5487-2.61250.24823080.18216085X-RAY DIFFRACTION98
2.6125-2.68310.23863330.18146010X-RAY DIFFRACTION98
2.6831-2.7620.22433140.18246069X-RAY DIFFRACTION98
2.762-2.85120.22673320.17846061X-RAY DIFFRACTION98
2.8512-2.95310.22313080.17826122X-RAY DIFFRACTION98
2.9531-3.07130.2252900.17656064X-RAY DIFFRACTION98
3.0713-3.2110.2213160.17526089X-RAY DIFFRACTION98
3.211-3.38030.21513200.17376141X-RAY DIFFRACTION99
3.3803-3.5920.21753200.16916116X-RAY DIFFRACTION99
3.592-3.86920.22113160.20466069X-RAY DIFFRACTION98
3.8692-4.25830.17563240.14826080X-RAY DIFFRACTION98
4.2583-4.87390.1482760.11666240X-RAY DIFFRACTION99
4.8739-6.13820.15453040.12256187X-RAY DIFFRACTION99
6.1382-45.72340.15373690.1316179X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.6775 Å / Origin y: -38.2948 Å / Origin z: 13.3942 Å
111213212223313233
T0.1187 Å2-0.0238 Å2-0.0023 Å2-0.0973 Å2-0.0131 Å2--0.1786 Å2
L0.3119 °2-0.0297 °2-0.0778 °2-0.0897 °20.0049 °2--0.8197 °2
S-0.0034 Å °0.1023 Å °-0.0486 Å °-0.0147 Å °0.0106 Å °0.0138 Å °-0.0123 Å °-0.0865 Å °-0.0106 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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