+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tzb | ||||||
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Title | Burkholderia sp. beta-aminopeptidase | ||||||
Components | D-aminopeptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / beta-aminopeptidase / enzyme / Burkholderia / Ntn hydrolases / beta-amino acids | ||||||
Function / homology | L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta / : Function and homology information | ||||||
Biological species | Burkholderia sp. LK4 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.977 Å | ||||||
Authors | McGowan, S. / Drinkwater, N. / John, M. / Dumsday, G. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / Year: 2017 Title: Crystal structure of a beta-aminopeptidase from an Australian Burkholderia sp. Authors: John-White, M. / Dumsday, G.J. / Johanesen, P. / Lyras, D. / Drinkwater, N. / McGowan, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tzb.cif.gz | 1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tzb.ent.gz | 888 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tzb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5tzb_validation.pdf.gz | 502.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5tzb_full_validation.pdf.gz | 518.5 KB | Display | |
Data in XML | 5tzb_validation.xml.gz | 110.8 KB | Display | |
Data in CIF | 5tzb_validation.cif.gz | 159.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tzb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/5tzb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1b65S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 40087.938 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Burkholderia sp. LK4 (bacteria) / Gene: VK92_01140 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 pLysS DE3 / References: UniProt: A0A0J6Q6M7 #2: Chemical | ChemComp-CA / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 35 % 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1 M sodium cacodylate pH 7.0 and 5 % PEG8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX1 / Wavelength: 0.95369 Å | ||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Dec 10, 2015 | ||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double-crystal Si(111) water-cooled / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95369 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.98→45.711 Å / Num. obs: 190171 / % possible obs: 97.4 % / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 8.1 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1B65 Resolution: 1.977→45.711 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 23.76 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.977→45.711 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 23.6775 Å / Origin y: -38.2948 Å / Origin z: 13.3942 Å
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Refinement TLS group | Selection details: ALL |