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- PDB-5tu7: Crystal structure of Staphylococcus epidermidis Aap G511-spacer-G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tu7
タイトルCrystal structure of Staphylococcus epidermidis Aap G511-spacer-G513 (consensus G5-spacer-consensus G5)
要素Accumulation-associated protein Aap G511-spacer-G513 (consensus G5-spacer-consensus G5)
キーワードPROTEIN BINDING / biofilm intercellular adhesion Staphylococcus Aap
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Resuscitation-promoting factor rpfb. / Resuscitation-promoting factor rpfb fold / E domain / E domain / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / : / YSIRK type signal peptide ...Resuscitation-promoting factor rpfb. / Resuscitation-promoting factor rpfb fold / E domain / E domain / G5 domain / G5 domain / G5 domain profile. / G5 / : / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Single Sheet / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Accumulation associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Shelton, C.L. / Conrady, D.G. / Herr, A.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM094363 米国
American Heart Association13PRE16380011 米国
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2017
タイトル: Functional consequences of B-repeat sequence variation in the staphylococcal biofilm protein Aap: deciphering the assembly code.
著者: Shelton, C.L. / Conrady, D.G. / Herr, A.B.
履歴
登録2016年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月1日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Accumulation-associated protein Aap G511-spacer-G513 (consensus G5-spacer-consensus G5)
B: Accumulation-associated protein Aap G511-spacer-G513 (consensus G5-spacer-consensus G5)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5992
ポリマ－44,5992
非ポリマー00
水19811
1
A: Accumulation-associated protein Aap G511-spacer-G513 (consensus G5-spacer-consensus G5)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3001
ポリマ－22,3001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Accumulation-associated protein Aap G511-spacer-G513 (consensus G5-spacer-consensus G5)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3001
ポリマ－22,3001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.200, 55.100, 185.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Accumulation-associated protein Aap G511-spacer-G513 (consensus G5-spacer-consensus G5)


分子量: 22299.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis (strain ATCC 35984 / RP62A) (表皮ブドウ球菌)
株: ATCC 35984 / RP62A / 遺伝子: aap, SERP2398 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BLR(DE3) / 参照: UniProt: Q5HKE8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.22 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 5.0 0.25 M calcium chloride 24% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.34→52.812 Å / Num. obs: 6930 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 74.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.23 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 3.34→3.46 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 2.67 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1-2155精密化
BUSTER2.10.1精密化
XDSMay 1, 2016データ削減
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.34→52.812 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.38
詳細: Both BUSTER and PHENIX were used for refinement of this structure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3067 489 7.07 %RANDOM
Rwork0.2559 ---
obs0.2596 6915 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.34→52.812 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1827 0 0 11 1838
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031866
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5512556
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7281138
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005354
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3402-3.82340.29711580.21662069X-RAY DIFFRACTION100
3.8234-4.81660.2771610.2262111X-RAY DIFFRACTION100
4.8166-52.81850.33221700.2982246X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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