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- PDB-5tt5: Escherichia coli LigA (K115M) in complex with NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tt5
タイトルEscherichia coli LigA (K115M) in complex with NAD+
要素DNA ligase
キーワードLIGASE / metal catalysis / covalent nucleotidyltransferase / lysyl-AMP
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA ligase (NAD+) / DNA ligase (NAD+) activity / base-excision repair, DNA ligation / DNA ligation / NAD+ binding / DNA replication / DNA binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc-finger, NAD-dependent DNA ligase C4-type / NAD-dependent DNA ligase C4 zinc finger domain / NAD-dependent DNA ligase, active site / NAD-dependent DNA ligase, conserved site / NAD-dependent DNA ligase signature 1. / NAD-dependent DNA ligase signature 2. / NAD-dependent DNA ligase / NAD-dependent DNA ligase, OB-fold / NAD-dependent DNA ligase, adenylation / NAD-dependent DNA ligase, N-terminal ...Zinc-finger, NAD-dependent DNA ligase C4-type / NAD-dependent DNA ligase C4 zinc finger domain / NAD-dependent DNA ligase, active site / NAD-dependent DNA ligase, conserved site / NAD-dependent DNA ligase signature 1. / NAD-dependent DNA ligase signature 2. / NAD-dependent DNA ligase / NAD-dependent DNA ligase, OB-fold / NAD-dependent DNA ligase, adenylation / NAD-dependent DNA ligase, N-terminal / NAD-dependent DNA ligase adenylation domain / NAD-dependent DNA ligase OB-fold domain / Ligase N family / DisA/LigA, helix-hairpin-helix motif / Helix-hairpin-helix motif / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Helix hairpin bin / RuvA domain 2-like / Helix-hairpin-helix domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / breast cancer carboxy-terminal domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / Helix Hairpins / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / DNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.552 Å
データ登録者Goldgur, Y. / Unciuleac, M.-C. / Shuman, S.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM63611-14 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30-CA008748 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Two-metal versus one-metal mechanisms of lysine adenylylation by ATP-dependent and NAD(+)-dependent polynucleotide ligases.
著者: Unciuleac, M.C. / Goldgur, Y. / Shuman, S.
履歴
登録2016年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,9324
ポリマ－76,1791
非ポリマー7533
水15,133840
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area26070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.907, 94.312, 150.927
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase / Polydeoxyribonucleotide synthase [NAD(+)]


分子量: 76178.680 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-586 / 変異: K115M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ligA, dnaL, lig, lop, pdeC, b2411, JW2403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15042, DNA ligase (NAD+)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 840 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Na acetate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. obs: 83987 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / CC1/2: 0.758 / % possible all: 82.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2owo

2owo


解像度: 1.552→39.482 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2048 4151 4.95 %
Rwork0.1765 --
obs0.178 83914 98.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.552→39.482 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4521 0 46 840 5407
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074659
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9246319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6052814
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005829
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5516-1.56920.31341100.28962155353080
1.5692-1.58770.27661320.2576250994
1.5877-1.6070.26461420.2374256897
1.607-1.62740.24051390.2335263198
1.6274-1.64880.2571290.2152266099
1.6488-1.67140.26521480.2079262499
1.6714-1.69520.25271440.1992267699
1.6952-1.72050.23981340.1953265099
1.7205-1.74740.22621350.195265199
1.7474-1.77610.22451300.1832271299
1.7761-1.80670.19091290.189260999
1.8067-1.83960.22131210.1858266198
1.8396-1.87490.21351380.1869267699
1.8749-1.91320.23181450.1896263299
1.9132-1.95480.21211410.1808270699
1.9548-2.00030.20081430.1767264599
2.0003-2.05030.21731480.1769269999
2.0503-2.10570.19031450.1734262699
2.1057-2.16770.18131410.1617268499
2.1677-2.23760.17761180.1643269199
2.2376-2.31760.16881380.1659267299
2.3176-2.41040.20431560.1772699100
2.4104-2.52010.22291270.1732701100
2.5201-2.65290.22391460.1808271299
2.6529-2.81910.18771320.1761269899
2.8191-3.03670.21171320.1831273599
3.0367-3.34210.21781350.1766273699
3.3421-3.82540.2021460.1634276199
3.8254-4.81820.17881680.1489273598
4.8182-39.49520.18991590.1724284996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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