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- PDB-5tsx: HIV-1 CA hexamer with NUP153 peptide - P1 crystal form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tsx
タイトルHIV-1 CA hexamer with NUP153 peptide - P1 crystal form
要素
  • HIV-1 CA protein
  • Nuclear pore complex protein Nup153
キーワードVIRAL PROTEIN / viral capsid protein / hexamer / FG repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore complex assembly / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA ...negative regulation of RNA export from nucleus / nuclear pore complex assembly / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / viral budding via host ESCRT complex / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein-membrane adaptor activity / nuclear periphery / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / molecular condensate scaffold activity / host multivesicular body / ISG15 antiviral mechanism / viral penetration into host nucleus / HCMV Early Events / protein import into nucleus / nuclear envelope / host cell / snRNP Assembly / viral nucleocapsid / nuclear membrane / amyloid fibril formation / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / nucleolus / host cell nucleus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Zinc finger domain / Gag protein p6 ...Nucleoporin Nup153, N-terminal / Retro-transposon transporting motif / Nucleoporin Nup153-like / Retro-transposon transporting motif / Nuclear pore complex protein / Retrovirus capsid C-terminal domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Zinc finger domain / Gag protein p6 / Gag protein p6 / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID / Gag polyprotein / Nuclear pore complex protein Nup153
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.899 Å
データ登録者Skorupka, K. / Ganser-Pornillos, B.K. / Pornillos, O.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI120956 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50-GM103297 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: HIV-1 CA hexamer with NUP153 peptide - P1 crystal form
著者: Skorupka, K. / Zadrozny, K. / Ganser-Pornillos, B.K. / Pornillos, O.
履歴
登録2016年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 CA protein
B: HIV-1 CA protein
C: HIV-1 CA protein
D: HIV-1 CA protein
E: HIV-1 CA protein
F: HIV-1 CA protein
G: HIV-1 CA protein
H: HIV-1 CA protein
I: HIV-1 CA protein
J: HIV-1 CA protein
K: HIV-1 CA protein
L: HIV-1 CA protein
M: Nuclear pore complex protein Nup153
N: Nuclear pore complex protein Nup153
O: Nuclear pore complex protein Nup153
P: Nuclear pore complex protein Nup153
R: Nuclear pore complex protein Nup153
T: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,14422
ポリマ－318,81518
非ポリマー1,3294
水39,2552179
1
A: HIV-1 CA protein
D: HIV-1 CA protein
E: HIV-1 CA protein
H: HIV-1 CA protein
I: HIV-1 CA protein
K: HIV-1 CA protein
M: Nuclear pore complex protein Nup153
P: Nuclear pore complex protein Nup153
R: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,07211
ポリマ－159,4079
非ポリマー6652
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20340 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area60930 Å2
手法PISA
2
B: HIV-1 CA protein
C: HIV-1 CA protein
F: HIV-1 CA protein
G: HIV-1 CA protein
J: HIV-1 CA protein
L: HIV-1 CA protein
N: Nuclear pore complex protein Nup153
O: Nuclear pore complex protein Nup153
T: Nuclear pore complex protein Nup153
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,07211
ポリマ－159,4079
非ポリマー6652
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20250 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area61490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.333, 91.487, 150.047
Angle α, β, γ (deg.)89.54, 90.49, 96.08
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
HIV-1 CA protein / Pr55Gag


分子量: 25461.271 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate NY5 / 遺伝子: gag / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12493
#2: タンパク質・ペプチド
Nuclear pore complex protein Nup153 / 153 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup153


分子量: 2213.276 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49790
#3: 化合物
ChemComp-FLU / 2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID / FLUORESCEIN / 2-(3-オキソ-6-ヒドロキシ-3H-キサンテン-9-イル)安息香酸


分子量: 332.306 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H12O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris, pH 9 12% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 230655 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.971.60.75310.316192
1.97-2.051.70.541.50.519195.1
2.05-2.141.70.3812.10.692195.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H47

3h47


解像度: 1.899→45.485 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 24.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2275 10123 4.93 %Thin shell
Rwork0.1853 ---
obs0.1873 205470 85.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.899→45.485 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20333 0 100 2179 22612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00720935
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7828464
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.42112846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0483202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053697
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8989-1.92050.2982660.3091577X-RAY DIFFRACTION21
1.9205-1.94310.37431180.30242244X-RAY DIFFRACTION30
1.9431-1.96680.34041770.27743294X-RAY DIFFRACTION44
1.9668-1.99170.3312150.28494315X-RAY DIFFRACTION57
1.9917-2.01790.30622770.26265112X-RAY DIFFRACTION68
2.0179-2.04550.29143110.25865736X-RAY DIFFRACTION75
2.0455-2.07480.2963290.23776000X-RAY DIFFRACTION80
2.0748-2.10570.29393100.23716467X-RAY DIFFRACTION85
2.1057-2.13860.26293860.22246762X-RAY DIFFRACTION89
2.1386-2.17370.26223620.21546931X-RAY DIFFRACTION92
2.1737-2.21120.27173630.21127001X-RAY DIFFRACTION92
2.2112-2.25140.24623520.20057133X-RAY DIFFRACTION95
2.2514-2.29470.26213670.19237362X-RAY DIFFRACTION96
2.2947-2.34150.2343860.18637163X-RAY DIFFRACTION96
2.3415-2.39240.2333950.18667382X-RAY DIFFRACTION97
2.3924-2.44810.23973900.18447291X-RAY DIFFRACTION97
2.4481-2.50930.24263610.17517333X-RAY DIFFRACTION96
2.5093-2.57710.23033450.18167364X-RAY DIFFRACTION97
2.5771-2.6530.213870.18377281X-RAY DIFFRACTION96
2.653-2.73860.22733970.19347423X-RAY DIFFRACTION97
2.7386-2.83640.24394080.18627358X-RAY DIFFRACTION97
2.8364-2.950.23813470.1757408X-RAY DIFFRACTION97
2.95-3.08420.23910.18567391X-RAY DIFFRACTION98
3.0842-3.24680.2423820.18857431X-RAY DIFFRACTION98
3.2468-3.45010.21774090.18657371X-RAY DIFFRACTION98
3.4501-3.71640.22174020.16617471X-RAY DIFFRACTION99
3.7164-4.09020.19013570.15377568X-RAY DIFFRACTION99
4.0902-4.68150.17574120.14147385X-RAY DIFFRACTION98
4.6815-5.89620.19393250.15737563X-RAY DIFFRACTION99
5.8962-45.49830.1933960.17997230X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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