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- PDB-5tso: CRYSTAL STRUCTURE OF GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tso
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM PIG MUSCLE COMPLEXED WITH ORTHOPHENANTHROLINE AT 1.90 ANGSTROM RESOLUTION
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ROSSMANN FOLD / NAD / GAPDH / GLYCOLYSIS / 1 / 10-ORTHOPHENANTHROLINE
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycolysis / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / Gluconeogenesis / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / killing by host of symbiont cells / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / GAIT complex / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity ...Glycolysis / peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / Gluconeogenesis / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / killing by host of symbiont cells / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / GAIT complex / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / positive regulation of type I interferon production / defense response to fungus / lipid droplet / glycolytic process / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton organization / glucose metabolic process / NAD binding / disordered domain specific binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / NADP binding / microtubule cytoskeleton / neuron apoptotic process / nuclear membrane / microtubule binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of translation / protein stabilization / ribonucleoprotein complex / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 1,10-PHENANTHROLINE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Dimova, M. / Devedjiev, Y.D.
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Novel Enhancer Binding Site Found In Bacteria And Eukaryota But Not In Archea.
著者: Dimova, M. / Devedjiev, Y.D.
#1: ジャーナル: J Mol Biol. / 年: 1988
タイトル: Coenzyme-induced conformational changes in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus
著者: Skarzynski, T. / Wonacott, A.J.
履歴
登録2016年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Atomic model
改定 1.22018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,06128
ポリマ－107,6493
非ポリマー4,41225
水15,907883
1
P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

P: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
R: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,18836
ポリマ－143,5324
非ポリマー5,65632
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area14660 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area45970 Å2
手法PISA
2
S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

S: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,86940
ポリマ－143,5324
非ポリマー6,33736
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area14630 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area45900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.480, 133.520, 210.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11S-815-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 PRS

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase GAPDH


分子量: 35883.016 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
参照: UniProt: P00355, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating), 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの

-
非ポリマー , 5種, 908分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-PHN / 1,10-PHENANTHROLINE


分子量: 180.205 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H8N2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 883 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.38 % / 解説: orthorhombic plates
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.005M 1,10-ORTHOPHENANTHROLINE, 0.05M HEPES, PH 8.0, 54.7%(W/V)AMMONIUM SULFATE,0.005 M EDTA, HANGING DROP, TEMPERATURE 277 K
PH範囲: 8

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2005年4月15日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR WITH SAGITTAL FOCUSSING
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→43.54 Å / Num. obs: 87846 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.159 / % possible all: 93.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GD1

1gd1


解像度: 1.9→43.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 7.095 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1319 1.5 %RANDOM
Rwork0.132 ---
obs0.133 87846 93.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→43.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7530 0 285 883 8698
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0197977
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.027541
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0191.98210827
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.959317346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0165993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.35724.519312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.811151281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4161530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.21228
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.028912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021799
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.983.2153981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9793.2153980
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2424.8034971
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.2414.8034972
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6343.6323992
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.6343.6323992
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.0435.2495851
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.28228.1059647
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.12327.5299281
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr7.026315514
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free21.8345306
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.266515973
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 65 -
Rwork0.297 4230 -
obs--61.71 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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