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- PDB-5tpz: Crystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tpz
タイトルCrystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor subunit GluN1 and GluN2B in apo closed state
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
  • NMDA glutamate receptor subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ION CHANNEL / NMDA RECEPTOR / ALLOSTERIC MODULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / cellular response to curcumin / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / auditory behavior / sensitization / response to other organism ...cellular response to corticosterone stimulus / cellular response to magnesium starvation / sensory organ development / cellular response to curcumin / regulation of cAMP/PKA signal transduction / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / auditory behavior / sensitization / response to other organism / response to hydrogen sulfide / dendritic branch / fear response / response to methylmercury / regulation of ARF protein signal transduction / apical dendrite / response to manganese ion / suckling behavior / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / response to carbohydrate / cellular response to lipid / cellular response to dsRNA / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of dendritic spine maintenance / response to amine / response to growth hormone / heterocyclic compound binding / response to glycoside / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of glutamate secretion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / response to zinc ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / small molecule binding / glycine binding / receptor clustering / startle response / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of MAPK cascade / regulation of postsynaptic membrane potential / behavioral response to pain / monoatomic cation transmembrane transport / action potential / response to electrical stimulus / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / associative learning / response to magnesium ion / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / glutamate receptor binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / ligand-gated monoatomic ion channel activity / response to mechanical stimulus / multicellular organismal response to stress / neuron development / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / behavioral fear response / monoatomic cation channel activity / synaptic cleft / response to fungicide / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to manganese ion / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / D2 dopamine receptor binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / response to cytokine / cell adhesion molecule binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / cellular response to forskolin / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / protein serine/threonine kinase binding / learning / response to nicotine / synaptic membrane / hippocampus development / response to cocaine / cellular response to amino acid stimulus / synaptic transmission, glutamatergic / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cerebral cortex development / response to calcium ion / regulation of synaptic plasticity
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.095 Å
データ登録者Romero-Hernandez, A. / Simorwski, N. / Karakas, E. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM1055730 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2016
タイトル: Molecular Basis for Subtype Specificity and High-Affinity Zinc Inhibition in the GluN1-GluN2A NMDA Receptor Amino-Terminal Domain.
著者: Romero-Hernandez, A. / Simorowski, N. / Karakas, E. / Furukawa, H.
履歴
登録2016年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _software.classification / _software.name
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,9676
ポリマ－84,0822
非ポリマー8854
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area30000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.782, 75.782, 548.556
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

HOH

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要素

#1: タンパク質 NMDA glutamate receptor subunit


分子量: 42932.055 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 23-405 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1, NR1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q91977, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NR2B


分子量: 41149.625 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 32-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2b / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00960
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20% PEG 3350, 1.4M Sodium formate, 0.3M Sodium thyocyanate, 0.1M sodium acetate pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→37.891 Å / Num. obs: 18198 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QEL

3qel


解像度: 3.095→37.891 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.42
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3001 930 5.11 %
Rwork0.2404 --
obs0.2436 18198 98.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 149.19 Å2 / Biso mean: 86.3075 Å2 / Biso min: 48.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.095→37.891 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4962 0 56 4 5022
Biso mean--123.25 71.46 -
残基数----706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085134
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0747051
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053842
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007920
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7462999
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0953-3.25850.39531340.31132221235593
3.2585-3.46250.35611210.290724642585100
3.4625-3.72960.33281170.259123892506100
3.7296-4.10450.29621490.233524382587100
4.1045-4.69750.26841280.208524892617100
4.6975-5.91470.3081280.244425332661100
5.9147-37.89380.28211530.23392734288799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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