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万見
- PDB-5tow: Crystal structure of the inactive form of S-adenosyl-L-homocystei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tow
タイトルCrystal structure of the inactive form of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Thermotoga maritima in ternary complex with NADH and Adenosine
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / REGULATION OF SAM-DEPENDENT METHYLATION REACTIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


L-homocysteine biosynthetic process / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / one-carbon metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Czyrko, J. / Brzezinski, K.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
National Science Centre, PolandUMO-2013/09/B/NZ1/01880 ポーランド
引用ジャーナル: Int. J. Biol. Macromol. / 年: 2017
タイトル: S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from a hyperthermophile (Thermotoga maritima) is expressed in Escherichia coli in inactive form - Biochemical and structural studies.
著者: Brzezinski, K. / Czyrko, J. / Sliwiak, J. / Nalewajko-Sieliwoniuk, E. / Jaskolski, M. / Nocek, B. / Dauter, Z.
履歴
登録2016年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,4797
ポリマ－90,3582
非ポリマー1,1225
水10,467581
1
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子

A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,95914
ポリマ－180,7154
非ポリマー2,24410
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area21060 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area56150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.381, 105.509, 85.535
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.76, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenosylhomocysteinase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / AdoHcyase


分子量: 45178.848 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ...詳細: SNAMNTGEMKINWVSRYMPLLNKIAEEYSREKPLSGFTVGMSIHLEAKTAYLAITLSKLGAKVVITGSNPLSTQDDVAEALRSKGITVYARRTHDESIYRENLMKVLDERPDFIIDDGGDLTVISHTEREEVLENLKGVSEETTTGVRRLKALEETGKLRVPVIAVNDSKMKYLFDNRYGTGQSTWDAIMRNTNLLVAGKNVVVAGYGWCGRGIALRAAGLGARVIVTEVDPVKAVEAIMDGFTVMPMKEAVKIADFVITASGNTDVLSKEDILSLKDGAVLANAGHFNVEIPVRVLEEIAVEKFEARPNVTGYTLENGKTVFLLAEGRLVNLAAGDGHPVEIMDLSFALQIFAVLYLLENHRKMSPKVYMLPDEIDERVARMKLDSLGVKIDELTEKQRRYLRSWQ
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
株: ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099 / 遺伝子: ahcY, TM_0172 / プラスミド: pMCSG9 / 詳細 (発現宿主): pMCSG9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): CodonPlus RIPL / 参照: UniProt: O51933, adenosylhomocysteinase

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非ポリマー , 5種, 586分子

#2: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M sodium acetate pH 4.6 and 30% (v/v) MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 101542 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 21.92
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LI4

1li4


解像度: 1.75→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 4.178 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.087 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18812 1169 1.2 %RANDOM
Rwork0.16551 ---
obs0.16577 100299 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso mean: 39.529 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å2-0 Å2-0.68 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5943 0 73 581 6597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0196417
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026331
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6741.9748758
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.021314541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3375868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.70223.636253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.624151154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6021552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.21046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027384
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021382
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9563.2463257
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9553.2463256
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7787.2794087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7797.2794088
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8473.6713160
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8473.6723161
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3288.0244633
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.25515.6967605
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.12915.1347345
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.63970.745-0.20083.0212-1.18982.8278-0.03520.15180.0437-0.1321-0.0823-0.26810.01160.34070.11750.04740.04650.00660.11840.01840.039925.321296.490414.7486
21.21421.07491.16562.86951.53633.5552-0.04320.24530.1344-0.41250.03160.0644-0.43870.1790.01160.11690.02880.01170.08110.03150.036158.281978.584123.9483
30.5253-0.42331.04622.3319-0.96223.2248-0.0923-0.13340.11520.48310.043-0.1354-0.3360.10280.04940.1341-0.0010.00930.1901-0.06220.073925.099795.559934.586
42.65941.35840.07771.55470.17191.2664-0.01960.1265-0.09040.0288-0.02210.10.0689-0.20130.04170.09390.0614-0.01930.1216-0.06060.05444.770946.797514.3187
51.1540.04350.92893.1748-1.00033.05470.17680.0598-0.0821-0.4049-0.14520.17560.1899-0.1391-0.03150.08380.0386-0.03970.0383-0.02360.020225.978263.022529.4493
60.93420.46831.0910.5872-0.07313.04220.1572-0.0571-0.18910.1077-0.0082-0.00550.2796-0.0638-0.14910.1120.05490.01170.06770.00960.141357.380746.87530.6515
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 169
2X-RAY DIFFRACTION2A175 - 331
3X-RAY DIFFRACTION3A332 - 400
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 172
5X-RAY DIFFRACTION5B173 - 329
6X-RAY DIFFRACTION6B330 - 404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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