[日本語] English
万見
- PDB-5t8h: Joint X-ray/neutron structure of HIV-1 protease triple mutant (V3... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t8h
タイトルJoint X-ray/neutron structure of HIV-1 protease triple mutant (V32I,I47V,V82I) with amprenavir at pH 6.0
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / aspartic protease drug resistant mutant amprenavir / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-478 / DEUTERATED WATER / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法中性子回折 / X線回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kovalevsky, A.Y. / Gerlits, O.O.
引用
ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Room Temperature Neutron Crystallography of Drug Resistant HIV-1 Protease Uncovers Limitations of X-ray Structural Analysis at 100 K.
著者: Gerlits, O. / Keen, D.A. / Blakeley, M.P. / Louis, J.M. / Weber, I.T. / Kovalevsky, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2009
タイトル: Generalized X-ray and neutron crystallographic analysis: more accurate and complete structures for biological macromolecules.
著者: Adams, P.D. / Mustyakimov, M. / Afonine, P.V. / Langan, P.
履歴
登録2016年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0153
ポリマ－21,5092
非ポリマー5061
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21200 Å2
ΔGint52 kcal/mol
Surface area8590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.234, 87.359, 46.565
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10754.703 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, V32I, L33I, I47V, L63I, C67A, V82I, C95A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7SSI0
#2: 化合物 ChemComp-478 / {3-[(4-AMINO-BENZENESULFONYL)-ISOBUTYL-AMINO]-1-BENZYL-2-HYDROXY-PROPYL}-CARBAMIC ACID TETRAHYDRO-FURAN-3-YL ESTER / Amprenavir / アンプレナビル


分子量: 505.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H35N3O6S / コメント: プロテアーゼ阻害剤, 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O

-
実験情報

-
実験

実験
手法使用した結晶の数
中性子回折1
X線回折1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.08 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1M NaCl, 0.1 M NaMES / PH範囲: 6

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22931
放射光源
由来ビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU MICROMAX-007 HF11.54
NUCLEAR REACTORLADILADI/ILL22.8-4.0
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV++1IMAGE PLATE2016年3月3日OSMIC VARIMAX
MAATEL IMAGINE2IMAGE PLATE2016年2月22日COLLIMATORS
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2LAUELneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
22.81
341
反射

Entry-ID: 5T8H

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
1.85-402050595.940.046126.1
2.2-40893374.43.90.16727.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.85-1.924.10.4652.7193.8
2.2-2.323.40.3084254.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
nCNS1.0.0精密化
LAUEGENデータ削減
LSCALEデータスケーリング
精密化

Biso mean: 27.93 Å2 / Biso min: 8.16 Å2 / % reflection Rfree: 5 % / R Free selection details: RANDOM / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.5 / 構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 4JEC

4jec

/ 立体化学のターゲット値: Joint X-ray/neutron ML / Bsol: 52.111 Å2 / ksol: 0.301255 e/Å3

解像度 (Å)Refine-IDBiso max (Å2)Rfactor RfreeRfactor Rfree errorRfactor RworkNum. reflection RfreeNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)Diffraction-ID
1.85-36.61X-RAY DIFFRACTION82.60.2140.0070.191885212831804084.81
2.2-33.76NEUTRON DIFFRACTION84.830.2550.21739712268839465.62
Refine analyze
Refine-ID#notag 0
X-RAY DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.220.2
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.160.14
NEUTRON DIFFRACTION
FreeObs
Luzzati coordinate error0.360.3
Luzzati d res low-5
Luzzati sigma a0.570.48
Refine funct minimized
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
NEUTRON DIFFRACTIONJoint X-ray/neutron ML
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→36.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1514 0 35 124 1673
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg15.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.87
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.009
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_deg15.3
NEUTRON DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.87
LS精密化 シェル

Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.85-1.930.2717550.2131213X-RAY DIFFRACTION0.0312620128849.2
1.93-2.040.254965.20.2041739X-RAY DIFFRACTION0.0262616183570.1
2.04-2.160.21934.40.2042022X-RAY DIFFRACTION0.0222625211580.6
2.16-2.330.2211124.90.2092171X-RAY DIFFRACTION0.0212620228387.1
2.33-2.570.2391335.60.2172235X-RAY DIFFRACTION0.0212647236889.5
2.57-2.940.221134.60.2072323X-RAY DIFFRACTION0.0212662243691.5
2.94-3.70.2161254.90.1932443X-RAY DIFFRACTION0.0192693256895.4
3.7-36.610.1871294.80.1642553X-RAY DIFFRACTION0.0162829268294.8
2.2-2.330.443050.352694NEUTRON DIFFRACTION0.043150169446.2
2.33-2.460.311415.30.332737NEUTRON DIFFRACTION0.049151877851.2
2.46-2.610.394576.60.316813NEUTRON DIFFRACTION0.052149987058
2.61-2.810.314373.90.282911NEUTRON DIFFRACTION0.052150394863.1
2.81-3.10.301494.70.253996NEUTRON DIFFRACTION0.0431523104568.6
3.1-3.540.194524.30.1751162NEUTRON DIFFRACTION0.0271528121479.5
3.54-4.460.17574.10.151330NEUTRON DIFFRACTION0.0231557138789
4.46-33.760.194745.10.1631384NEUTRON DIFFRACTION0.0231644145888.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る