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- PDB-5t89: Crystal structure of VEGF-A in complex with VEGFR-1 domains D1-6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t89
タイトルCrystal structure of VEGF-A in complex with VEGFR-1 domains D1-6
要素
  • Vascular endothelial growth factor A
  • Vascular endothelial growth factor receptor 1
キーワードTRANSFERASE / receptor tyrosine kinase / growth factor / immunoglobulin domain
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / positive regulation of lymphangiogenesis / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / negative regulation of establishment of endothelial barrier ...vascular endothelial growth factor receptor-1 signaling pathway / placental growth factor receptor activity / basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / positive regulation of lymphangiogenesis / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / negative regulation of establishment of endothelial barrier / vascular endothelial growth factor receptor binding / VEGF ligand-receptor interactions / negative regulation of adherens junction organization / hyaloid vascular plexus regression / post-embryonic camera-type eye development / positive regulation of mast cell chemotaxis / lymph vessel morphogenesis / primitive erythrocyte differentiation / negative regulation of blood-brain barrier permeability / positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / bone trabecula formation / coronary vein morphogenesis / cardiac vascular smooth muscle cell development / lymphangiogenesis / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / positive regulation of epithelial tube formation / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / motor neuron migration / positive regulation of trophoblast cell migration / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / endothelial cell chemotaxis / lung vasculature development / vascular wound healing / positive regulation of protein localization to early endosome / vascular endothelial growth factor receptor activity / eye photoreceptor cell development / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / camera-type eye morphogenesis / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of protein autophosphorylation / embryonic morphogenesis / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / neuropilin binding / induction of positive chemotaxis / coronary artery morphogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / positive regulation of vascular permeability / commissural neuron axon guidance / dopaminergic neuron differentiation / tube formation / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of blood vessel branching / platelet-derived growth factor receptor binding / surfactant homeostasis / retinal ganglion cell axon guidance / sprouting angiogenesis / cell migration involved in sprouting angiogenesis / extracellular matrix binding / endothelial cell proliferation / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / epithelial cell maturation / positive regulation of leukocyte migration / blood vessel morphogenesis / positive regulation of positive chemotaxis / cardiac muscle cell development / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / artery morphogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / growth factor binding / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / negative regulation of fat cell differentiation / positive chemotaxis / positive regulation of sprouting angiogenesis / chemoattractant activity / mesoderm development / positive regulation of MAP kinase activity / monocyte chemotaxis / outflow tract morphogenesis / monocyte differentiation / fibronectin binding / positive regulation of cell division / positive regulation of receptor internalization / macrophage differentiation / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / mammary gland alveolus development / positive regulation of focal adhesion assembly / neuroblast proliferation / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain ...Vascular endothelial growth factor receptor 1 (VEGFR1) / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Ribbon / Immunoglobulin V-set domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor A, long form / Vascular endothelial growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 4 Å
データ登録者Markovic-Mueller, S. / Stuttfeld, E. / Asthana, M. / Weinert, T. / Bliven, S. / Goldie, K.N. / Kisko, K. / Capitani, G. / Ballmer-Hofer, K.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation31003A-130463 スイス
OncosuisseOC2 01200-08-2007 スイス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structure of the Full-length VEGFR-1 Extracellular Domain in Complex with VEGF-A.
著者: Markovic-Mueller, S. / Stuttfeld, E. / Asthana, M. / Weinert, T. / Bliven, S. / Goldie, K.N. / Kisko, K. / Capitani, G. / Ballmer-Hofer, K.
履歴
登録2016年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Advisory / Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12025年4月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
V: Vascular endothelial growth factor A
W: Vascular endothelial growth factor A
X: Vascular endothelial growth factor receptor 1
Y: Vascular endothelial growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,19125
ポリマ－177,1394
非ポリマー5,05221
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15870 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area79300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.710, 123.090, 167.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.560, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Vascular endothelial growth factor A / VEGF-A / Vascular permeability factor / VPF


分子量: 15195.229 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VEGFA, VEGF / プラスミド: pPICZalpha / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P15692
#2: タンパク質 Vascular endothelial growth factor receptor 1 / VEGFR-1 / Fms-like tyrosine kinase 1 / FLT-1 / Tyrosine-protein kinase FRT / Tyrosine-protein ...VEGFR-1 / Fms-like tyrosine kinase 1 / FLT-1 / Tyrosine-protein kinase FRT / Tyrosine-protein kinase receptor FLT / FLT / Vascular permeability factor receptor


分子量: 73374.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLT1, FLT, FRT, VEGFR1 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21 / 参照: UniProt: P17948, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 10-14% PEG3000 200 mM calcium chloride 100 mM MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月7日
放射モノクロメーター: NULL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→50 Å / Num. obs: 26988 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 138.85 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 9.53
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
4-4.12.0021.180.549199.3
4.1-4.221.5231.520.684199.3
4.22-4.341.0042.280.848199.5
4.34-4.470.7932.750.877199.4
4.47-4.620.6143.350.925199.3
4.62-4.780.4944.010.925199.5
4.78-4.960.444.710.939199.2
4.96-5.160.3825.250.9571100
5.16-5.390.3656.150.966199.6
5.39-5.660.3166.770.971199.6
5.66-5.960.2957.280.973199.5
5.96-6.320.3047.070.97199.8
6.32-6.760.229.110.987199.5
6.76-7.30.13813.490.994199.3
7.3-80.09818.160.996199.3
8-8.940.06125.030.998199.9
8.94-10.330.04234.530.998199.8
10.33-12.650.03642.610.9991100
12.65-17.890.03546.290.999199.1
17.890.02652.150.999194

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2420精密化
XSCALEVersion January 10, 2014データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSVersion January 10, 2014データ削減
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 4→19.988 Å / SU ML: 0.75 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 40.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3153 802 3 %
Rwork0.285 25938 -
obs0.286 26740 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 481.09 Å2 / Biso mean: 223.7936 Å2 / Biso min: 93.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4→19.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11035 0 322 0 11357
Biso mean--277.36 --
残基数----1356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7115760
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051862
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051960
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0027075
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.0001-4.24840.45521320.38424264439699
4.2484-4.57280.35361320.32634299443199
4.5728-5.02640.32261330.2934285441899
5.0264-5.73860.29241350.28943644499100
5.7386-7.1740.34651330.322843264459100
7.174-19.98810.26651370.228644004537100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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