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- PDB-5t6o: Structure of the catalytic domain of the class I polyhydroxybutyr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t6o
タイトルStructure of the catalytic domain of the class I polyhydroxybutyrate synthase from Cupriavidus necator
要素Poly-beta-hydroxybuterate polymerase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / polyhydroxybutyrate synthase / PhaC / alpha/beta hydrolase fold / nontemplate-dependent polymerization / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-hydroxybutyrate biosynthetic process / acyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Poly-beta-hydroxybutyrate polymerase, N-terminal domain / Poly(R)-hydroxyalkanoic acid synthase, class I / Poly-beta-hydroxybutyrate polymerase (PhaC) N-terminus / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly-beta-hydroxybuterate polymerase / Poly(3-hydroxyalkanoate) polymerase subunit PhaC
類似検索 - 構成要素
生物種Cupriavidus necator (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wittenborn, E.C. / Jost, M. / Drennan, C.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM069857 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM008334 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure of the Catalytic Domain of the Class I Polyhydroxybutyrate Synthase from Cupriavidus necator.
著者: Wittenborn, E.C. / Jost, M. / Wei, Y. / Stubbe, J. / Drennan, C.L.
履歴
登録2016年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references
改定 1.22016年12月7日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly-beta-hydroxybuterate polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0195
ポリマ－42,6351
非ポリマー3844
水5,098283
1
A: Poly-beta-hydroxybuterate polymerase
ヘテロ分子

A: Poly-beta-hydroxybuterate polymerase
ヘテロ分子

A: Poly-beta-hydroxybuterate polymerase
ヘテロ分子

A: Poly-beta-hydroxybuterate polymerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,07820
ポリマ－170,5414
非ポリマー1,53716
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_755-x+2,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area15850 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area48360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.080, 87.820, 137.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-884-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Poly-beta-hydroxybuterate polymerase


分子量: 42635.242 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 201-589 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cupriavidus necator (バクテリア)
遺伝子: phaC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3UAK8, UniProt: P23608*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.9 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→100 Å / Num. obs: 40649 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 25.76
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / CC1/2: 0.762 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4-1496精密化
XDS20141103データ削減
XSCALE20141103データスケーリング
SHELXDE97-2.20090721位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→73.95 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1997 2032 5 %
Rwork0.1715 --
obs0.1729 40645 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→73.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2915 0 20 283 3218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063051
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8214197
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1841748
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054465
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006538
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.84190.28721330.25112539X-RAY DIFFRACTION100
1.8419-1.88790.28251340.24092535X-RAY DIFFRACTION100
1.8879-1.9390.31221350.25022568X-RAY DIFFRACTION100
1.939-1.99610.22311330.19182527X-RAY DIFFRACTION100
1.9961-2.06050.25171340.19182538X-RAY DIFFRACTION100
2.0605-2.13410.21841340.17472553X-RAY DIFFRACTION100
2.1341-2.21960.22991350.1792559X-RAY DIFFRACTION100
2.2196-2.32060.26451340.18642552X-RAY DIFFRACTION100
2.3206-2.4430.19851340.17342546X-RAY DIFFRACTION100
2.443-2.5960.2311360.17332583X-RAY DIFFRACTION100
2.596-2.79650.20921350.18592562X-RAY DIFFRACTION100
2.7965-3.07790.21261370.18642595X-RAY DIFFRACTION100
3.0779-3.52330.20951370.17412601X-RAY DIFFRACTION100
3.5233-4.43890.14291380.14012623X-RAY DIFFRACTION100
4.4389-74.01210.16761430.1532732X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 86.6891 Å / Origin y: 28.4958 Å / Origin z: 18.1841 Å
111213212223313233
T0.1813 Å2-0.0151 Å20.001 Å2-0.1893 Å2-0.0036 Å2--0.1864 Å2
L0.6131 °2-0.1179 °20.1081 °2-1.0266 °20.1514 °2--1.0579 °2
S0.0024 Å °0.0106 Å °-0.0203 Å °0.0038 Å °0.07 Å °-0.1317 Å °-0.0236 Å °0.0942 Å °-0.0698 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 201 through 589)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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