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- PDB-5t1g: chromo shadow domain of CBX1 in complex with a histone peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5t1g
タイトルchromo shadow domain of CBX1 in complex with a histone peptide
要素
  • Chromobox protein homolog 1
  • Histone H3.1
キーワードTRANSCRIPTION / chromo shadow domain / structural genomics consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


chromocenter / histone methyltransferase binding / male pronucleus / female pronucleus / : / pericentric heterochromatin / site of DNA damage / chromosome, centromeric region / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes ...chromocenter / histone methyltransferase binding / male pronucleus / female pronucleus / : / pericentric heterochromatin / site of DNA damage / chromosome, centromeric region / heterochromatin / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / nuclear body / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / : / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Chromobox protein homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: chromo shadow domain of CBX1 in complex with a histone peptide
著者: Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J.
履歴
登録2016年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromobox protein homolog 1
B: Histone H3.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,89710
ポリマ－10,8972
非ポリマー08
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area580 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area4280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.657, 76.887, 78.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I2 (正20面体型対称))
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-315-

HOH

詳細Authors are unsure about the biological significance of the interaction observed in the asymmetric unit. CSD dimer has been assigned as for the PDB entry 1DZ1

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要素

#1: タンパク質 Chromobox protein homolog 1 / HP1Hsbeta / Heterochromatin protein 1 homolog beta / HP1 beta / Heterochromatin protein p25 / M31 / ...HP1Hsbeta / Heterochromatin protein 1 homolog beta / HP1 beta / Heterochromatin protein p25 / M31 / Modifier 1 protein / p25beta


分子量: 9030.041 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 108-185 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBX1, CBX / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: P83916
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c


分子量: 1867.186 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 39-53 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 8 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.99 % / Mosaicity: 0.16 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.5 M sodium citrate, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791827 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791827 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→43.07 Å / Num. obs: 9891 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 16.9 / Num. measured all: 71509
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.8-1.846.91.4781.339055640.7880.5961.59699.4
9-43.075.60.02856.9525940.9970.0130.03197

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
Aimless0.5.27データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2FMM

2fmm


解像度: 1.9→43.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 7.841 / SU ML: 0.108 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.131 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Some C-terminal residues of the CBX1 construct were not observed in the crysal structure. Electron density currently assigned to the histone peptide may instead have arisen from unobserved ...詳細: Some C-terminal residues of the CBX1 construct were not observed in the crysal structure. Electron density currently assigned to the histone peptide may instead have arisen from unobserved CBX1 residues. The course of the peptide main chain at the position of histone Arg-49 remains uncertain. In an alternative interpretation of the crystal packing, the histone peptide interacts with histone residues 142..146.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 839 9.9 %
Rwork0.2126 --
obs0.2156 7611 99.88 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.81 Å2 / Biso mean: 34.927 Å2 / Biso min: 20.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.43 Å2-0 Å20 Å2
2--3.28 Å2-0 Å2
3----3.71 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→43.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数487 0 8 15 510
Biso mean--33.19 37.86 -
残基数----68
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.019521
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.481.973711
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93131118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.847572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.49824.76221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.7351582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg2.403153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021613
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02110
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2752.53277
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2752.538278
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0653.77348
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 57 -
Rwork0.295 556 -
all-613 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.90320.01361.63871.5155-0.75295.8659-0.1158-0.1202-0.05860.16480.10510.03640.2043-0.43870.01070.0433-0.00280.01080.04610.00530.00436.0036-22.7278-8.9324
211.40835.7863-3.079217.5787-5.61774.15340.1142-0.0376-0.0002-0.036-0.14950.2016-0.01240.32920.03530.13180.02270.00580.1412-0.04390.07655.2198-23.19163.7012
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A108 - 168
2X-RAY DIFFRACTION2B44 - 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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