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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5t1d | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of EBV gHgL/gp42/E1D1 complex | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | VIRAL PROTEIN / receptor binding / herpesvirus entry / Epstein-Barr Virus / membrane fusion | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 host cell endosome membrane / carbohydrate binding / host cell Golgi apparatus / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス) Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.1 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Sathiyamoorthy, K. / Jardetzky, T.S. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016 タイトル: Structural basis for Epstein-Barr virus host cell tropism mediated by gp42 and gHgL entry glycoproteins. 著者: Sathiyamoorthy, K. / Hu, Y.X. / Mohl, B.S. / Chen, J. / Longnecker, R. / Jardetzky, T.S. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5t1d.cif.gz | 777.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5t1d.ent.gz | 660.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5t1d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5t1d_validation.pdf.gz | 617.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5t1d_full_validation.pdf.gz | 637.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5t1d_validation.xml.gz | 52.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5t1d_validation.cif.gz | 67.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t1/5t1d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t1/5t1d | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-Envelope glycoprotein ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 72600.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 / 遺伝子: gH, BXLF2 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P03231 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 12475.127 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Epstein-Barr virus (strain B95-8) (ヘルペスウイルス) 株: B95-8 / 遺伝子: gL, BKRF2 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P03212 |
-抗体 , 2種, 2分子 HL
#4: 抗体 | 分子量: 22839.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: E1D1 hybridoma |
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#5: 抗体 | 分子量: 23986.654 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: E1D1 hybridoma |
-タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 C
#3: タンパク質 | 分子量: 21626.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Epstein-Barr virus (strain GD1) (ヘルペスウイルス) 株: GD1 / 遺伝子: BZLF2 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P0C6Z5 |
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#6: 多糖 |
-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.33 % 解説: Slender rod-shaped crystals, initial crystals in PEG 3350 and different citrates resembles the pattern of a cracked tree bark slab |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.1 M Tris pH 8.0, 0.18 M Potassium Citrate, 12 % PEG 6000 Temp details: Room temperature |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月29日 |
放射 | モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97872 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.901→46.11 Å / Num. obs: 53195 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 77.97 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1232 / Net I/σ(I): 12.21 |
反射 シェル | 解像度: 2.901→3.005 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 1.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / CC1/2: 0.586 / % possible all: 99.05 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 3.1→46.11 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.81 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→46.11 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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