[日本語] English
万見
- PDB-5szc: Structure of human Dpf3 double-PHD domain bound to histone H3 tai... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5szc
タイトルStructure of human Dpf3 double-PHD domain bound to histone H3 tail peptide with monomethylated K4 and acetylated K14
要素
  • Histone H3 tail peptide
  • Zinc finger protein DPF3
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / chromatin / modified histone / PHD domain / zinc binding domain / BAF45 / BAF complex / METAL BINDING PROTEIN / PEPTIDE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / muscle organ development / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle ...nBAF complex / brahma complex / regulation of G0 to G1 transition / regulation of nucleotide-excision repair / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / muscle organ development / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of myoblast differentiation / telomere organization / Chromatin modifying enzymes / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Interleukin-7 signaling / epigenetic regulation of gene expression / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / Meiotic recombination / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / positive regulation of cell differentiation / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HDMs demethylate histones / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / HCMV Early Events / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PKMTs methylate histone lysines / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / nucleosome assembly / chromatin organization / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nervous system development / HATs acetylate histones / gene expression / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromatin remodeling / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
DPF1-3, N-terminal domain / : / DPF1-3, N-terminal / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / PHD-finger / Zinc finger C2H2 type domain signature. ...DPF1-3, N-terminal domain / : / DPF1-3, N-terminal / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / PHD-finger / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Zinc finger protein DPF3 / Gene for histone H3 (germline gene)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.193 Å
データ登録者Singh, N. / Local, A. / Shiau, A. / Ren, B. / Corbett, K.D.
引用ジャーナル: Nat. Genet. / 年: 2018
タイトル: Identification of H3K4me1-associated proteins at mammalian enhancers.
著者: Local, A. / Huang, H. / Albuquerque, C.P. / Singh, N. / Lee, A.Y. / Wang, W. / Wang, C. / Hsia, J.E. / Shiau, A.K. / Ge, K. / Corbett, K.D. / Wang, D. / Zhou, H. / Ren, B.
履歴
登録2016年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / struct_keywords
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_keywords.text
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Zinc finger protein DPF3
H: Histone H3 tail peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2657
ポリマ－14,8852
非ポリマー3805
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area7380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.321, 39.321, 147.571
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-585-

HOH

21A-643-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Zinc finger protein DPF3 / BRG1-associated factor 45C / BAF45C / Zinc finger protein cer-d4


分子量: 12881.659 Da / 分子数: 1 / 断片: double-PHD domain (UNP residues 254-368) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DPF3, BAF45C, CERD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92784
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3 tail peptide


分子量: 2003.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: V9H1G0, UniProt: P68431*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.2 M tri-sodium citrate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 4% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月14日 / 詳細: Mirror: Rh coated flat, toroidal focusing
放射モノクロメーター: Si(111) and Si(220) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→38.22 Å / Num. obs: 38068 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.636 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / CC1/2: 0.934 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB 5SZB

5szb


解像度: 1.193→37.996 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.28 / 位相誤差: 12.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1669 5792 8.27 %
Rwork0.1473 --
obs0.1489 70050 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.193→37.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数989 0 12 172 1173
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091045
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1221420
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.988390
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088153
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006184
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1933-1.20690.24372170.19192042X-RAY DIFFRACTION97
1.2069-1.22110.30541820.27032172X-RAY DIFFRACTION100
1.2211-1.2360.18211820.16732164X-RAY DIFFRACTION100
1.236-1.25160.15872170.13292100X-RAY DIFFRACTION100
1.2516-1.26810.17041830.13662207X-RAY DIFFRACTION100
1.2681-1.28550.1821870.16652101X-RAY DIFFRACTION100
1.2855-1.30380.31742140.24112132X-RAY DIFFRACTION99
1.3038-1.32330.16971960.12762133X-RAY DIFFRACTION100
1.3233-1.3440.15691850.1312123X-RAY DIFFRACTION100
1.344-1.3660.14972010.12832162X-RAY DIFFRACTION100
1.366-1.38960.15972040.11912146X-RAY DIFFRACTION100
1.3896-1.41480.15641870.11852137X-RAY DIFFRACTION100
1.4148-1.4420.14941990.11652167X-RAY DIFFRACTION100
1.442-1.47150.15061940.12522135X-RAY DIFFRACTION100
1.4715-1.50350.13541970.10722174X-RAY DIFFRACTION100
1.5035-1.53840.16471880.10782123X-RAY DIFFRACTION100
1.5384-1.57690.11341940.10562184X-RAY DIFFRACTION99
1.5769-1.61960.15121900.10022097X-RAY DIFFRACTION100
1.6196-1.66720.12971920.10492147X-RAY DIFFRACTION100
1.6672-1.7210.16011890.10152187X-RAY DIFFRACTION100
1.721-1.78250.11081970.11042152X-RAY DIFFRACTION100
1.7825-1.85390.13751910.122144X-RAY DIFFRACTION100
1.8539-1.93830.16881780.17432080X-RAY DIFFRACTION97
1.9383-2.04050.13951870.12692154X-RAY DIFFRACTION100
2.0405-2.16830.15041840.1342164X-RAY DIFFRACTION100
2.1683-2.33570.19961860.18022131X-RAY DIFFRACTION99
2.3357-2.57070.17441960.15442139X-RAY DIFFRACTION100
2.5707-2.94250.17081890.16562159X-RAY DIFFRACTION100
2.9425-3.70680.17431910.16032158X-RAY DIFFRACTION100
3.7068-38.0150.18271950.17222144X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る