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- PDB-5suz: Domain-swapped dimer of human Dishevelled2 DEP domain: C-centered... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5suz
タイトルDomain-swapped dimer of human Dishevelled2 DEP domain: C-centered monoclinic crystal form crystallised from monomeric fraction
要素Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Dishevelled / DEP domain / WNT signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / : / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of neuron projection arborization / non-canonical Wnt signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping ...Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / : / cochlea morphogenesis / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of neuron projection arborization / non-canonical Wnt signaling pathway / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / frizzled binding / PCP/CE pathway / Signaling by Hippo / WNT mediated activation of DVL / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / aggresome / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / heart looping / outflow tract morphogenesis / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of JUN kinase activity / neural tube closure / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / regulation of actin cytoskeleton organization / RHO GTPases Activate Formins / Degradation of DVL / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / small GTPase binding / protein localization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / heart development / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / protein-macromolecule adaptor activity / cytoplasmic vesicle / nuclear body / intracellular signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / protein domain specific binding / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain ...Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Renko, M. / Gammons, M.V. / Bienz, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Wnt Signalosome Assembly by DEP Domain Swapping of Dishevelled.
著者: Gammons, M.V. / Renko, M. / Johnson, C.M. / Rutherford, T.J. / Bienz, M.
履歴
登録2016年8月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6862
ポリマ－21,6862
非ポリマー00
水1,47782
1
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2

A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3724
ポリマ－43,3724
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
Buried area13190 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area20540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.785, 59.601, 30.322
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.640, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2 / Dishevelled-2 / DSH homolog 2


分子量: 10842.916 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 416-509 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DVL2 / プラスミド: pETM-41 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O14641
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M MES, pH=6.5 0.2 M CaCl2 23% PEG350 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→32.7 Å / Num. obs: 17446 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.84→1.91 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 2.416 / Mean I/σ(I) obs: 0.98 / Num. unique all: 1733

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
Cootモデル構築
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.84→32.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 11.932 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2627 852 5 %RANDOM
Rwork0.2173 ---
obs0.2195 16251 94.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.68 Å2 / Biso mean: 40.485 Å2 / Biso min: 25.09 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.08 Å2-0 Å20.06 Å2
2--2.23 Å20 Å2
3---0.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→32.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1504 0 0 82 1586
Biso mean---42.57 -
残基数----190
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191558
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021488
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5551.9622110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97433420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6125194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.49322.35368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.56615244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5751512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02373
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4182.88764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4142.879763
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3594.305953
LS精密化 シェル解像度: 1.844→1.891 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 79 -
Rwork0.314 1215 -
all-1294 -
obs--95.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1823-2.20360.07432.2704-0.14690.2658-0.01130.11570.0290.0549-0.0391-0.0557-0.0129-0.03220.05040.06270.0162-0.07090.1142-0.01080.096236.99381.082421.2937
24.2401-3.279-1.58284.57132.80531.81960.10240.3770.2322-0.204-0.1354-0.0108-0.1302-0.01570.0330.05460.0019-0.03880.08720.06250.075771.2972-16.563519.092
31.3543-1.3475-1.08852.79981.91993.4496-0.1333-0.0018-0.27220.11410.0310.38450.235-0.05860.10240.0692-0.0274-0.02690.0510.00980.123270.5227-27.266621.4363
44.54480.5919-0.27321.17570.59652.0153-0.0496-0.3387-0.1220.1003-0.02010.19370.1954-0.07720.06970.0608-0.0252-0.01680.07140.04210.078867.0453-20.081426.3429
52.7147-3.1220.20353.6022-0.23550.43350.06090.03480.0266-0.0833-0.0088-0.01210.0461-0.0466-0.05210.0597-0.015-0.05770.09890.02750.066580.1824-20.726320.7221
63.8537-3.46071.01333.1331-0.92830.28530.13580.18580.1838-0.156-0.139-0.15880.0610.02010.00320.06470.0012-0.03080.10140.00970.144646.3545-2.024920.1194
71.3189-2.29980.10614.1622-0.72632.0284-0.0379-0.01260.51350.07730.0398-0.8637-0.1211-0.0775-0.00190.0315-0.006-0.04950.01340.00970.268343.220910.078621.9468
83.5669-2.01261.7011.9521-1.53091.278-0.25470.01350.41550.30980.0059-0.4412-0.17530.00180.24880.1173-0.007-0.14460.0461-0.03410.222746.68512.87826.8765
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A415 - 445
2X-RAY DIFFRACTION2A446 - 466
3X-RAY DIFFRACTION3A467 - 492
4X-RAY DIFFRACTION4A493 - 509
5X-RAY DIFFRACTION5B415 - 441
6X-RAY DIFFRACTION6B442 - 466
7X-RAY DIFFRACTION7B467 - 492
8X-RAY DIFFRACTION8B493 - 509

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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