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- PDB-5ssx: Crystal Structure human formylglycine generating enzyme E130D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ssx
タイトルCrystal Structure human formylglycine generating enzyme E130D mutant
要素Formylglycine-generating enzyme
キーワードOXIDOREDUCTASE / FORMYLGLYCINE / MULTIPLE SULFATASE DEFICIENCY / COPPER
機能・相同性
機能・相同性情報


The activation of arylsulfatases / formylglycine-generating enzyme / formylglycine-generating oxidase activity / protein oxidation / glycosphingolipid catabolic process / Glycosphingolipid catabolism / cupric ion binding / post-translational protein modification / oxidoreductase activity / endoplasmic reticulum lumen ...The activation of arylsulfatases / formylglycine-generating enzyme / formylglycine-generating oxidase activity / protein oxidation / glycosphingolipid catabolic process / Glycosphingolipid catabolism / cupric ion binding / post-translational protein modification / oxidoreductase activity / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Sulfatase-modifying factor enzyme / Sulfatase-modifying factor enzyme 1 / Sulfatase-modifying factor enzyme superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (I) ION / Formylglycine-generating enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.02 Å
データ登録者Radhakrishnan, K. / Schlotawa, L. / Rudolph, M.G.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
University of Bielefeld ドイツ
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of human formylglycine generating enzyme E130D mutant
著者: Kowal, J. / Schlotawa, L. / Niemann, H. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2022年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_deposit_group / Item: _pdbx_deposit_group.group_title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formylglycine-generating enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6835
ポリマ－36,1151
非ポリマー5684
水7,620423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, elutes as a monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.494, 61.640, 109.579
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Formylglycine-generating enzyme / FGE / C-alpha-formylglycine-generating enzyme 1 / Sulfatase-modifying factor 1


分子量: 36114.902 Da / 分子数: 1 / 変異: E130D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMF1, PSEC0152, UNQ3037/PRO9852 / プラスミド: pAcGP67B-His7 / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8NBK3, formylglycine-generating enzyme
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 9.6 mg/mL protein in 20mM Tris/HCl pH8.0 mixed 1:1 with reservoir 0.1M Tris/HCl pH 8.5, 20-25% PEG4000, 0.2-0.3M CaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99998 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.02→40.95 Å / Num. obs: 142078 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 5.487 % / Biso Wilson estimate: 8.85 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rrim(I) all: 0.057 / Χ2: 1.074 / Net I/σ(I): 14.49 / Num. measured all: 779553 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.02-1.061.8710.8420.89147641069678900.5261.08773.8
1.06-1.092.4130.6531.35228911044094860.6720.8290.9
1.09-1.123.4960.5322.3348611011899730.8120.62698.6
1.12-1.155.3910.4823.7152858982898050.8960.53399.8
1.15-1.195.8330.3665.0155785956695630.9470.401100
1.19-1.235.7480.2826.0253234926892610.9660.3199.9
1.23-1.286.1990.2227.4955497895389520.9780.242100
1.28-1.336.4220.1739.2155239860386020.9860.188100
1.33-1.396.2560.1410.9751654825882570.9890.152100
1.39-1.466.2260.11113.5549263791479130.9930.122100
1.46-1.546.6660.09417.0450305754875470.9950.102100
1.54-1.636.5870.07620.6346949713371280.9960.08399.9
1.63-1.746.1540.06623.4941549675467510.9970.072100
1.74-1.886.6660.05628.6741697625662550.9980.061100
1.88-2.066.5880.04932.9938270581258090.9980.05399.9
2.06-2.36.2070.04435.3332641526852590.9980.04899.8
2.3-2.665.9360.0436.6127752468046750.9980.04499.9
2.66-3.266.3440.03640.7325317399939910.9990.03999.8
3.26-4.615.7350.03241.2717875313131170.9990.03599.6
4.61-40.956.0480.0342.411152185518440.9990.03399.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1z70

1z70


解像度: 1.02→40.95 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 12.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1375 12599 4.98 %RANDOM
Rwork0.123 240232 --
obs0.1238 252831 86.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 82.35 Å2 / Biso mean: 14.0685 Å2 / Biso min: 5.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.02→40.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2199 0 54 430 2683
Biso mean--36.74 24.37 -
残基数----278
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.02-1.030.2465230.25444474705
1.03-1.040.2396440.2567547988
1.04-1.050.2494790.27711436151516
1.05-1.070.29151650.28942868303331
1.07-1.080.30473350.31755640597561
1.08-1.090.30333820.29337860824285
1.09-1.110.25384490.26218837928694
1.11-1.130.25154540.2399022947698
1.13-1.140.22284750.20839283975899
1.14-1.160.18265100.17389097960799
1.16-1.180.17235080.16249219972799
1.18-1.210.18274800.15369198967899
1.21-1.230.1534590.14579227968699
1.23-1.250.13765030.14369260976399
1.25-1.280.15175210.138492619782100
1.28-1.310.14955180.135191849702100
1.31-1.340.13524920.111492239715100
1.34-1.380.12494350.102392599694100
1.38-1.420.11534110.097193559766100
1.42-1.470.10744450.091492479692100
1.47-1.520.10275100.086592709780100
1.52-1.580.09554870.083592749761100
1.58-1.650.10694580.083392769734100
1.65-1.740.10084730.086693079780100
1.74-1.850.10615110.091192149725100
1.85-1.990.10765050.095192659770100
1.99-2.190.11695050.100492469751100
2.19-2.510.1325210.11099170969199
2.51-3.160.13584750.127992699744100
3.16-40.950.15014660.133592649730100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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