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- PDB-5s7r: XChem group deposition -- Crystal Structure of human ACVR1 in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5s7r
タイトルXChem group deposition -- Crystal Structure of human ACVR1 in complex with FM010918a
要素Activin receptor type-1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SGC - Diamond I04-1 fragment screening / PanDDA / XChemExplorer
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / BMP receptor complex / BMP receptor activity / cardiac muscle cell fate commitment / activin receptor activity, type I / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of determination of dorsal identity ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / BMP receptor complex / BMP receptor activity / cardiac muscle cell fate commitment / activin receptor activity, type I / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of determination of dorsal identity / acute inflammatory response / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor complex / endocardial cushion formation / smooth muscle cell differentiation / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / pharyngeal system development / activin binding / cellular response to BMP stimulus / activin receptor signaling pathway / negative regulation of activin receptor signaling pathway / transforming growth factor beta binding / embryonic heart tube morphogenesis / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / determination of left/right symmetry / 神経堤 / atrioventricular valve morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ventricular septum morphogenesis / germ cell development / SMAD binding / peptide hormone binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / mesoderm formation / regulation of ossification / positive regulation of osteoblast differentiation / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of signal transduction / protein tyrosine kinase binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / apical part of cell / heart development / in utero embryonic development / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / リン酸化 / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LU8 / L(+)-TARTARIC ACID / 1lambda~6~,2-thiazetidine-1,1-dione / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.46 Å
データ登録者Williams, E.P. / Adamson, R.J. / Smil, D. / Krojer, T. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Bountra, C. / Bullock, A.N.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: XChem group deposition
著者: Williams, E.P. / Adamson, R.J. / Smil, D. / Krojer, T. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Bountra, C. / Bullock, A.N.
履歴
登録2020年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activin receptor type-1
B: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,47136
ポリマ－69,0752
非ポリマー4,39634
水13,115728
1
A: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,24420
ポリマ－34,5381
非ポリマー2,70619
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Activin receptor type-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,22816
ポリマ－34,5381
非ポリマー1,69015
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.256, 84.862, 88.183
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 130.990, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Activin receptor type-1 / Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine- ...Activin receptor type I / ACTR-I / Activin receptor-like kinase 2 / ALK-2 / Serine/threonine-protein kinase receptor R1 / SKR1 / TGF-B superfamily receptor type I / TSR-I


分子量: 34537.633 Da / 分子数: 2 / 変異: Q207D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACVR1, ACVRLK2
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04771, receptor protein serine/threonine kinase

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非ポリマー , 7種, 762分子

#2: 化合物
ChemComp-LU8 / 4-methyl-3-[4-(1-methylpiperidin-4-yl)phenyl]-5-(3,4,5-trimethoxyphenyl)pyridine


分子量: 432.555 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H32N2O3
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸 / 酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#5: 化合物
ChemComp-XGS / 1lambda~6~,2-thiazetidine-1,1-dione / 1,2-チアゼチジン1,1-ジオキシド


分子量: 107.132 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2S
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 728 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.72 % / Mosaicity: 0.06 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M citrate pH 6.0, 1.4M ammonium sulfate, 0.2M sodium/potassium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.46→66.6 Å / Num. obs: 114822 / % possible obs: 87.5 % / 冗長度: 6.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 639683 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.48-1.563.91.40650746130970.4630.8031.6290.776.3
4.67-66.66.80.0332618538480.9990.0140.03646.699.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0267精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6SRH

6srh


解像度: 1.46→63.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 1.67 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.069 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1977 5695 5 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.1733 109127 93.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.37 Å2 / Biso mean: 19.461 Å2 / Biso min: 9.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å2-0 Å2-0.31 Å2
2---0.44 Å2-0 Å2
3---0.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.46→63.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4550 0 282 729 5561
Biso mean--31.49 34.75 -
残基数----575
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0135080
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0174794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8351.6966915
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5071.63211011
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8165608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.22321.59239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.53715835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2221533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.025585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021165
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7641.7882375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7641.7882374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5942.6712987
LS精密化 シェル解像度: 1.46→1.498 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 278 -
Rwork0.344 4807 -
all-5085 -
obs--56.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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