[日本語] English
万見
- PDB-5rhn: HISTIDINE TRIAD NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN (HINT) FROM RABBIT COM... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5rhn
タイトルHISTIDINE TRIAD NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN (HINT) FROM RABBIT COMPLEXED WITH 8-BR-AMP
要素HISTIDINE TRIAD NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN
キーワードNUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / histone deacetylase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / hydrolase activity / nucleotide binding ...purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / histone deacetylase complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
8-BROMO-ADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Adenosine 5'-monophosphoramidase HINT1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Brenner, C. / Garrison, P. / Gilmour, J. / Peisach, D. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Lowenstein, J.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structures of HINT demonstrate that histidine triad proteins are GalT-related nucleotide-binding proteins.
著者: Brenner, C. / Garrison, P. / Gilmour, J. / Peisach, D. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Lowenstein, J.M.
履歴
登録1997年2月26日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HISTIDINE TRIAD NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0112
ポリマ－12,5851
非ポリマー4261
水91951
1
A: HISTIDINE TRIAD NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子

A: HISTIDINE TRIAD NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0214
ポリマ－25,1692
非ポリマー8522
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area5170 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area9280 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.320, 40.320, 143.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 HISTIDINE TRIAD NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN / HINT


分子量: 12584.530 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
解説: RABBIT HINT CDNA WAS CLONED FROM HEART LIBRARY, EXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI, AND PURIFIED BY ADENOSINE-AGAROSE AFFINITY CHROMATOGRAPHY
遺伝子: HINT / 器官: HEART / プラスミド: PSGA02-HINT / 遺伝子 (発現宿主): HINT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109/DE3/LACIQ / 参照: UniProt: P80912
#2: 化合物 ChemComp-8BR / 8-BROMO-ADENOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 8-ブロモアデノシン5′-りん酸


分子量: 426.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13BrN5O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
解説: 5RHN (TETRAGONAL HINT-8-BR-AMP, ISOMORPHOUS WITH HINT WITHOUT NUCLEOTIDE) WAS DETERMINED BY REFINEMENT OF HINT WITHOUT NUCLEOTIDE.
結晶化pH: 6.5
詳細: 30% POLYETHYLENE GLYCOL 8000, 0.1 M SODIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM CACODYLATE, PH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 mg/mlprotein1drop
230 %PEG80001reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoir
50.2 mM8-Br-AMP1drop
6150 mM1dropNaCl
720 mMTris-Cl1droppH7.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→35.13 Å / Num. obs: 5578 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.31→2.5 Å / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 45935

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
R-AXISデータ削減
R-AXISデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.31→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 471 8 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.162 5478 98 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数878 0 24 51 953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.71
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.46
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 54 8.8 %
Rwork0.197 559 -
obs--97 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2RIB.PARWATER.TOPH
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMRIB.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.46

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る