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万見
- PDB-5q0i: Ligand binding to FARNESOID-X-RECEPTOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5q0i
タイトルLigand binding to FARNESOID-X-RECEPTOR
要素
  • Bile acid receptor
  • COACTIVATOR PEPTIDE PGC-1A PPAR GAMMA COACTIVATOR
キーワードTRANSCRIPTION / D3R / FXR / Docking
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid ...: / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / regulation of urea metabolic process / chenodeoxycholic acid binding / positive regulation of phosphatidic acid biosynthetic process / positive regulation of glutamate metabolic process / positive regulation of ammonia assimilation cycle / regulation of low-density lipoprotein particle clearance / intracellular triglyceride homeostasis / cellular response to bile acid / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of interleukin-1 production / regulation of bile acid biosynthetic process / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of fatty acid oxidation / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / toll-like receptor 9 signaling pathway / nuclear receptor-mediated bile acid signaling pathway / bile acid nuclear receptor activity / bile acid metabolic process / cellular respiration / bile acid binding / cell-cell junction assembly / cellular response to fatty acid / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / regulation of cholesterol metabolic process / negative regulation of interleukin-2 production / temperature homeostasis / response to starvation / bile acid and bile salt transport / lncRNA binding / response to muscle activity / intracellular glucose homeostasis / response to dietary excess / fatty acid oxidation / positive regulation of interleukin-17 production / negative regulation of interleukin-6 production / energy homeostasis / negative regulation of type II interferon production / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / adipose tissue development / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / nuclear retinoid X receptor binding / brown fat cell differentiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Recycling of bile acids and salts / intracellular receptor signaling pathway / digestion / positive regulation of adipose tissue development / Notch signaling pathway / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / SUMOylation of transcription cofactors / RNA splicing / cholesterol homeostasis / nuclear receptor binding / transcription coregulator binding / gluconeogenesis / respiratory electron transport chain / transcription coregulator activity / mitochondrion organization / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / circadian regulation of gene expression / chromatin DNA binding / Heme signaling / PPARA activates gene expression / euchromatin / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / regulation of circadian rhythm / PML body / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of RUNX2 expression and activity / nuclear receptor activity / mRNA processing / : / positive regulation of cold-induced thermogenesis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / neuron apoptotic process / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / negative regulation of neuron apoptotic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding
類似検索 - 分子機能
PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Bile acid receptor, ligand binding domain / Thyroid hormone receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0X0 / cDNA FLJ52961, highly similar to Peroxisome proliferator-activated receptorgamma coactivator 1-alpha / Bile acid receptor / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
Model detailsStructures re-refined for D3R docking challenge
データ登録者Rudolph, M.G. / Benz, J. / Burger, D. / Thoma, R. / Ruf, A. / Joseph, C. / Kuhn, B. / Shao, C. / Yang, H. / Burley, S.K.
引用ジャーナル: J. Comput. Aided Mol. Des. / 年: 2018
タイトル: D3R Grand Challenge 2: blind prediction of protein-ligand poses, affinity rankings, and relative binding free energies.
著者: Gaieb, Z. / Liu, S. / Gathiaka, S. / Chiu, M. / Yang, H. / Shao, C. / Feher, V.A. / Walters, W.P. / Kuhn, B. / Rudolph, M.G. / Burley, S.K. / Gilson, M.K. / Amaro, R.E.
履歴
登録2017年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月19日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.42018年2月21日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_deposit_group / Item: _pdbx_deposit_group.group_type
改定 1.52021年2月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation.country / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.62021年11月17日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: database_2 / pdbx_deposit_group
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_deposit_group.group_description
改定 1.72024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bile acid receptor
B: COACTIVATOR PEPTIDE PGC-1A PPAR GAMMA COACTIVATOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8283
ポリマ－28,3662
非ポリマー4631
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.648, 54.952, 108.801
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bile acid receptor / Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Nuclear receptor subfamily 1 group H ...Farnesoid X-activated receptor / Farnesol receptor HRR-1 / Nuclear receptor subfamily 1 group H member 4 / Retinoid X receptor-interacting protein 14 / RXR-interacting protein 14


分子量: 27100.191 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 258-486 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1H4, BAR, FXR, HRR1, RIP14 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96RI1
#2: タンパク質・ペプチド COACTIVATOR PEPTIDE PGC-1A PPAR GAMMA COACTIVATOR


分子量: 1265.627 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 106-117 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B7Z7E0, UniProt: Q9UBK2*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-0X0 / 2-[(3,4-dimethoxyphenyl)-(4-methylphenyl)sulfonyl-amino]-N-(2,4-dimethylpentan-3-yl)ethanamide


分子量: 462.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H34N2O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 25% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30.3 Å / Num. all: 24340 / Num. obs: 23081 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 3.46 % / Rmerge(I) obs: 0.0737 / Net I/σ(I): 10.75
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 1.45 % / Rmerge(I) obs: 0.4387 / Num. possible: 3741 / Num. unique obs: 2825 / Net I/σ(I) obs: 1.75 / % possible all: 75.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.10.3精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→18.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU R Cruickshank DPI: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.136 / SU Rfree Blow DPI: 0.125 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.122
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 1171 5.09 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.187 23010 94.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 104.35 Å2 / Biso mean: 31.47 Å2 / Biso min: 12.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5626 Å20 Å20 Å2
2--2.3143 Å20 Å2
3----4.8769 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→18.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1942 0 32 165 2139
Biso mean--34.16 42.74 -
残基数----239
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d812SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes56HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes315HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2145HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion284SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2691SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2145HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2925HARMONIC21.02
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.59
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.22
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2604 105 4.93 %
Rwork0.2426 2026 -
all0.2435 2131 -
obs--73.24 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.1769 Å / Origin y: 29.4144 Å / Origin z: 39.7719 Å
111213212223313233
T-0.0007 Å20.0015 Å20.0083 Å2--0.0545 Å20.0129 Å2---0.0192 Å2
L0.8181 °2-0.0115 °2-0.0687 °2-0.5435 °2-0.3244 °2--0.6566 °2
S-0.0196 Å °0.1006 Å °0.0985 Å °-0.0335 Å °0.0314 Å °-0.0508 Å °0.0376 Å °-0.1038 Å °-0.0118 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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