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- PDB-5py6: PanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of SP100 af... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5py6
タイトルPanDDA analysis group deposition -- Crystal Structure of SP100 after initial refinement with no ligand modelled (structure 66)
要素Nuclear autoantigen Sp-100
キーワードTRANSCRIPTION / PanDDA / SGC - Diamond I04-1 fragment screening / bromodomain / epigenetics / XChemExplorer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of DNA binding ...regulation of Fas signaling pathway / maintenance of protein location / chromo shadow domain binding / negative regulation of viral transcription / response to type I interferon / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of protein export from nucleus / negative regulation of endothelial cell migration / type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of DNA binding / response to type II interferon / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / type II interferon-mediated signaling pathway / regulation of angiogenesis / retinoic acid receptor signaling pathway / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / response to retinoic acid / telomere maintenance / nuclear periphery / response to cytokine / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / kinase binding / PML body / Interferon gamma signaling / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain ...HSR domain / Nuclear body protein Sp110/Sp140/Sp140L / HSR domain / HSR domain profile. / SAND domain / SAND domain / SAND domain profile. / SAND domain / SAND-like domain superfamily / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear autoantigen Sp-100
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Pearce, N.M. / Krojer, T. / Talon, R. / Bradley, A.R. / Fairhead, M. / Sethi, R. / Wright, N. / MacLean, E. / Collins, P. / Brandao-Neto, J. ...Pearce, N.M. / Krojer, T. / Talon, R. / Bradley, A.R. / Fairhead, M. / Sethi, R. / Wright, N. / MacLean, E. / Collins, P. / Brandao-Neto, J. / Douangamath, A. / Renjie, Z. / Dias, A. / Ng, J. / Brennan, P.E. / Cox, O. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / von Delft, F.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: A multi-crystal method for extracting obscured crystallographic states from conventionally uninterpretable electron density.
著者: Pearce, N.M. / Krojer, T. / Bradley, A.R. / Collins, P. / Nowak, R.P. / Talon, R. / Marsden, B.D. / Kelm, S. / Shi, J. / Deane, C.M. / von Delft, F.
履歴
登録2017年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_source / pdbx_deposit_group
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_deposit_group.group_title / _pdbx_deposit_group.group_type
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear autoantigen Sp-100
B: Nuclear autoantigen Sp-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,64410
ポリマ－42,9972
非ポリマー6468
水10,431579
1
A: Nuclear autoantigen Sp-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9526
ポリマ－21,4991
非ポリマー4545
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nuclear autoantigen Sp-100
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6914
ポリマ－21,4991
非ポリマー1933
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.638, 45.257, 83.279
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.670, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear autoantigen Sp-100 / Nuclear dot-associated Sp100 protein / Speckled 100 kDa


分子量: 21498.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SP100 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23497
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 579 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.93 % / Mosaicity: 0.1 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M MES pH 6.1 -- 20% PEG20K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→28.34 Å / Num. obs: 46945 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 14.2 / Num. measured all: 160026 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.74-1.783.50.7651184234260.590.4840.9091.797.1
7.78-28.343.40.02418815580.9990.0150.02954.494.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0135精密化
Aimless0.3.11データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4PTB

4ptb


解像度: 1.74→28.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.572 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2081 2337 5 %RANDOM
Rwork0.1691 ---
obs0.171 44608 97.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 149.27 Å2 / Biso mean: 30.516 Å2 / Biso min: 11.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å2-0 Å20.18 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.74→28.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2925 0 25 579 3529
Biso mean--37.21 46.18 -
残基数----355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0193125
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022888
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7981.9364223
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07436681
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4385386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.2124170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.24415574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8061524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023560
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02792
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3182.8031452
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3192.7981451
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.234.1781820
LS精密化 シェル解像度: 1.739→1.784 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 210 -
Rwork0.287 3211 -
all-3421 -
obs--96.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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