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Yorodumi- PDB-5ot2: RNA polymerase II elongation complex in the presence of 3d-Napht-A -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ot2 | ||||||
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Title | RNA polymerase II elongation complex in the presence of 3d-Napht-A | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / Inhibitor / Complex / Polymerase | ||||||
Function / homology | Function and homology information RPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes ...RPB4-RPB7 complex / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / termination of RNA polymerase II transcription / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / termination of RNA polymerase III transcription / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II activity / Dual incision in TC-NER / transcription elongation by RNA polymerase I / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase I activity / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / positive regulation of translational initiation / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA polymerase II, core complex / translesion synthesis / translation initiation factor binding / DNA-templated transcription initiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / cytoplasmic stress granule / mRNA processing / ribosome biogenesis / peroxisome / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / transcription by RNA polymerase II / single-stranded RNA binding / protein dimerization activity / mRNA binding / nucleotide binding / nucleolus / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2 Å | ||||||
Authors | Malvezzi, S. / Farnung, L. / Aloisi, C. / Angelov, T. / Cramer, P. / Sturla, S.J. | ||||||
Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2017 Title: Mechanism of RNA polymerase II stalling by DNA alkylation. Authors: Malvezzi, S. / Farnung, L. / Aloisi, C.M.N. / Angelov, T. / Cramer, P. / Sturla, S.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ot2.cif.gz | 1.6 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ot2.ent.gz | 1.4 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ot2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ot2_validation.pdf.gz | 605.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5ot2_full_validation.pdf.gz | 680.5 KB | Display | |
Data in XML | 5ot2_validation.xml.gz | 136 KB | Display | |
Data in CIF | 5ot2_validation.cif.gz | 187.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/5ot2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/5ot2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-DNA-directed RNA polymerase II subunit ... , 7 types, 7 molecules ABCDGIK
#1: Protein | Mass: 191821.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P04050, DNA-directed RNA polymerase |
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#2: Protein | Mass: 138937.297 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P08518, DNA-directed RNA polymerase |
#3: Protein | Mass: 35330.457 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P16370 |
#4: Protein | Mass: 25451.191 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20433 |
#7: Protein | Mass: 19081.053 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P34087 |
#9: Protein | Mass: 14308.161 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P27999 |
#11: Protein | Mass: 13633.493 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P38902 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5 types, 5 molecules EFHJL
#5: Protein | Mass: 25117.094 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20434 |
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#6: Protein | Mass: 17931.834 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20435 |
#8: Protein | Mass: 16525.363 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P20436 |
#10: Protein | Mass: 8290.732 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P22139 |
#12: Protein | Mass: 7729.969 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / References: UniProt: P40422 |
-DNA chain , 2 types, 2 molecules TN
#13: DNA chain | Mass: 7841.912 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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#14: DNA chain | Mass: 4359.852 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
-RNA chain , 1 types, 1 molecules P
#15: RNA chain | Mass: 3602.202 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 3 types, 10 molecules
#16: Chemical | ChemComp-ZN / #17: Chemical | ChemComp-MG / | #18: Chemical | ChemComp-AHW / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.85 Å3/Da / Density % sol: 78.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 4-7% PEG 6000, 200 mM ammonium acetate, 300 mM sodium acetate, 50 mM HEPES pH 7.0, 5 mM TCEP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 0.976 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 24, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.976 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.2→49.882 Å / Num. obs: 202994 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.5 % / Net I/σ(I): 16.38 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.31 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.2→49.882 Å / SU ML: 0.42 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.22
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.2→49.882 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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