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- PDB-5oog: Human biliverdin IX beta reductase: NADP/Phloxine B ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oog
タイトルHuman biliverdin IX beta reductase: NADP/Phloxine B ternary complex
要素Flavin reductase (NADPH)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Biliverdin reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


FMN reductase (NADH) activity / biliverdin reductase [NAD(P)H] activity / flavin reductase (NADPH) / FMN reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process / Heme degradation ...FMN reductase (NADH) activity / biliverdin reductase [NAD(P)H] activity / flavin reductase (NADPH) / FMN reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process / Heme degradation / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Cytoprotection by HMOX1 / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NAD(P)H-binding / NAD(P)-binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phloxine B / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Flavin reductase (NADPH)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.33 Å
データ登録者Manso, J.A. / Pereira, P.J.B.
資金援助 ポルトガル, 3件
組織認可番号国
FCTPOCI-01-0145-FEDER-007274 ポルトガル
PORTUGAL 2020POCI-01-0145-FEDER-007274 ポルトガル
NORTE 2020Norte-01-0145-FEDER-000012 ポルトガル
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: In silicoand crystallographic studies identify key structural features of biliverdin IX beta reductase inhibitors having nanomolar potency.
著者: Nesbitt, N.M. / Zheng, X. / Li, Z. / Manso, J.A. / Yen, W.Y. / Malone, L.E. / Ripoll-Rozada, J. / Pereira, P.J.B. / Mantle, T.J. / Wang, J. / Bahou, W.F.
履歴
登録2017年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年3月21日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_related_exp_data_set
改定 1.32018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.42024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flavin reductase (NADPH)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8635
ポリマ－22,1481
非ポリマー1,7154
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area9110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.261, 49.474, 107.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Flavin reductase (NADPH) / FR / Biliverdin reductase B / BVR-B / Biliverdin-IX beta-reductase / Green heme-binding protein / ...FR / Biliverdin reductase B / BVR-B / Biliverdin-IX beta-reductase / Green heme-binding protein / GHBP / NADPH-dependent diaphorase / NADPH-flavin reductase / FLR


分子量: 22148.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLVRB, FLR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P30043, flavin reductase (NADPH), biliverdin reductase

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非ポリマー , 5種, 301分子

#2: 化合物 ChemComp-A0B / Phloxine B / Cyanosine


分子量: 784.663 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H3Br4Cl4O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / FR / Biliverdin reductase B / BVR-B / Biliverdin-IX beta-reductase / Green heme-binding protein / ...FR / Biliverdin reductase B / BVR-B / Biliverdin-IX beta-reductase / Green heme-binding protein / GHBP / NADPH-dependent diaphorase / NADPH-flavin reductase / FLR / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H28N7O17P3 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLVRB, FLR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: flavin reductase (NADPH), biliverdin reductase
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 30% PEG 3350, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5. NADP ADDED TO A FINAL CONCENTRATION OF 2.5 MM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.33→45 Å / Num. obs: 49752 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 3.2 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.33→1.35 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.591 / Num. unique obs: 1958 / CC1/2: 0.604 / Rpim(I) all: 0.41 / Rrim(I) all: 0.727 / % possible all: 81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HDO

1hdo


解像度: 1.33→44.951 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 12.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1451 4631 4.96 %
Rwork0.1169 --
obs0.1183 93396 97.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.33→44.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1587 0 44 297 1928
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111753
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2782424
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.381658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009347
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3296-1.34470.3313920.28611840X-RAY DIFFRACTION61
1.3447-1.36050.26411280.22742817X-RAY DIFFRACTION94
1.3605-1.37710.18071730.19382996X-RAY DIFFRACTION99
1.3771-1.39450.20391610.17762981X-RAY DIFFRACTION99
1.3945-1.41290.2221340.16593049X-RAY DIFFRACTION99
1.4129-1.43220.18791550.1563031X-RAY DIFFRACTION100
1.4322-1.45270.1661580.14483003X-RAY DIFFRACTION100
1.4527-1.47440.1761620.13842972X-RAY DIFFRACTION100
1.4744-1.49740.16521570.12453043X-RAY DIFFRACTION100
1.4974-1.5220.18481730.1172992X-RAY DIFFRACTION100
1.522-1.54820.13641510.10913085X-RAY DIFFRACTION100
1.5482-1.57640.15131540.1072959X-RAY DIFFRACTION100
1.5764-1.60670.13291450.09723039X-RAY DIFFRACTION100
1.6067-1.63950.11591440.09533025X-RAY DIFFRACTION100
1.6395-1.67510.14041620.09343019X-RAY DIFFRACTION100
1.6751-1.71410.12461350.09283061X-RAY DIFFRACTION100
1.7141-1.7570.13541380.09173027X-RAY DIFFRACTION99
1.757-1.80450.13621370.09032970X-RAY DIFFRACTION99
1.8045-1.85760.11491770.08593038X-RAY DIFFRACTION100
1.8576-1.91750.12651680.08413002X-RAY DIFFRACTION99
1.9175-1.98610.12311510.08862990X-RAY DIFFRACTION99
1.9861-2.06560.10041610.08912993X-RAY DIFFRACTION99
2.0656-2.15960.10391660.09122985X-RAY DIFFRACTION99
2.1596-2.27350.11521550.0932956X-RAY DIFFRACTION98
2.2735-2.41590.12771610.09383025X-RAY DIFFRACTION100
2.4159-2.60240.11641710.10323022X-RAY DIFFRACTION100
2.6024-2.86420.13311960.11222982X-RAY DIFFRACTION100
2.8642-3.27860.161580.11942987X-RAY DIFFRACTION99
3.2786-4.13030.14541520.1232958X-RAY DIFFRACTION98
4.1303-44.97670.17971560.15882918X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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