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万見
- PDB-5ohg: enolase in complex with RNase E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ohg
タイトルenolase in complex with RNase E
要素
  • (Ribonuclease ...) x 2
  • Enolase
キーワードLYASE / enolase / RNase E
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / ribonuclease E / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity ...regulation of RNA helicase activity / rRNA 5'-end processing / ribonuclease E / ribonuclease E activity / bacterial degradosome / endoribonuclease complex / DEAD/H-box RNA helicase binding / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / 7S RNA binding / RNA catabolic process / tRNA processing / mRNA catabolic process / protein complex oligomerization / RNA nuclease activity / RNA processing / RNA endonuclease activity / glycolytic process / cytoplasmic side of plasma membrane / rRNA processing / protein homotetramerization / tRNA binding / molecular adaptor activity / cytoskeleton / rRNA binding / cell surface / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / Ribonuclease E/G family / Enolase / Enolase, conserved site ...Polyribonucleotide phosphorylase C-terminal / Polyribonucleotide phosphorylase C terminal / : / RNase E/G, Thioredoxin-like domain / Ribonuclease E/G / RNA-binding protein AU-1/Ribonuclease E/G / Ribonuclease E / Ribonuclease E/G family / Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / S1 domain profile. / Enolase-like; domain 1 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Enolase / Ribonuclease E
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.997 Å
データ登録者Du, D. / Luisi, B.F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2018
タイトル: Analysis of the natively unstructured RNA/protein-recognition core in the Escherichia coli RNA degradosome and its interactions with regulatory RNA/Hfq complexes.
著者: Heather A Bruce / Dijun Du / Dijana Matak-Vinkovic / Katarzyna J Bandyra / R William Broadhurst / Esther Martin / Frank Sobott / Alexander V Shkumatov / Ben F Luisi /
要旨: The RNA degradosome is a multi-enzyme assembly that plays a central role in the RNA metabolism of Escherichia coli and numerous other bacterial species including pathogens. At the core of the ...The RNA degradosome is a multi-enzyme assembly that plays a central role in the RNA metabolism of Escherichia coli and numerous other bacterial species including pathogens. At the core of the assembly is the endoribonuclease RNase E, one of the largest E. coli proteins and also one that bears the greatest region predicted to be natively unstructured. This extensive unstructured region, situated in the C-terminal half of RNase E, is punctuated with conserved short linear motifs that recruit partner proteins, direct RNA interactions, and enable association with the cytoplasmic membrane. We have structurally characterized a subassembly of the degradosome-comprising a 248-residue segment of the natively unstructured part of RNase E, the DEAD-box helicase RhlB and the glycolytic enzyme enolase, and provide evidence that it serves as a flexible recognition centre that can co-recruit small regulatory RNA and the RNA chaperone Hfq. Our results support a model in which the degradosome captures substrates and regulatory RNAs through the recognition centre, facilitates pairing to cognate transcripts and presents the target to the ribonuclease active sites of the greater assembly for cooperative degradation or processing.
履歴
登録2017年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_data_processing_status ...diffrn_source / pdbx_data_processing_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enolase
B: Enolase
C: Ribonuclease E
H: Enolase
I: Enolase
J: Ribonuclease E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,64019
ポリマ－191,0486
非ポリマー59213
水30,1931676
1
A: Enolase
B: Enolase
C: Ribonuclease E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,9199
ポリマ－95,6343
非ポリマー2856
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7820 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area28020 Å2
手法PISA
2
H: Enolase
I: Enolase
J: Ribonuclease E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,72110
ポリマ－95,4133
非ポリマー3087
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7930 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area28020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.683, 116.923, 107.776
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABHI

#1: タンパク質
Enolase / 2-phospho-D-glycerate hydro-lyase / 2-phosphoglycerate dehydratase


分子量: 45709.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: eno, b2779, JW2750 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6P9, phosphopyruvate hydratase

-
Ribonuclease ... , 2種, 2分子 CJ

#2: タンパク質・ペプチド Ribonuclease E / RNase E


分子量: 4214.870 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RNase E
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: rne, ams, hmp1, b1084, JW1071 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21513, ribonuclease E
#3: タンパク質・ペプチド Ribonuclease E / RNase E


分子量: 3993.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: rne, ams, hmp1, b1084, JW1071 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21513, ribonuclease E

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非ポリマー , 4種, 1689分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1676 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M potassium thiocyanate, 0.1 M Bis-Tris propane (pH 8.5) and 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.997→40 Å / Num. all: 121616 / Num. obs: 118999 / % possible obs: 98.59 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.99→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.301 / Rpim(I) all: 0.191

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2fym

2fym


解像度: 1.997→39.244 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 5975 5.02 %
Rwork0.1607 --
obs0.1625 118999 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.997→39.244 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13333 0 29 1676 15038
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00813734
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09718504
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.448336
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582097
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062421
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9972-2.01990.26691920.20863487X-RAY DIFFRACTION92
2.0199-2.04360.23071870.19823819X-RAY DIFFRACTION100
2.0436-2.06850.23082130.19323827X-RAY DIFFRACTION100
2.0685-2.09470.25811930.19043804X-RAY DIFFRACTION100
2.0947-2.12230.21832260.18393779X-RAY DIFFRACTION100
2.1223-2.15140.2342160.17853779X-RAY DIFFRACTION100
2.1514-2.18210.20862140.17143788X-RAY DIFFRACTION100
2.1821-2.21470.22561840.1813826X-RAY DIFFRACTION100
2.2147-2.24930.37491850.33553262X-RAY DIFFRACTION86
2.2493-2.28610.33291590.31373202X-RAY DIFFRACTION84
2.2861-2.32560.22232030.17593824X-RAY DIFFRACTION100
2.3256-2.36780.23611960.16743840X-RAY DIFFRACTION100
2.3678-2.41340.20272070.16493791X-RAY DIFFRACTION100
2.4134-2.46260.24591880.1633810X-RAY DIFFRACTION100
2.4626-2.51620.21472040.16873830X-RAY DIFFRACTION100
2.5162-2.57470.19622010.16273853X-RAY DIFFRACTION100
2.5747-2.63910.18842000.15973773X-RAY DIFFRACTION100
2.6391-2.71040.19491970.15633831X-RAY DIFFRACTION100
2.7104-2.79010.19492050.15373835X-RAY DIFFRACTION100
2.7901-2.88020.19342260.14953795X-RAY DIFFRACTION100
2.8802-2.98310.18812140.15253795X-RAY DIFFRACTION100
2.9831-3.10250.18412030.1573818X-RAY DIFFRACTION100
3.1025-3.24360.18332170.15553851X-RAY DIFFRACTION100
3.2436-3.41450.18761930.15473814X-RAY DIFFRACTION100
3.4145-3.62830.17651830.14693767X-RAY DIFFRACTION98
3.6283-3.90820.16761970.14373766X-RAY DIFFRACTION98
3.9082-4.30110.15712000.12943819X-RAY DIFFRACTION99
4.3011-4.92240.16221870.12583865X-RAY DIFFRACTION100
4.9224-6.19780.19191990.15293857X-RAY DIFFRACTION100
6.1978-39.25110.17141860.15253917X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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