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- PDB-5ogx: Crystal structure of Amycolatopsis cytochrome P450 reductase GcoB. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ogx
タイトルCrystal structure of Amycolatopsis cytochrome P450 reductase GcoB.
要素Cytochrome P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Cytochrome / P450 / guaiacol / lignin / CYP255A / Amycolatopsis / heme / haem / oxidoreductase.
機能・相同性
機能・相同性情報


2 iron, 2 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase ...Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Cytochrome P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Amycolatopsis methanolica 239 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Mallinson, S.J.B. / Johnson, C.W. / Neidle, E.L. / Beckham, G.T. / McGeehan, J.E.
資金援助 英国, 米国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/P0119818/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/L001926/1 英国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC36-08GO28308 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: A promiscuous cytochrome P450 aromatic O-demethylase for lignin bioconversion.
著者: Mallinson, S.J.B. / Machovina, M.M. / Silveira, R.L. / Garcia-Borras, M. / Gallup, N. / Johnson, C.W. / Allen, M.D. / Skaf, M.S. / Crowley, M.F. / Neidle, E.L. / Houk, K.N. / Beckham, G.T. / ...著者: Mallinson, S.J.B. / Machovina, M.M. / Silveira, R.L. / Garcia-Borras, M. / Gallup, N. / Johnson, C.W. / Allen, M.D. / Skaf, M.S. / Crowley, M.F. / Neidle, E.L. / Houk, K.N. / Beckham, G.T. / DuBois, J.L. / McGeehan, J.E.
履歴
登録2017年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8285
ポリマ－35,7631
非ポリマー1,0644
水6,269348
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area14110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.846, 65.903, 97.847
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Cytochrome P450 reductase


分子量: 35763.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Amycolatopsis methanolica 239 (バクテリア)
遺伝子: ascD, AMETH_3833 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A076MZ01

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非ポリマー , 5種, 352分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.21 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.03M NaF, 0.03M NaBr, 0.03M NaI, 0.1M TRIS Bicine pH 8.5, 28% PEG500 MME, 14% PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→97.85 Å / Num. obs: 42590 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 1.72→1.75 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.536 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 2228 / CC1/2: 0.854 / Rpim(I) all: 0.353 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→48.923 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.69
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1932 1998 4.7 %Random selection
Rwork0.1652 ---
obs0.1665 42513 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→48.923 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2495 0 59 348 2902
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0793660
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.1882127
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006491
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.7630.27011370.20412852X-RAY DIFFRACTION100
1.763-1.81070.24981390.19352840X-RAY DIFFRACTION100
1.8107-1.8640.21111440.18512863X-RAY DIFFRACTION100
1.864-1.92410.20441410.17532862X-RAY DIFFRACTION100
1.9241-1.99290.20791330.16382863X-RAY DIFFRACTION100
1.9929-2.07270.19361500.16072858X-RAY DIFFRACTION100
2.0727-2.1670.20561400.16332848X-RAY DIFFRACTION100
2.167-2.28130.17731420.15642890X-RAY DIFFRACTION100
2.2813-2.42420.21351400.16162895X-RAY DIFFRACTION100
2.4242-2.61140.24331480.17172867X-RAY DIFFRACTION100
2.6114-2.87410.17861400.17712917X-RAY DIFFRACTION100
2.8741-3.290.2011420.17952926X-RAY DIFFRACTION100
3.29-4.14470.19031460.15332952X-RAY DIFFRACTION100
4.1447-48.94320.16191560.15533082X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.0499 Å / Origin y: 36.6049 Å / Origin z: 38.2192 Å
111213212223313233
T0.1646 Å2-0.0187 Å20.0041 Å2-0.1578 Å2-0.009 Å2--0.1374 Å2
L1.2552 °2-0.2931 °20.0801 °2-1.6243 °20.6385 °2--1.3535 °2
S0.0368 Å °0.0809 Å °-0.044 Å °-0.0069 Å °-0.0579 Å °0.0545 Å °0.1127 Å °-0.0555 Å °0.0057 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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