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- PDB-5ofn: Crystal structure of the heterotrimeric PriSLX primase from S. so... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ofn
タイトルCrystal structure of the heterotrimeric PriSLX primase from S. solfataricus.
要素
  • DNA primase large subunit PriL,PriL-X fusion protein
  • DNA primase small subunit PriS
キーワードREPLICATION / Primase / DNA-dependent RNA polymerase / DNA replication
機能・相同性
機能・相同性情報


primosome complex / DNA replication, synthesis of primer / DNA-directed RNA polymerase complex / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA-directed RNA polymerase activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Primase X / Primase chain A, C-terminal domain / DNA primase large subunit PriL / DNA primase small subunit PriS / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / : / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit N-terminal domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit ...Primase X / Primase chain A, C-terminal domain / DNA primase large subunit PriL / DNA primase small subunit PriS / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / : / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit N-terminal domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / Eukaryotic and archaeal DNA primase, large subunit C-terminal domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA primase small subunit PriS / DNA primase large subunit PriL
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.005 Å
データ登録者Pellegrini, L. / Holzer, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust104641/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Primer synthesis by a eukaryotic-like archaeal primase is independent of its Fe-S cluster.
著者: Holzer, S. / Yan, J. / Kilkenny, M.L. / Bell, S.D. / Pellegrini, L.
履歴
登録2017年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase small subunit PriS
B: DNA primase large subunit PriL,PriL-X fusion protein
C: DNA primase large subunit PriL,PriL-X fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,0574
ポリマ－113,9913
非ポリマー651
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area31400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.052, 36.348, 110.941
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.91, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 DNA primase small subunit PriS


分子量: 37643.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (strain ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2) (古細菌)
株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: priS, priA, SSO1048 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: Q97Z83, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: タンパク質 DNA primase large subunit PriL,PriL-X fusion protein


分子量: 38173.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chain B is an engineered polypeptide. It contains the PriL residues of a chimeric construct spanning amino acids 1 to 211 of PriL fused to amino acids 42 to 154 of PriX.
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (strain ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2) (古細菌), (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌)
株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: priL, priB, SSO0557, C21_042 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q9UWW1
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% PEG 3350, 200 mM CaCl2, 0.5% n-octyl-beta-D-glucoside

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.005→46.17 Å / Num. obs: 16582 / % possible obs: 98.63 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 77 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.1168 / Rpim(I) all: 0.07654 / Rsym value: 0.1402 / Net I/σ(I): 9.18
反射 シェル解像度: 3.005→3.113 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.8095 / Mean I/σ(I) obs: 1.86 / Num. unique obs: 1556 / CC1/2: 0.535 / Rpim(I) all: 0.5204 / Rsym value: 0.9655 / % possible all: 95.17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZT2

1zt2


解像度: 3.005→46.17 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 33.07
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2979 1488 4.97 %
Rwork0.2412 --
obs0.2439 16579 94.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.005→46.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5099 0 1 7 5107
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0015212
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3747020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9183179
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04780
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002887
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0053-3.10230.38751190.37032466X-RAY DIFFRACTION91
3.1023-3.21320.45231510.4012559X-RAY DIFFRACTION95
3.2132-3.34180.43191470.38382618X-RAY DIFFRACTION94
3.3418-3.49380.44781030.31782487X-RAY DIFFRACTION93
3.4938-3.6780.34461300.28532654X-RAY DIFFRACTION95
3.678-3.90830.32881380.26232631X-RAY DIFFRACTION97
3.9083-4.20990.33861410.23572633X-RAY DIFFRACTION96
4.2099-4.63330.24891540.19682592X-RAY DIFFRACTION95
4.6333-5.3030.26641400.19732629X-RAY DIFFRACTION95
5.303-6.67850.25361230.22032588X-RAY DIFFRACTION96
6.6785-46.170.2071420.18062579X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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