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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5b0o | ||||||
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タイトル | Structure of the FliH-FliI complex | ||||||
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![]() | HYDROLASE/MOTOR PROTEIN / Bacterial flagellum / type III secretion / ATPase / peripheral stalk / HYDROLASE-MOTOR PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() bacterial-type flagellum organization / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum assembly / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism ...bacterial-type flagellum organization / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum assembly / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / protein transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Imada, K. / Uchida, Y. / Kinoshita, M. / Namba, K. / Minamino, T. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Insight into the flagella type III export revealed by the complex structure of the type III ATPase and its regulator 著者: Imada, K. / Minamino, T. / Uchida, Y. / Kinoshita, M. / Namba, K. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 年: 2012 タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of the FliH-FliI complex responsible for bacterial flagellar type III protein export. 著者: Uchida, Y. / Minamino, T. / Namba, K. / Imada, K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 542.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 446.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 2dpyS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 49319.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: fliI, fla AIII, flaC, STM1972 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26465, H+-transporting two-sector ATPase #2: タンパク質 | 分子量: 15335.442 Da / 分子数: 8 / Fragment: UNP residues 99-235 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: fliH, fla AII.3, fla BIII, STM1971 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-ADP / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.13 % |
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結晶化 | 温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2 詳細: 5%(w/v) PEG400, 0.1M HEPES pH7.2 and 100mM Magnesium acetate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 40 K / Ambient temp details: helium gas flow |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月3日 |
放射 | モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→60 Å / Num. obs: 65054 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 9.4 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 2DPY 解像度: 3→51.315 Å / SU ML: 0.96 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.8 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.271 Å2 / ksol: 0.267 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→51.315 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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