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- PDB-5b0o: Structure of the FliH-FliI complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b0o
タイトルStructure of the FliH-FliI complex
要素
  • Flagellar assembly protein FliH
  • Flagellum-specific ATP synthase
キーワードHYDROLASE/MOTOR PROTEIN / Bacterial flagellum / type III secretion / ATPase / peripheral stalk / HYDROLASE-MOTOR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum organization / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / bacterial-type flagellum / proton motive force-driven ATP synthesis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex ...bacterial-type flagellum organization / type III protein secretion system complex / protein secretion by the type III secretion system / bacterial-type flagellum / proton motive force-driven ATP synthesis / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton transmembrane transport / protein transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Flagellar assembly protein FliH / Flagellar assembly protein FliH/Type III secretion system HrpE / : / Flagellar assembly protein FliH / Flagellar export ATPase FliI, clade 1 / ATPase, type III secretion system, FliI/YscN / T3SS EscN ATPase, C-terminal / T3SS EscN ATPase C-terminal domain / : / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site ...Flagellar assembly protein FliH / Flagellar assembly protein FliH/Type III secretion system HrpE / : / Flagellar assembly protein FliH / Flagellar export ATPase FliI, clade 1 / ATPase, type III secretion system, FliI/YscN / T3SS EscN ATPase, C-terminal / T3SS EscN ATPase C-terminal domain / : / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Flagellar assembly protein FliH / Flagellum-specific ATP synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Imada, K. / Uchida, Y. / Kinoshita, M. / Namba, K. / Minamino, T.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Insight into the flagella type III export revealed by the complex structure of the type III ATPase and its regulator
著者: Imada, K. / Minamino, T. / Uchida, Y. / Kinoshita, M. / Namba, K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun.
年: 2012
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of the FliH-FliI complex responsible for bacterial flagellar type III protein export.
著者: Uchida, Y. / Minamino, T. / Namba, K. / Imada, K.
履歴
登録2015年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellum-specific ATP synthase
B: Flagellum-specific ATP synthase
C: Flagellum-specific ATP synthase
D: Flagellum-specific ATP synthase
E: Flagellar assembly protein FliH
F: Flagellar assembly protein FliH
G: Flagellar assembly protein FliH
H: Flagellar assembly protein FliH
I: Flagellar assembly protein FliH
J: Flagellar assembly protein FliH
K: Flagellar assembly protein FliH
L: Flagellar assembly protein FliH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)321,67116
ポリマ－319,96212
非ポリマー1,7094
水00
1
A: Flagellum-specific ATP synthase
E: Flagellar assembly protein FliH
I: Flagellar assembly protein FliH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4184
ポリマ－79,9903
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Flagellum-specific ATP synthase
F: Flagellar assembly protein FliH
J: Flagellar assembly protein FliH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4184
ポリマ－79,9903
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Flagellum-specific ATP synthase
G: Flagellar assembly protein FliH
K: Flagellar assembly protein FliH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4184
ポリマ－79,9903
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Flagellum-specific ATP synthase
H: Flagellar assembly protein FliH
L: Flagellar assembly protein FliH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4184
ポリマ－79,9903
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)133.662, 147.305, 164.233
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Flagellum-specific ATP synthase


分子量: 49319.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (strain LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720) (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: fliI, fla AIII, flaC, STM1972 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26465, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質
Flagellar assembly protein FliH


分子量: 15335.442 Da / 分子数: 8 / Fragment: UNP residues 99-235 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: fliH, fla AII.3, fla BIII, STM1971 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15934
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.13 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 5%(w/v) PEG400, 0.1M HEPES pH7.2 and 100mM Magnesium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 40 K / Ambient temp details: helium gas flow
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月3日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→60 Å / Num. obs: 65054 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.362 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.1_743精密化
MOSFLMdata processing
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DPY

2dpy


解像度: 3→51.315 Å / SU ML: 0.96 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2703 3292 5.07 %Random selection
Rwork0.2177 ---
obs0.2203 64990 99.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.271 Å2 / ksol: 0.267 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.2768 Å20 Å2-0 Å2
2--9.0396 Å20 Å2
3----3.7628 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→51.315 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21874 0 108 0 21982
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00522369
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99830354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9618410
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0663476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053990
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.04290.3881250.29492562X-RAY DIFFRACTION99
3.0429-3.08830.33771220.26762531X-RAY DIFFRACTION100
3.0883-3.13660.30031460.26112562X-RAY DIFFRACTION100
3.1366-3.1880.32291420.24462553X-RAY DIFFRACTION100
3.188-3.24290.3271300.25272569X-RAY DIFFRACTION100
3.2429-3.30190.3231490.24342538X-RAY DIFFRACTION100
3.3019-3.36540.3291430.24942575X-RAY DIFFRACTION100
3.3654-3.43410.32951340.2492571X-RAY DIFFRACTION100
3.4341-3.50870.30721410.25232532X-RAY DIFFRACTION100
3.5087-3.59030.34841160.27642608X-RAY DIFFRACTION100
3.5903-3.68010.41791360.372564X-RAY DIFFRACTION100
3.6801-3.77960.33461180.27882576X-RAY DIFFRACTION100
3.7796-3.89070.27251460.21062549X-RAY DIFFRACTION100
3.8907-4.01630.28521260.21362600X-RAY DIFFRACTION100
4.0163-4.15980.25771380.19092581X-RAY DIFFRACTION100
4.1598-4.32620.21791360.18092610X-RAY DIFFRACTION100
4.3262-4.5230.24861370.16852554X-RAY DIFFRACTION100
4.523-4.76130.24981360.16622591X-RAY DIFFRACTION100
4.7613-5.05940.19631570.16982577X-RAY DIFFRACTION100
5.0594-5.44960.21671370.19022588X-RAY DIFFRACTION99
5.4496-5.99730.23891410.20492577X-RAY DIFFRACTION99
5.9973-6.86340.2991500.22762595X-RAY DIFFRACTION99
6.8634-8.64040.23421480.18422612X-RAY DIFFRACTION98
8.6404-51.32270.20491380.18232523X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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