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- PDB-5oek: Putative active dimeric state of GHR transmembrane domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oek
タイトルPutative active dimeric state of GHR transmembrane domain
要素Growth hormone receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Dimer / GHR / Growth hormone receptor / Homodimer / Human / Receptor / Transmembrane domain / Tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


growth hormone receptor activity / regulation of response to nutrient levels / growth hormone receptor complex / taurine metabolic process / response to gravity / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / positive regulation of multicellular organism growth / hormone metabolic process / proline-rich region binding / growth hormone receptor signaling pathway ...growth hormone receptor activity / regulation of response to nutrient levels / growth hormone receptor complex / taurine metabolic process / response to gravity / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / positive regulation of multicellular organism growth / hormone metabolic process / proline-rich region binding / growth hormone receptor signaling pathway / response to food / response to cycloheximide / growth factor binding / Prolactin receptor signaling / cytokine binding / peptide hormone binding / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of multicellular organism growth / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / response to glucocorticoid / Growth hormone receptor signaling / cellular response to hormone stimulus / hormone-mediated signaling pathway / SH2 domain binding / response to interleukin-1 / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of MAP kinase activity / receptor internalization / cytokine-mediated signaling pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cellular response to insulin stimulus / endocytosis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / response to estradiol / protein phosphatase binding / receptor complex / external side of plasma membrane / neuronal cell body / lipid binding / protein kinase binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Growth hormone-binding protein / Growth hormone receptor binding / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Fibronectin type III domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth hormone receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Lesovoy, D.M. / Bocharov, E.V. / Bocharova, O.V. / Urban, A.S. / Arseniev, A.S.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号
Russian Science Foundation14-50-00131 ロシア
引用
ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / : 2018
タイトル: Structural basis of the signal transduction via transmembrane domain of the human growth hormone receptor.
著者: Bocharov, E.V. / Lesovoy, D.M. / Bocharova, O.V. / Urban, A.S. / Pavlov, K.V. / Volynsky, P.E. / Efremov, R.G. / Arseniev, A.S.
#1: ジャーナル: Bioorg. Khim. / : 2015
タイトル: Preparation of Transmembrane Fragments Growth Hormone Receptor GHR in a Cell-Free Expression System for Structural Studies.
著者: Bocharova, O.V. / Kuzmichev, P.K. / Urban, A.S. / Goncharuk, S.A. / Bocharov, E.V. / Arsenyev, A.S.
履歴
登録2017年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth hormone receptor
B: Growth hormone receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2902
ポリマ-10,2902
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area600 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area9390 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Growth hormone receptor / GH receptor / Somatotropin receptor


分子量: 5145.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The author sequence numbering corresponds to the Swiss-Prot annotation of the human Growth hormone receptor (GHR), P10912
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GHR
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10912

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic215N,13C-F1-filtered/F3-edited-NOESY
123isotropic215N,13C-F1-filtered/F3-edited-NOESY
133isotropic13D 1H-13C(constant time) NOESY aliphatic
143isotropic23D 1H-13C NOESY aliphatic
152isotropic13D 1H-15N(TROSY) NOESY
163isotropic13D 1H-13C NOESY aromatic
172isotropic13D 1H-15N(TROSY) HNHB
182isotropic13D 1H-15N(TROSY) HNHA
193isotropic13D 1H-15N(TROSY) HNCO
1103isotropic13D 1H-15N(TROSY) HNCA
1113isotropic13D 1H-15N(TROSY) HN(CA)CO
1123isotropic13D 1H-15N(TROSY) HN(CO)CA
1131isotropic12D 1H-15N HSQC
1141isotropic12D 1H-15N TROSY
1153isotropic12D 1H-INEPT-13CA-detected
1161isotropic12D 1H-13C constant time HSQC aliphatic
1171isotropic12D 1H-13C constant time HSQC aromatic
1183isotropic12D 1H-13C(TROSY) constant time HSQC aromatic
1193isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1203isotropic13D 1H-13C constant time (H)CCH-TOCSY
1212isotropic12D 1H-15N CSA/dipole cross-correlation
1222isotropic12D 1H-15N(TROSY) CLEANEX

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
micelle10.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] GHRtm, 1.2 mM GHRtm, 100 mM [U-99% 2H] DPC, 0.3 mM sodium azide, 8 mM TCEP, 10 mM citric acid, 20 mM Na2HPO4, 95% H2O/5% D2Ofor intermolecular NOEsample_195% H2O/5% D2O
micelle20.8 mM [U-99% 15N] GHRtm, 50 mM [U-99% 2H] DPC, 0.3 mM sodium azide, 8 mM TCEP, 10 mM citric acid, 20 mM Na2HPO4, 95% H2O/5% D2Osample_295% H2O/5% D2O
micelle30.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] GHRtm, 50 mM [U-99% 2H] DPC, 0.3 mM sodium azide, 8 mM TCEP, 10 mM citric acid, 20 mM Na2HPO4, 95% H2O/5% D2Oreference for intermolecular NOEsample_395% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMGHRtm-13C-15N[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1.2 mMGHRtmnatural abundance1
100 mMDPC[U-99% 2H]1
0.3 mMsodium azidenatural abundance1
8 mMTCEPnatural abundance1
10 mMcitric acidnatural abundance1
20 mMNa2HPO4natural abundance1
0.8 mMGHRtm[U-99% 15N]2
50 mMDPC[U-99% 2H]2
0.3 mMsodium azidenatural abundance2
8 mMTCEPnatural abundance2
10 mMcitric acidnatural abundance2
20 mMNa2HPO4natural abundance2
0.8 mMGHRtm[U-99% 13C; U-99% 15N]3
50 mMDPC[U-99% 2H]3
0.3 mMsodium azidenatural abundance3
8 mMTCEPnatural abundance3
10 mMcitric acidnatural abundance3
20 mMNa2HPO4natural abundance3
試料状態イオン強度: 40 mM / Ionic strength err: 10 / Label: sample_conditions_1 / pH: 5 / PH err: 0.05 / : AMBIENT atm / 温度: 313 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
CARA1.9Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANA3.97Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
MathematicaLinuxWolfram Researchデータ解析
MddNMR2.4V. Orekhov, V. Jaravine, M. Mayzel, K. Kazimierczuk解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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