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- PDB-5odh: Heterodisulfide reductase / [NiFe]-hydrogenase complex from Metha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5odh
タイトルHeterodisulfide reductase / [NiFe]-hydrogenase complex from Methanothermococcus thermolithotrophicus soaked with heterodisulfide for 3.5 minutes
要素
  • (Heterodisulfide reductase, subunit ...) x 3
  • (Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / Heterodisulfide reductase / [NiFe]-hydrogenase / FeS cluster / ferredoxin / CCG motif / methanogenesis / flavoprotein / flavin-based electron bifurcation / [2Fe-2S] cluster / macromolecular complex / anaerobic / thioredoxin / metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydromethanophenazine:CoB-CoM heterodisulfide reductase / hydrogen dehydrogenase / hydrogen dehydrogenase activity / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / hydrogenase (acceptor) / methanogenesis / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / nickel cation binding ...dihydromethanophenazine:CoB-CoM heterodisulfide reductase / hydrogen dehydrogenase / hydrogen dehydrogenase activity / CoB--CoM heterodisulfide reductase activity / hydrogenase (acceptor) / methanogenesis / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く / nickel cation binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / nucleotide binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #140 / : / F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / 4Fe-4S dicluster domain / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / : / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : ...Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #140 / : / F420-non-reducing hydrogenase iron-sulfur subunit D / Methyl-viologen-reducing hydrogenase, delta subunit / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit C / 4Fe-4S dicluster domain / CoB--CoM heterodisulphide reductase, subunit B / : / H(2):CoB-CoM heterodisulfide,ferredoxin reductase subunit A-like / : / Cysteine-rich domain / Cysteine-rich domain / 4Fe-4S dicluster domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / Alpha-Beta Plaits - #20 / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-cubane [4Fe-4S]-cluster / ACETATE ION / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Chem-NFU / Chem-PE3 / IRON/SULFUR CLUSTER / Coenzyme B ...Non-cubane [4Fe-4S]-cluster / ACETATE ION / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / : / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Chem-NFU / Chem-PE3 / IRON/SULFUR CLUSTER / Coenzyme B / Heterodisulfide reductase, subunit C / Methyl-viologen reducing hydrogenase subunit D / Methyl-viologen reducing hydrogenase subunit G / Methyl-viologen reducing hydrogenase subunit A / Heterodisulfide reductase, subunit B / CoB--CoM heterodisulfide reductase iron-sulfur subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wagner, T. / Koch, J. / Ermler, U. / Shima, S.
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Methanogenic heterodisulfide reductase (HdrABC-MvhAGD) uses two noncubane [4Fe-4S] clusters for reduction.
著者: Wagner, T. / Koch, J. / Ermler, U. / Shima, S.
履歴
登録2017年7月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterodisulfide reductase, subunit A
B: Heterodisulfide reductase, subunit B
C: Heterodisulfide reductase, subunit C
D: Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit D
E: Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit G
F: Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit A
G: Heterodisulfide reductase, subunit A
H: Heterodisulfide reductase, subunit B
I: Heterodisulfide reductase, subunit C
J: Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit D
K: Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit G
L: Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)467,28263
ポリマ－451,69812
非ポリマー15,58451
水10,989610
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area76940 Å2
ΔGint-941 kcal/mol
Surface area123700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)366.381, 97.104, 133.974
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.43, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Heterodisulfide reductase, subunit ... , 3種, 6分子 AGBHCI

#1: タンパク質 Heterodisulfide reductase, subunit A


分子量: 71591.672 Da / 分子数: 2 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Variant: / / 組織: / / 参照: UniProt: A0A2D0TCB9*PLUS
#2: タンパク質 Heterodisulfide reductase, subunit B


分子量: 32075.318 Da / 分子数: 2 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 天然
詳細: This subunit contains two pentacoordinated non cubane [4Fe-4S] clusters
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Variant: / / 組織: /
参照: UniProt: A0A2D0TCB4*PLUS, dihydromethanophenazine:CoB-CoM heterodisulfide reductase
#3: タンパク質 Heterodisulfide reductase, subunit C


分子量: 20483.650 Da / 分子数: 2 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Variant: / / 組織: / / 参照: UniProt: A0A2D0TC97*PLUS

-
Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit ... , 3種, 6分子 DJEKFL

#4: タンパク質 Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit D


分子量: 16057.495 Da / 分子数: 2 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Variant: / / 組織: / / 参照: UniProt: A0A2D0TC98*PLUS
#5: タンパク質 Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit G


分子量: 32511.432 Da / 分子数: 2 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Variant: / / 組織: / / 参照: UniProt: A0A2D0TC99*PLUS, hydrogen dehydrogenase
#6: タンパク質 Methyl-viologen reducing hydrogenase, subunit A


分子量: 53129.602 Da / 分子数: 2 / 変異: Wild-type / 由来タイプ: 天然
詳細: The C-terminus has been already post-translationally cleaved
由来: (天然) Methanothermococcus thermolithotrophicus DSM 2095 (古細菌)
細胞株: / / 器官: / / Variant: / / 組織: / / 参照: UniProt: A0A2D0TCA6*PLUS, hydrogen dehydrogenase

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非ポリマー , 13種, 661分子

#7: 化合物...
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#8: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 化合物
ChemComp-PE3 / 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-TRIDECAOXAHENTETRACONTANE-1,41-DIOL / POLYETHYLENE GLYCOL


分子量: 634.751 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H58O15
#10: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#11: 化合物
ChemComp-9S8 / Non-cubane [4Fe-4S]-cluster


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#12: 化合物 ChemComp-COM / 1-THIOETHANESULFONIC ACID


分子量: 142.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O3S2
#13: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#14: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#15: 化合物 ChemComp-NFU / formyl[bis(hydrocyanato-1kappaC)]ironnickel(Fe-Ni) / NI-FE REDUCED ACTIVE CENTER


分子量: 195.591 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3HFeN2NiO
#16: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#17: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#18: 化合物 ChemComp-TP7 / Coenzyme B / 7-MERCAPTOHEPTANOYLTHREONINEPHOSPHATE


分子量: 343.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H22NO7PS
#19: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 610 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 % / 解説: Black thick plate square shape of about 0.2-0.4 mm
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: All crystallization was performed in an anaerobic chamber (95% N2/5% H2) with anoxic solution using the sitting drop method (96-well 2-drop MRC Crystallization Plates in polystyrene, ...詳細: All crystallization was performed in an anaerobic chamber (95% N2/5% H2) with anoxic solution using the sitting drop method (96-well 2-drop MRC Crystallization Plates in polystyrene, Molecular Dimensions, Suffolk, UK). The crystallization reservoir contained 100 mM Tris/HCl, pH 8.5, 3% (v/v) DMSO, 30% (w/v) polyethylene glycol 4000, and 200 mM Na acetate trihydrate. Crystallization drop contained 1 ul HdrABC-MvhAGD at 25 mg/ml premixed with 2 mM FAD and 1 ul of precipitant. The crystals appeared after 1-2 weeks in this condition. The cryo-cool trapping experiment was performed as following: crystals were soaked for 3min30sec in the crystallization solution supplemented with 66 mM CoM-S-S-CoB. The crystal was cryo-protected by a soak in the crystallization solution supplemented by 30% glycerol and 10 mM CoM-S-S-CoB.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97916 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→48.552 Å / Num. obs: 225651 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Num. unique obs: 32668 / CC1/2: 0.451 / Rpim(I) all: 0.237 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ODC

5odc


解像度: 2.2→48.552 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.47
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2447 11273 5 %
Rwork0.2138 --
obs0.2154 225648 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 40.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.552 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31029 0 469 610 32108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00632161
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.52743609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.04319636
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1484885
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055569
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2250.37423610.32797058X-RAY DIFFRACTION99
2.225-2.25120.33423400.31997113X-RAY DIFFRACTION99
2.2512-2.27860.35453350.31217082X-RAY DIFFRACTION99
2.2786-2.30750.34043700.29867133X-RAY DIFFRACTION100
2.3075-2.33780.31833890.28947088X-RAY DIFFRACTION100
2.3378-2.36990.33864080.28617130X-RAY DIFFRACTION100
2.3699-2.40370.30373650.28377060X-RAY DIFFRACTION100
2.4037-2.43960.33463740.28167181X-RAY DIFFRACTION100
2.4396-2.47770.3043480.27567130X-RAY DIFFRACTION100
2.4777-2.51830.30823840.27277086X-RAY DIFFRACTION100
2.5183-2.56180.30724210.2647088X-RAY DIFFRACTION100
2.5618-2.60830.30553700.26387095X-RAY DIFFRACTION100
2.6083-2.65850.30653800.25257122X-RAY DIFFRACTION100
2.6585-2.71280.29963800.25617170X-RAY DIFFRACTION100
2.7128-2.77170.28953630.25837093X-RAY DIFFRACTION100
2.7717-2.83620.28113760.24947131X-RAY DIFFRACTION100
2.8362-2.90710.28833970.24627105X-RAY DIFFRACTION100
2.9071-2.98570.29593800.23957127X-RAY DIFFRACTION100
2.9857-3.07360.29943760.23377160X-RAY DIFFRACTION100
3.0736-3.17280.26113900.21757154X-RAY DIFFRACTION100
3.1728-3.28610.26213730.2157146X-RAY DIFFRACTION100
3.2861-3.41770.24233900.20657168X-RAY DIFFRACTION100
3.4177-3.57320.2393600.19777177X-RAY DIFFRACTION100
3.5732-3.76150.2283440.18587201X-RAY DIFFRACTION100
3.7615-3.9970.19884030.17357121X-RAY DIFFRACTION100
3.997-4.30550.18323750.15967188X-RAY DIFFRACTION100
4.3055-4.73840.17033700.15217221X-RAY DIFFRACTION100
4.7384-5.42330.18083550.16287244X-RAY DIFFRACTION100
5.4233-6.82980.18713860.17167219X-RAY DIFFRACTION100
6.8298-48.56380.16564100.16197384X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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