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- PDB-5oaw: Crystal structure of Aspergillus fumigatus N-acetylphosphoglucosa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oaw
タイトルCrystal structure of Aspergillus fumigatus N-acetylphosphoglucosamine mutase in complex with GlcNAc-6P and magnesium
要素Phosphoacetylglucosamine mutase
キーワードISOMERASE / Mutase / N-acetylphosphoglucosamine / Aspergillus fumigatus
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoacetylglucosamine mutase / phosphoacetylglucosamine mutase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Phosphoacetylglucosamine mutase / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-16G / Phosphoacetylglucosamine mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus lentulus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Raimi, O.G. / Hurtado-Guerrero, R.
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2018
タイトル: Evidence for substrate-assisted catalysis inN-acetylphosphoglucosamine mutase.
著者: Raimi, O.G. / Hurtado-Guerrero, R. / van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2017年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoacetylglucosamine mutase
B: Phosphoacetylglucosamine mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,9218
ポリマ－120,0182
非ポリマー9036
水5,459303
1
A: Phosphoacetylglucosamine mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4274
ポリマ－60,0091
非ポリマー4183
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Phosphoacetylglucosamine mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4944
ポリマ－60,0091
非ポリマー4853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.314, 84.815, 186.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114B37 - 538
2114A37 - 538
1214B26 - 540
2214A26 - 540

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.072329, 0.995918, -0.054006), (0.996601, -0.074306, -0.035553), (-0.039421, -0.051251, -0.997908)13.85307, -13.03787, 48.25947

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要素

#1: タンパク質 Phosphoacetylglucosamine mutase / PAGM / Acetylglucosamine phosphomutase / N-acetylglucosamine-phosphate mutase


分子量: 60008.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Serine is phosphorylated / 由来: (組換発現) Aspergillus lentulus (カビ) / 遺伝子: ALT_8497 / プラスミド: pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): PLysS
参照: UniProt: A0A0S7E9S6, phosphoacetylglucosamine mutase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 糖 ChemComp-16G / 2-acetamido-2-deoxy-6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 301.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H16NO9P
識別子タイププログラム
a-D-GlcpNAc6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20 % PEG 1000, 100 mM HEPES, pH 7.25

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→20 Å / Num. obs: 48393 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 34.7
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 2.34→93.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 11.002 / SU ML: 0.249 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.362 / ESU R Free: 0.269 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27753 485 1 %RANDOM
Rwork0.21023 ---
obs0.21092 47852 98.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.666 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.37 Å20 Å20 Å2
2--3.82 Å20 Å2
3----3.45 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.34→93.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7791 0 57 303 8151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0197970
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.97410808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.33551022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.2924.006332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.584151293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0571555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21265
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7485.1444121
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.2547.6915129
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2975.3453849
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.5370.7212161
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 7220 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Amedium positional0.460.5
Bmedium thermal4.62
LS精密化 シェル解像度: 2.335→2.396 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 32 -
Rwork0.314 3239 -
obs--92.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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