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Yorodumi- PDB-5o95: Structure of the putative methyltransferase Lpg2936 from Legionel... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5o95 | ||||||
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Title | Structure of the putative methyltransferase Lpg2936 from Legionella pneumophila | ||||||
Components | Ribosomal RNA small subunit methyltransferase E | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / RNA methyltransferase / RsmE-like | ||||||
Function / homology | Function and homology information rRNA (uridine-N3-)-methyltransferase activity / 16S rRNA (uracil1498-N3)-methyltransferase / rRNA base methylation / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Legionella pneumophila (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.491 Å | ||||||
Authors | Pinotsis, N. / Waksman, G. | ||||||
Funding support | United Kingdom, 1items
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Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2017 Title: Crystal structure of the Legionella pneumophila Lpg2936 in complex with the cofactor S-adenosyl-L-methionine reveals novel insights into the mechanism of RsmE family methyltransferases. Authors: Pinotsis, N. / Waksman, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5o95.cif.gz | 419.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5o95.ent.gz | 345.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5o95.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5o95_validation.pdf.gz | 442.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5o95_full_validation.pdf.gz | 448.6 KB | Display | |
Data in XML | 5o95_validation.xml.gz | 47.7 KB | Display | |
Data in CIF | 5o95_validation.cif.gz | 72.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/5o95 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o9/5o95 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5o96C 1nxzS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27344.740 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Legionella pneumophila (bacteria) / Gene: lpg2936 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q5ZRE6, 16S rRNA (uracil1498-N3)-methyltransferase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.61 Å3/Da / Density % sol: 52.93 % / Description: beautiful crystals |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: Optimised from morpheus screen: Mes/Imidazole pH 6.5 0.1 M EDO_Peg8K 27% Alcohols: 0.14 M |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: MASSIF-1 / Wavelength: 0.965 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Feb 12, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.965 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.49→47.56 Å / Num. obs: 173267 / % possible obs: 95 % / Redundancy: 2.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 10.6 |
Reflection shell | Resolution: 1.49→1.57 Å / Redundancy: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.752 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 23778 / CC1/2: 0.725 / % possible all: 89.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1NXZ Resolution: 1.491→47.56 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.9
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.491→47.56 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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