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- PDB-5o71: Crystal structure of human USP25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o71
タイトルCrystal structure of human USP25
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
キーワードHYDROLASE / Protease / de-ubiquinating Enzyme / USP family
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / ubiquitin-like protein peptidase activity / negative regulation of ERAD pathway / SUMO binding / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / protein deubiquitination / ubiquitin binding ...negative regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / ubiquitin-like protein peptidase activity / negative regulation of ERAD pathway / SUMO binding / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of response to oxidative stress / protein deubiquitination / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein modification process / peptidase activity / ATPase binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum / proteolysis / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site ...: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / UBA-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.283 Å
データ登録者Reverter, D. / Liu, B.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2015-66417 スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: A quaternary tetramer assembly inhibits the deubiquitinating activity of USP25.
著者: Liu, B. / Sureda-Gomez, M. / Zhen, Y. / Amador, V. / Reverter, D.
履歴
登録2017年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4391
ポリマ－82,4391
非ポリマー00
水00
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)329,7574
ポリマ－329,7574
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation15_454y-1/2,x+1/2,-z-1/21
crystal symmetry operation16_554-y+1/2,-x+1/2,-z-1/21
Buried area23730 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area95210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.806, 140.806, 190.156
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25 / Deubiquitinating enzyme 25 / USP on chromosome 21 / Ubiquitin thioesterase 25 / Ubiquitin-specific- ...Deubiquitinating enzyme 25 / USP on chromosome 21 / Ubiquitin thioesterase 25 / Ubiquitin-specific-processing protease 25


分子量: 82439.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP25, USP21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHP3, ubiquitinyl hydrolase 1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, sodium fluoride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.283→95.08 Å / Num. obs: 14883 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.078 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 3.283→3.294 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.984 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 129 / Rpim(I) all: 0.626 / Rrim(I) all: 1.181 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.283→95.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 27.26 / SU ML: 0.433 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.487 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27514 722 4.9 %RANDOM
Rwork0.20235 ---
obs0.20586 14150 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 146.785 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.85 Å20 Å20 Å2
2--4.85 Å20 Å2
3----9.69 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.283→95.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3963 0 0 0 3963
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194060
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.9585477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02338639
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.3025468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.69423.636220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.00215732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2711535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2571
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214455
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02876
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it10.53314.4881890
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other10.51414.4861889
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it15.9521.7052352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other15.94721.7082353
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it10.40715.2912170
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other10.40615.2932171
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other16.10222.63126
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined21.0444723
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other21.0474724
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.283→3.368 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 43 -
Rwork0.343 1015 -
obs--98.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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