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- PDB-5o35: Structure of complement proteins complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o35
タイトルStructure of complement proteins complex
要素
  • (Complement C3) x 2
  • Complement factor H,Complement factor H
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complement / regulation / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / symbiont cell surface / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance ...regulation of complement activation, alternative pathway / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / symbiont cell surface / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement-dependent cytotoxicity / heparan sulfate proteoglycan binding / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / fatty acid metabolic process / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of angiogenesis / azurophil granule lumen / heparin binding / positive regulation of protein phosphorylation / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 ...: / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Netrin domain / NTR domain profile. / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C3 / Complement factor H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Xue, X. / Wu, J. / Forneris, F. / Gros, P.
資金援助 米国, オランダ, 3件
組織認可番号国
National Institutes of HealthR01AI030040-16 米国
NWOSpinoza 01.80.104.00 オランダ
European Research CouncilAdG 233229 オランダ
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2017
タイトル: Regulator-dependent mechanisms of C3b processing by factor I allow differentiation of immune responses.
著者: Xue, X. / Wu, J. / Ricklin, D. / Forneris, F. / Di Crescenzio, P. / Schmidt, C.Q. / Granneman, J. / Sharp, T.H. / Lambris, J.D. / Gros, P.
履歴
登録2017年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32018年1月31日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement C3
B: Complement C3
C: Complement factor H,Complement factor H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,6864
ポリマ－218,2623
非ポリマー4241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16150 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area87690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.900, 142.900, 312.721
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 71393.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#2: タンパク質 Complement C3 / C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 1


分子量: 104073.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01024
#3: タンパク質 Complement factor H,Complement factor H / H factor 1


分子量: 42795.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFH, HF, HF1, HF2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293E / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08603
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.04 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 60mM Ammonium sulfate, 6% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.2→61.88 Å / Num. obs: 27699 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 7.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 4.2→61.878 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.79
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2461 1393 5.03 %
Rwork0.2164 --
obs0.2175 27698 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.2→61.878 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15181 0 0 0 15181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00415525
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89121074
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1239487
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052729
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.2009-4.35080.25691300.27882555X-RAY DIFFRACTION95
4.3508-4.52470.27881210.26072581X-RAY DIFFRACTION95
4.5247-4.73030.26311560.22732567X-RAY DIFFRACTION94
4.7303-4.97910.25791360.22032618X-RAY DIFFRACTION95
4.9791-5.29030.25721470.21532590X-RAY DIFFRACTION95
5.2903-5.69740.27741430.22742605X-RAY DIFFRACTION95
5.6974-6.26830.26381360.23412605X-RAY DIFFRACTION95
6.2683-7.16980.26071310.22092673X-RAY DIFFRACTION95
7.1698-9.0120.19831560.17592658X-RAY DIFFRACTION94
9.012-37.27630.2211360.17932803X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7799-0.0974-0.11245.5434-0.27842.3772-0.1035-1.91390.58980.81980.2181.22560.2185-0.3649-0.27781.225-0.1872-0.04991.20460.12371.5319.14940.747229.8372
20.69451.0575-0.74476.3122-0.66292.8582-0.1091-0.6988-0.29450.29880.3561-0.91970.49320.3378-0.14551.0495-0.0358-0.21821.04720.1631.004634.38242.003727.8804
30.94751.03980.10172.3068-1.1253.89760.41590.0760.08570.20620.2110.54370.2015-0.0998-0.62231.0395-0.16060.13350.9697-0.1311.132851.496727.160711.8029
45.96543.4283-1.27163.0033-0.99551.51030.00950.25750.0954-0.13960.30120.13260.2186-0.0045-0.39941.3555-0.1047-0.17011.2387-0.10331.179540.991722.9244-11.1751
52.0651-0.316-1.52880.6394-1.0465.022-0.01030.09710.2448-0.14030.4810.12720.1433-0.3979-0.60041.33-0.2033-0.42241.04410.24831.648615.30037.99194.4042
63.05593.35610.16854.1281-0.59121.2964-0.22450.70561.0967-0.5510.87121.2171-0.0681-0.1419-0.26961.2149-0.09470.16430.99580.04341.848729.038129.308413.4561
72.66173.4819-0.0285.0937-0.37790.10020.22680.01880.3397-0.32050.1310.68360.0187-0.3711-0.20921.1909-0.16810.14890.9098-0.00231.133533.768115.533814.4905
81.36062.0147-0.40172.3623-0.84630.48030.2188-0.40480.20010.1249-0.1839-0.0706-0.15880.1534-0.01081.3163-0.28540.24760.9325-0.13311.046461.700537.51317.1712
92.51271.2978-0.02422.76-1.07811.5827-0.0487-0.08120.0930.0108-0.1364-0.352-0.33450.47530.23530.8151-0.27560.08580.90610.01680.485549.0825-25.436738.7536
101.59471.36450.54111.1140.86820.3066-0.04580.1756-0.4673-0.18550.2372-0.2307-0.29890.1929-0.1411.3056-0.27480.24431.1532-0.12290.975889.365253.95287.3989
112.56253.09681.79553.80122.28041.5059-0.20030.07330.62981.1793-0.77970.4626-0.6747-1.2777-0.03122.60210.04380.18981.1835-0.23291.786559.957986.953927.084
121.3297-0.06110.68157.1148-1.80211.05680.4312-0.53460.2970.3584-0.6768-0.29010.01610.05160.0761.8668-0.27470.33891.2523-0.32151.194553.212735.61138.6464
132.0396-0.43911.16037.9461-2.61144.7138-0.358-1.00320.54850.92470.35040.636-1.0317-0.1479-0.08541.3524-0.16470.12151.4107-0.02310.839635.3142-23.394559.2718
145.0433-5.93193.29319.7923-2.00563.31580.2704-1.7744-1.75450.840.7045-0.01460.62320.6296-1.30351.21540.11470.20792.09280.00481.662759.9205-55.034465.7145
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 23 through 89 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 90 through 134 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 135 through 277 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 278 through 412 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 413 through 539 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 540 through 582 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 583 through 664 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 752 through 1012 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1013 through 1319 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1320 through 1663 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 21 through 73 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 74 through 207 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 208 through 1176 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 1177 through 1231 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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