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万見
- PDB-5o1q: LysF1 sh3b domain structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o1q
タイトルLysF1 sh3b domain structure
要素sh3b domain
キーワードHYDROLASE / endolysin / sh3b
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated cytolysis of host cell / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan catabolic process / peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / defense response to bacterium / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacterial SH3 domain / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily ...Bacterial SH3 domain / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / SH3 Domains / Papain-like cysteine peptidase superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Kayvirus (ウイルス)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Benesik, M. / Novacek, J. / Janda, L. / Dopitova, R. / Pernisova, M. / Melkova, K. / Tisakova, L. / Doskar, J. / Zidek, L. / Hejatko, J. / Pantucek, R.
引用ジャーナル: Virus Genes / 年: 2018
タイトル: Role of SH3b binding domain in a natural deletion mutant of Kayvirus endolysin LysF1 with a broad range of lytic activity.
著者: Benesik, M. / Novacek, J. / Janda, L. / Dopitova, R. / Pernisova, M. / Melkova, K. / Tisakova, L. / Doskar, J. / Zidek, L. / Hejatko, J. / Pantucek, R.
履歴
登録2017年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_nmr_software / Item: _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: sh3b domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5311
ポリマ－11,5311
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5960 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 sh3b domain


分子量: 11530.995 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kayvirus (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Y7T6*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCO
121isotropic13D HN(CA)CO
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D CBCA(CO)NH
151isotropic13D HNCA
161isotropic13D HN(CO)CA
171isotropic13D (H)CCH-TOCSY
181isotropic23D HNH NOESY
191isotropic23D HCH NOESY
1101isotropic23D HCH NOESY
1111isotropic11D H

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 20 mM Na-phosphate, 0.25 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] sh3b domain, 90% H2O/10% D2O
Label: sh3b / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMNa-phosphatenone1
0.25 mMsh3b domain[U-99% 13C; U-99% 15N]1
試料状態イオン強度: 20 mM / Label: sh3b / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II6001
Bruker AVANCE IIBrukerAVANCE II9502

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
SparkyGoddardchemical shift assignment
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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