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- PDB-5o1n: Crystal structure of human aminoadipate semialdehyde synthase, sa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o1n
タイトルCrystal structure of human aminoadipate semialdehyde synthase, saccharopine dehydrogenase domain with N-[(2S)-2-Pyrrolidinylmethyl]-trifluoromethanesulfonamide bound
要素Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / human aminoadipate semialdehyde synthase / saccharopine dehydrogenase domain with N-[(2S)-2-Pyrrolidinylmethyl]-trifluoromethanesulfonamide bound
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) / saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) activity / saccharopine dehydrogenase activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-lysine-forming) activity / lysine catabolic process / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / Lysine catabolism / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid ...saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) / saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming) activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming) activity / saccharopine dehydrogenase activity / saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-lysine-forming) activity / lysine catabolic process / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / Lysine catabolism / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / transcription corepressor activity / histone binding / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain ...: / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, N-terminal / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, C-terminal domain / Alanine dehydrogenase/PNT, N-terminal domain / Alanine dehydrogenase/pyridine nucleotide transhydrogenase, NAD(H)-binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9H8 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Kopec, J. / Rembeza, E. / Pena, I.A. / Strain-Damerell, C. / Goubin, S. / Sethi, R. / Velupillai, S. / Talon, R. / Collins, P. / Krojer, T. ...Kopec, J. / Rembeza, E. / Pena, I.A. / Strain-Damerell, C. / Goubin, S. / Sethi, R. / Velupillai, S. / Talon, R. / Collins, P. / Krojer, T. / McLaughlin, M. / Burgess-Brown, N. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bountra, C. / Brennan, P. / von Delft, F. / Arruda, P. / Yue, W.W.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human aminoadipate semialdehyde synthase, saccharopine dehydrogenase domain with N-[(2S)-2-Pyrrolidinylmethyl]-trifluoromethanesulfonamide bound
著者: Kopec, J. / Yue, W.W.
履歴
登録2017年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0875
ポリマ－54,6091
非ポリマー4794
水45025
1
A: Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,17510
ポリマ－109,2182
非ポリマー9578
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_467y-1,x+1,-z+21
Buried area3400 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area35860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.396, 89.396, 147.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alpha-aminoadipic semialdehyde synthase, mitochondrial / LKR/SDH


分子量: 54608.812 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 455-926 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AASS / プラスミド: pFB-LIC-Bse / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9UDR5, saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-lysine-forming), saccharopine dehydrogenase (NAD+, L-glutamate-forming)

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非ポリマー , 5種, 29分子

#2: 化合物 ChemComp-9H8 / 1,1,1-tris(fluoranyl)-~{N}-[[(2~{S})-pyrrolidin-2-yl]methyl]methanesulfonamide / (2S)-2α-(トリフルオロメチルスルホニルアミノメチル)ピロリジン


分子量: 232.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11F3N2O2S
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.79 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG3350 -- 0.3M sodium malonate -- 0.1M tris pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97623 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97623 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→44.7 Å / Num. obs: 28144 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 55.5 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.28→2.34 Å / 冗長度: 10.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2038 / CC1/2: 0.758 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5l76

5l76


解像度: 2.28→44.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 12.463 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.311 / ESU R Free: 0.236 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28559 1371 4.9 %RANDOM
Rwork0.26483 ---
obs0.26585 26469 99.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 68.328 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.58 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.58 Å2-0 Å2
3----5.16 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.28→44.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3284 0 29 25 3338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193373
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9971.994577
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8352.9957504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8335440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.17625.169118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.16815557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.686159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213764
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02675
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2257.0441766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2257.0411765
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.20910.5582204
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.20910.562205
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9386.9821606
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9356.9821606
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.68410.4682374
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.49254.3033522
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.49254.3133523
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.466 97 -
Rwork0.45 1887 -
obs--97.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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