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万見
- PDB-5o0y: TLK2 kinase domain from human -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o0y
タイトルTLK2 kinase domain from human
要素Serine/threonine-protein kinase tousled-like 2
キーワードTRANSFERASE / Kinase / ATPgS / chromatin remodelling / DNA replication
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromatin organization / localization / intermediate filament / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of autophagy / chromosome segregation / cellular response to gamma radiation / chromatin organization / peptidyl-serine phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase ...regulation of chromatin organization / localization / intermediate filament / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of autophagy / chromosome segregation / cellular response to gamma radiation / chromatin organization / peptidyl-serine phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase tousled-like 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Mortuza, G.B. / Montoya, G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Molecular basis of Tousled-Like Kinase 2 activation.
著者: Mortuza, G.B. / Hermida, D. / Pedersen, A.K. / Segura-Bayona, S. / Lopez-Mendez, B. / Redondo, P. / Ruther, P. / Pozdnyakova, I. / Garrote, A.M. / Munoz, I.G. / Villamor-Paya, M. / Jauset, C. ...著者: Mortuza, G.B. / Hermida, D. / Pedersen, A.K. / Segura-Bayona, S. / Lopez-Mendez, B. / Redondo, P. / Ruther, P. / Pozdnyakova, I. / Garrote, A.M. / Munoz, I.G. / Villamor-Paya, M. / Jauset, C. / Olsen, J.V. / Stracker, T.H. / Montoya, G.
履歴
登録2017年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase tousled-like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9162
ポリマ－67,3931
非ポリマー5231
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area680 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area14810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.020, 126.020, 126.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase tousled-like 2 / HsHPK / PKU-alpha / Tousled-like kinase 2


分子量: 67392.508 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 191-755 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86UE8, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20 mM HEPES pH 7, 2M Li2SO4, 10mM MgCl2 1M Na/K tartrate, 0.1M Tris pH7, 200mM LiSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→72.76 Å / Num. obs: 15761 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2 % / Net I/σ(I): 13.07
反射 シェル解像度: 2.857→2.959 Å / Num. unique obs: 15761 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.86→89.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 35.731 / SU ML: 0.254 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.353 / ESU R Free: 0.244 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20979 794 5 %RANDOM
Rwork0.18251 ---
obs0.18392 14971 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 101.882 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.86→89.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2359 0 31 0 2390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192451
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022244
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2541.9813324
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91835229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4335287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.66224.37119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1815432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3751513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2355
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212663
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02493
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0338.7441151
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0318.7451150
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84813.1181437
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.84813.1181438
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9948.9721300
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9938.9731301
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.80313.421888
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.4259591
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.4259592
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.856→2.93 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 58 -
Rwork0.373 1114 -
obs--99.24 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.399 Å / Origin y: -25.527 Å / Origin z: 11.992 Å
111213212223313233
T0.0788 Å20.0162 Å2-0.0114 Å2-0.125 Å20.0125 Å2--0.1827 Å2
L0.4189 °20.0585 °2-0.8597 °2-0.5892 °2-0.6728 °2--2.3735 °2
S-0.0154 Å °-0.0881 Å °0.0338 Å °-0.0815 Å °0.0225 Å °-0.1162 Å °0.0971 Å °0.0572 Å °-0.0071 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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