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- PDB-5o0v: crystal structure of E. coli GAP-DH by fortuitous crystallization... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o0v
タイトルcrystal structure of E. coli GAP-DH by fortuitous crystallization as an impurity from a solution of human liver FBPase
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
キーワードIMMUNE SYSTEM / oxidoreductase / fortuitous crystallization / impurity
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ruf, A. / Benz, J. / Rudolph, M.G.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: fortuitous crystallization of GAP-DH impurity from a solution of human liver FBPase
著者: Ruf, A. / Benz, J. / Rudolph, M.G.
履歴
登録2017年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年7月19日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id ..._atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.12018年5月23日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 2.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6303
ポリマ－35,4461
非ポリマー1842
水2,540141
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子

A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子

A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子

A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,52212
ポリマ－141,7854
非ポリマー7378
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
Buried area16880 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area44920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.384, 121.384, 157.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-609-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A / GAPDH-A / NAD-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase


分子量: 35446.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gapA, b1779, JW1768 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A9B2, UniProt: P0A9B4*PLUS, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GAPDH-A / NAD-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C3H8O3 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: gapA, Z2818, ECs2488 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→42.92 Å / Num. obs: 23078 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 11.62 % / Net I/σ(I): 12.13
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.08 % / Mean I/σ(I) obs: 1.33 / Num. unique obs: 2213 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2558: ???)精密化
DENZOデータ削減
SADABSデータスケーリング
COMO位相決定
精密化解像度: 2.4→42.916 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1889 1157 5.02 %
Rwork0.1539 --
obs0.1557 23030 98.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.916 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2500 0 0 141 2641
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072537
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8533433
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0311519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005442
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4001-2.50930.33161140.27382532X-RAY DIFFRACTION92
2.5093-2.64160.27151540.23422694X-RAY DIFFRACTION99
2.6416-2.80710.25951280.20192729X-RAY DIFFRACTION100
2.8071-3.02380.2461550.17862708X-RAY DIFFRACTION100
3.0238-3.3280.19311480.14842748X-RAY DIFFRACTION100
3.328-3.80930.17421700.1322730X-RAY DIFFRACTION100
3.8093-4.79830.14071390.10952799X-RAY DIFFRACTION100
4.7983-42.92260.15021490.14262933X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64730.28590.28581.41450.43570.75640.04990.4336-0.2778-0.2372-0.14580.35830.1308-0.26810.03660.3247-0.0637-0.04880.4799-0.14650.386546.344246.896556.3961
20.7241-0.47390.10870.68690.0560.6594-0.02230.1986-0.2353-0.0206-0.10410.13780.21050.02390.07780.2687-0.04110.05310.2413-0.05230.269767.404739.418366.2287
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 84 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 85 through 331 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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