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- PDB-5nwl: Crystal structure of a human RAD51-ATP filament. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nwl
タイトルCrystal structure of a human RAD51-ATP filament.
要素DNA repair protein RAD51 homolog 1
キーワードRECOMBINATION / ATPase / DNA-strand exchange / Homologous Recombination / double-strand DNA break repair
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin ...presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / telomere maintenance via recombination / reciprocal meiotic recombination / single-stranded DNA helicase activity / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / ATP-dependent DNA damage sensor activity / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Transcriptional Regulation by E2F6 / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / cellular response to ionizing radiation / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / double-strand break repair via homologous recombination / male germ cell nucleus / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to gamma radiation / PML body / Meiotic recombination / response to toxic substance / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.93 Å
データ登録者Pellegrini, L. / Moschetti, T.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust104641/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2018
タイトル: Two distinct conformational states define the interaction of human RAD51-ATP with single-stranded DNA.
著者: Brouwer, I. / Moschetti, T. / Candelli, A. / Garcin, E.B. / Modesti, M. / Pellegrini, L. / Wuite, G.J. / Peterman, E.J.
履歴
登録2017年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein RAD51 homolog 1
B: DNA repair protein RAD51 homolog 1
C: DNA repair protein RAD51 homolog 1
D: DNA repair protein RAD51 homolog 1
E: DNA repair protein RAD51 homolog 1
F: DNA repair protein RAD51 homolog 1
G: DNA repair protein RAD51 homolog 1
H: DNA repair protein RAD51 homolog 1
I: DNA repair protein RAD51 homolog 1
J: DNA repair protein RAD51 homolog 1
K: DNA repair protein RAD51 homolog 1
L: DNA repair protein RAD51 homolog 1
M: DNA repair protein RAD51 homolog 1
N: DNA repair protein RAD51 homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)525,56942
ポリマ－518,12814
非ポリマー7,44128
水00
1
A: DNA repair protein RAD51 homolog 1
B: DNA repair protein RAD51 homolog 1
C: DNA repair protein RAD51 homolog 1
D: DNA repair protein RAD51 homolog 1
E: DNA repair protein RAD51 homolog 1
F: DNA repair protein RAD51 homolog 1
G: DNA repair protein RAD51 homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,78421
ポリマ－259,0647
非ポリマー3,72014
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26630 Å2
ΔGint-193 kcal/mol
Surface area87780 Å2
手法PISA
2
H: DNA repair protein RAD51 homolog 1
I: DNA repair protein RAD51 homolog 1
J: DNA repair protein RAD51 homolog 1
K: DNA repair protein RAD51 homolog 1
L: DNA repair protein RAD51 homolog 1
M: DNA repair protein RAD51 homolog 1
N: DNA repair protein RAD51 homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,78421
ポリマ－259,0647
非ポリマー3,72014
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26530 Å2
ΔGint-192 kcal/mol
Surface area87960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.700, 128.000, 230.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
DNA repair protein RAD51 homolog 1 / hRAD51 / RAD51 homolog A


分子量: 37009.125 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51, RAD51A, RECA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q06609
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 MES pH 5.2 MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.93→49.14 Å / Num. obs: 61077 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 128.3 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.287 / Rpim(I) all: 0.168 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 3.93→4.02 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 2.888 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 4149 / CC1/2: 0.263 / Rpim(I) all: 1.683 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N0W

1n0w


解像度: 3.93→49.14 Å / SU ML: 0.76 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1 / 位相誤差: 35.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3167 5960 5.08 %
Rwork0.2684 --
obs0.2708 61077 98.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.93→49.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32767 0 0 0 32767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00333271
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.42944908
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.35820132
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0385121
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0025774
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.93-3.97470.40061780.36093475X-RAY DIFFRACTION92
3.9747-4.02140.35831940.36323565X-RAY DIFFRACTION94
4.0214-4.07040.38792400.35643615X-RAY DIFFRACTION96
4.0704-4.12190.38782250.35693634X-RAY DIFFRACTION97
4.1219-4.17610.40532060.35573670X-RAY DIFFRACTION97
4.1761-4.23330.35421940.33743653X-RAY DIFFRACTION96
4.2333-4.29380.39412270.33623617X-RAY DIFFRACTION98
4.2938-4.35780.34561910.31643841X-RAY DIFFRACTION99
4.3578-4.42590.38732040.31653692X-RAY DIFFRACTION99
4.4259-4.49840.39112310.32523676X-RAY DIFFRACTION99
4.4984-4.57590.34121940.30293815X-RAY DIFFRACTION99
4.5759-4.6590.33361790.29853683X-RAY DIFFRACTION98
4.659-4.74860.36282120.2853724X-RAY DIFFRACTION99
4.7486-4.84540.31191820.28133780X-RAY DIFFRACTION99
4.8454-4.95070.32832000.27973785X-RAY DIFFRACTION99
4.9507-5.06570.33141520.29543809X-RAY DIFFRACTION99
5.0657-5.19230.38761850.30853690X-RAY DIFFRACTION98
5.1923-5.33250.37541940.31323746X-RAY DIFFRACTION98
5.3325-5.48920.33821760.30733733X-RAY DIFFRACTION99
5.4892-5.66610.33331890.28123755X-RAY DIFFRACTION99
5.6661-5.86830.32042010.27293828X-RAY DIFFRACTION99
5.8683-6.10290.32151880.29253678X-RAY DIFFRACTION99
6.1029-6.38010.30592140.27823761X-RAY DIFFRACTION99
6.3801-6.71570.32362090.26243738X-RAY DIFFRACTION99
6.7157-7.13520.29692140.25413692X-RAY DIFFRACTION99
7.1352-7.68420.27342100.23223749X-RAY DIFFRACTION99
7.6842-8.4540.31862060.21923780X-RAY DIFFRACTION99
8.454-9.66920.23081780.18013754X-RAY DIFFRACTION99
9.6692-12.15170.21492150.16823714X-RAY DIFFRACTION99
12.1517-49.14340.25291720.22433721X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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