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万見
- PDB-5nwh: Potent inhibitors of NUDT5 silence hormone signaling in breast cancer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nwh
タイトルPotent inhibitors of NUDT5 silence hormone signaling in breast cancer
要素ADP-sugar pyrophosphatase
キーワードHYDROLASE / NUDIX / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-D-ribose pyrophosphorylase / ribonucleoside diphosphate catabolic process / nucleobase-containing small molecule metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase / ADP-sugar diphosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase / 8-oxo-GDP phosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase activity / D-ribose catabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase activity ...ADP-D-ribose pyrophosphorylase / ribonucleoside diphosphate catabolic process / nucleobase-containing small molecule metabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase / ADP-sugar diphosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase / 8-oxo-GDP phosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase activity / D-ribose catabolic process / 8-oxo-dGDP phosphatase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / Phosphate bond hydrolysis by NUDT proteins / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / nucleotide metabolic process / snoRNA binding / nucleotidyltransferase activity / chromatin remodeling / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
NUDIX hydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9CH / ADP-sugar pyrophosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Carter, M. / Stenmark, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Targeted NUDT5 inhibitors block hormone signaling in breast cancer cells.
著者: Page, B.D.G. / Valerie, N.C.K. / Wright, R.H.G. / Wallner, O. / Isaksson, R. / Carter, M. / Rudd, S.G. / Loseva, O. / Jemth, A.S. / Almlof, I. / Font-Mateu, J. / Llona-Minguez, S. / ...著者: Page, B.D.G. / Valerie, N.C.K. / Wright, R.H.G. / Wallner, O. / Isaksson, R. / Carter, M. / Rudd, S.G. / Loseva, O. / Jemth, A.S. / Almlof, I. / Font-Mateu, J. / Llona-Minguez, S. / Baranczewski, P. / Jeppsson, F. / Homan, E. / Almqvist, H. / Axelsson, H. / Regmi, S. / Gustavsson, A.L. / Lundback, T. / Scobie, M. / Stromberg, K. / Stenmark, P. / Beato, M. / Helleday, T.
履歴
登録2017年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-sugar pyrophosphatase
B: ADP-sugar pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6944
ポリマ－48,7112
非ポリマー9832
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6900 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area16590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.561, 40.146, 104.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.38, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 ADP-sugar pyrophosphatase / 8-oxo-dGDP phosphatase / Nuclear ATP-synthesis protein NUDIX5 / Nucleoside diphosphate-linked ...8-oxo-dGDP phosphatase / Nuclear ATP-synthesis protein NUDIX5 / Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 5 / hNUDT5 / YSA1H


分子量: 24355.596 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT5, NUDIX5, HSPC115 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UKK9, ADP-ribose diphosphatase, 8-oxo-dGDP phosphatase, ADP-D-ribose pyrophosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-9CH / 7-[[5-(3,4-dichlorophenyl)-1,3,4-oxadiazol-2-yl]methyl]-1,3-dimethyl-8-piperazin-1-yl-purine-2,6-dione


分子量: 491.331 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H20Cl2N8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.85 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 26 mg/ml in 0.1 M HEPES, pH 7.5, 300 mM NaCl, 10% Glycerol, and 1 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→46.2 Å / Num. obs: 11883 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 15.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1631精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AC9

3ac9


解像度: 2.6→46.153 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2528 710 5.97 %
Rwork0.1868 --
obs0.1906 11883 98.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.153 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3023 0 66 46 3135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073171
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3084321
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9321193
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006555
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.80070.3531540.25072176X-RAY DIFFRACTION98
2.8007-3.08250.30121420.23892202X-RAY DIFFRACTION98
3.0825-3.52840.2741070.21292248X-RAY DIFFRACTION99
3.5284-4.44490.24111690.16772224X-RAY DIFFRACTION99
4.4449-46.16040.21541380.16032323X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.994 Å / Origin y: -16.4249 Å / Origin z: -26.9251 Å
111213212223313233
T0.1863 Å2-0.063 Å20.0207 Å2-0.1326 Å2-0.0176 Å2--0.1696 Å2
L1.2025 °2-0.0429 °2-0.1663 °2-0.5545 °20.101 °2--0.9405 °2
S0.069 Å °-0.1336 Å °0.0125 Å °0.1186 Å °-0.0608 Å °0.0945 Å °0.0174 Å °0.0273 Å °0.0003 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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