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万見
- PDB-5nq5: Mtb TMK crystal structure in complex with compound 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nq5
タイトルMtb TMK crystal structure in complex with compound 1
要素Thymidylate kinase
キーワードTRANSFERASE / Thymidylate kinase / Nucleotide Binding / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP metabolic process / dTMP kinase / dTMP kinase activity / dUDP biosynthetic process / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding ...TMP metabolic process / dTMP kinase / dTMP kinase activity / dUDP biosynthetic process / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-952 / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Merceron, R. / Song, L. / Munier-Lehmann, H. / Van Calenbergh, S. / Savvides, S.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: Structure Guided Lead Generation toward Nonchiral M. tuberculosis Thymidylate Kinase Inhibitors.
著者: Song, L. / Merceron, R. / Gracia, B. / Quintana, A.L. / Risseeuw, M.D.P. / Hulpia, F. / Cos, P. / Ainsa, J.A. / Munier-Lehmann, H. / Savvides, S.N. / Van Calenbergh, S.
履歴
登録2017年4月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0542
ポリマ－22,6631
非ポリマー3911
水00
1
A: Thymidylate kinase
ヘテロ分子

A: Thymidylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1084
ポリマ－45,3252
非ポリマー7832
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area1630 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area16360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.390, 71.390, 133.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate kinase / Thymidine monophosphate kinase / dTMP kinase / TMPK


分子量: 22662.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
遺伝子: tmk, Rv3247c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BLi5 / 参照: UniProt: P9WKE1, dTMP kinase
#2: 化合物 ChemComp-952 / 5-methyl-1-[(3~{S})-1-[(3-phenoxyphenyl)methyl]piperidin-3-yl]pyrimidine-2,4-dione / 1-[(3S)-1-(3-フェノキシベンジル)ピペリジン-3β-イル]-5-メチルピリミジン-2,4(1H,3H)-ジ(以下略)


分子量: 391.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H25N3O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 10 % PEG 6000, 5 % MPD / Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 9634 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.36 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.063 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 16.97
反射 シェル解像度: 2.85→2.92 Å / 冗長度: 7.73 % / Mean I/σ(I) obs: 1.59 / Num. unique obs: 681 / CC1/2: 0.725 / Rrim(I) all: 1.276 / Rsym value: 1.191 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UNP

4unp


解像度: 2.85→44.583 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 32.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2393 482 5.01 %Random selection
Rwork0.2008 ---
obs0.2027 9629 99.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→44.583 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1373 0 29 0 1402
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0011443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3021969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.797848
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033222
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002276
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8501-3.26250.31131570.28312978X-RAY DIFFRACTION99
3.2625-4.10990.25941580.23423006X-RAY DIFFRACTION100
4.1099-44.58880.22331670.17823163X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -26.6471 Å / Origin y: 24.2293 Å / Origin z: -7.8962 Å
111213212223313233
T0.7256 Å2-0.165 Å20.0943 Å2-0.858 Å2-0.115 Å2--0.6886 Å2
L3.2767 °21.3384 °2-1.2978 °2-7.9555 °2-4.4843 °2--8.1992 °2
S0.0342 Å °-0.0247 Å °-0.0116 Å °0.424 Å °0.0038 Å °0.6049 Å °-0.032 Å °-0.3601 Å °-0.0627 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 1 through 212)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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