+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5nnp | ||||||||||||
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Title | Structure of Naa15/Naa10 bound to HypK-THB | ||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / N-acetylation / NATs / Naa15 / Naa10 / HypK / NatA / Nat1 / Ard1 / bisubstrate analogue | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information NatA complex / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / transferase activity / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Chaetomium thermophilum (fungus) synthetic construct (others) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.602 Å | ||||||||||||
Authors | Weyer, F.A. / Gumiero, A. / Kopp, J. / Sinning, I. | ||||||||||||
Funding support | Germany, 3items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2017 Title: Structural basis of HypK regulating N-terminal acetylation by the NatA complex. Authors: Weyer, F.A. / Gumiero, A. / Lapouge, K. / Bange, G. / Kopp, J. / Sinning, I. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5nnp.cif.gz | 744.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5nnp.ent.gz | 632.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5nnp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nn/5nnp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nn/5nnp | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Putative uncharacterized ... , 2 types, 4 molecules BFCG
#2: Protein | Mass: 22440.535 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (fungus) Strain: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / Gene: CTHT_0063490 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G0SEE8 #3: Protein | Mass: 6593.471 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum (fungus) / Strain: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / Gene: CTHT_0058830 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G0SCY6 |
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-Protein / Protein/peptide , 2 types, 4 molecules AEIL
#1: Protein | Mass: 84913.617 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (fungus) Strain: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / Gene: CTHT_0031530 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G0S4M4 #4: Protein/peptide | Mass: 408.362 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 4 types, 476 molecules
#5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | ChemComp-PO4 / #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.82 Å3/Da / Density % sol: 56.42 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1 M Tris pH 8.5 25 % PEG 3350 protein at 15 mg/ml concentration |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.8729 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 2M / Detector: PIXEL / Date: Nov 1, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.8729 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→49.321 Å / Num. obs: 77910 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.9 % / Rpim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 8.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.69 Å / Redundancy: 6.5 % / Num. unique obs: 7407 / % possible all: 97.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.602→49.321 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.87
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.602→49.321 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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