+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5nko | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Solution structure of the C-terminal domain of S. aureus Hibernating Promoting Factor (CTD-SaHPF) | ||||||
要素 | Ribosome hibernation promotion factor | ||||||
キーワード | RIBOSOMAL PROTEIN / Staphylococcus aureus / Hibernation / Pathogen / Ribosome / Hibernating Promoting Factor / HPF | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / cytosolic small ribosomal subunit 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Usachev, K.S. / Khusainov, I.S. / Ayupov, R.K. / Validov, S.Z. / Kieffer, B. / Yusupov, M.M. | ||||||
資金援助 | ロシア, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2017 タイトル: Structures and dynamics of hibernating ribosomes from mediated by intermolecular interactions of HPF. 著者: Iskander Khusainov / Quentin Vicens / Rustam Ayupov / Konstantin Usachev / Alexander Myasnikov / Angelita Simonetti / Shamil Validov / Bruno Kieffer / Gulnara Yusupova / Marat Yusupov / Yaser Hashem / 要旨: In bacteria, ribosomal hibernation shuts down translation as a response to stress, through reversible binding of stress-induced proteins to ribosomes. This process typically involves the formation of ...In bacteria, ribosomal hibernation shuts down translation as a response to stress, through reversible binding of stress-induced proteins to ribosomes. This process typically involves the formation of 100S ribosome dimers. Here, we present the structures of hibernating ribosomes from human pathogen containing a long variant of the hibernation-promoting factor (SaHPF) that we solved using cryo-electron microscopy. Our reconstructions reveal that the N-terminal domain (NTD) of SaHPF binds to the 30S subunit as observed for shorter variants of HPF in other species. The C-terminal domain (CTD) of SaHPF protrudes out of each ribosome in order to mediate dimerization. Using NMR, we characterized the interactions at the CTD-dimer interface. Secondary interactions are provided by helix 26 of the 16S ribosomal RNA We also show that ribosomes in the 100S particle adopt both rotated and unrotated conformations. Overall, our work illustrates a specific mode of ribosome dimerization by long HPF, a finding that may help improve the selectivity of antimicrobials. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5nko.cif.gz | 389.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5nko.ent.gz | 323.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5nko.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5nko_validation.pdf.gz | 568.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 5nko_full_validation.pdf.gz | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5nko_validation.xml.gz | 194 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5nko_validation.cif.gz | 185.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nk/5nko ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nk/5nko | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3624C 3625C 3638C 3639C 5nd8C 5nd9C C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | |
その他のデータベース |
|
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||
NMR アンサンブル |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7124.070 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 131-190 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain NCTC 8325) (黄色ブドウ球菌) 株: NCTC 8325 / 遺伝子: hpf, SAOUHSC_00767 / Variant: SaHPF / プラスミド: pGS21A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): star / 参照: UniProt: Q2G055 |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
NMR実験 |
|
-試料調製
詳細 | タイプ: solution 内容: 2.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] C-terminal domain of SaHPF, 50 mM potassium phosphate, 250 mM NH4Cl, 90% H2O/10% D2O Label: 15N, 13C / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O | ||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
試料 |
| ||||||||||||||||
試料状態 | イオン強度: 250 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.6 / 圧: 1 bar / 温度: 308 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 700 MHz |
---|
-解析
NMR software |
| |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 | |||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | |||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 10 |