[日本語] English
万見
- PDB-5nin: Crystal Structure of AKAP79 calmodulin binding domain peptide in ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nin
タイトルCrystal Structure of AKAP79 calmodulin binding domain peptide in complex with Ca2+/Calmodulin
要素
  • A-kinase anchor protein 5
  • Calmodulin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Calmodulin / Calcium / AKAP79 / AKAP150 / AKAP5 / AKAP / EF hand / Ca2+
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endosome to plasma membrane protein transport / postsynaptic recycling endosome membrane / protein serine/threonine phosphatase complex / postsynaptic recycling endosome / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / ROBO receptors bind AKAP5 / calcineurin-NFAT signaling cascade / : / GABA receptor binding / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...positive regulation of endosome to plasma membrane protein transport / postsynaptic recycling endosome membrane / protein serine/threonine phosphatase complex / postsynaptic recycling endosome / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / ROBO receptors bind AKAP5 / calcineurin-NFAT signaling cascade / : / GABA receptor binding / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / regulation of protein kinase A signaling / negative regulation of adenylate cyclase activity / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / protein phosphatase 2B binding / Trafficking of AMPA receptors / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / protein kinase A binding / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Phase 0 - rapid depolarisation / protein kinase A regulatory subunit binding / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / adenylate cyclase binding / excitatory synapse / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / positive regulation of DNA binding / glutamate receptor binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / beta-2 adrenergic receptor binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of protein dephosphorylation / Ion homeostasis / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / dendrite membrane / calcium channel complex / response to amphetamine / activation of adenylate cyclase activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity
類似検索 - 分子機能
A kinase-anchoring protein AKAP5 and AKAP12, calmodulin (CaM)-binding motif / A-kinase anchor protein 5 / WSK motif / A kinase-anchoring proteins AKAP-5 and AKAP-12 calmodulin (CaM)-binding motif profile. / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / A-kinase anchor protein 5 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gold, M.G. / Patel, N.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust104194/Z/14/Z 英国
Royal Society104194/Z/14/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/N015274/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Molecular basis of AKAP79 regulation by calmodulin.
著者: Patel, N. / Stengel, F. / Aebersold, R. / Gold, M.G.
履歴
登録2017年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Calmodulin
A: Calmodulin
C: A-kinase anchor protein 5
D: A-kinase anchor protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,12813
ポリマ－37,4884
非ポリマー6419
水8,989499
1
B: Calmodulin
D: A-kinase anchor protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3049
ポリマ－18,7442
非ポリマー5607
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area8540 Å2
手法PISA
2
A: Calmodulin
C: A-kinase anchor protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8244
ポリマ－18,7442
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.460, 76.460, 128.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

-
要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド A-kinase anchor protein 5 / AKAP-5 / A-kinase anchor protein 79 kDa / AKAP 79 / H21 / cAMP-dependent protein kinase regulatory ...AKAP-5 / A-kinase anchor protein 79 kDa / AKAP 79 / H21 / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit II high affinity-binding protein


分子量: 1891.273 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 77-92 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24588
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.08 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 2.4 M ammonium sulphate, 50 mM citrate pH 5.4, 0.3 M NDSB-195

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9685 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9685 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→65.77 Å / Num. obs: 42359 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 2193 / CC1/2: 0.552 / Rpim(I) all: 0.354 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IWQ (85-148)

1iwq


解像度: 1.7→54.065 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.93
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1944 3860 4.94 %random selection
Rwork0.1644 ---
obs0.1659 42303 97.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→54.065 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2394 0 29 499 2922
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092465
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9043319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.6681501
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005438
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.72070.25851110.23872659X-RAY DIFFRACTION98
1.7207-1.74250.2631590.22552660X-RAY DIFFRACTION98
1.7425-1.76550.26861240.23072670X-RAY DIFFRACTION99
1.7655-1.78960.22991320.21852715X-RAY DIFFRACTION98
1.7896-1.81520.28271130.2182734X-RAY DIFFRACTION98
1.8152-1.84230.21051510.20262639X-RAY DIFFRACTION98
1.8423-1.87110.24251160.19492691X-RAY DIFFRACTION98
1.8711-1.90180.23381340.20542690X-RAY DIFFRACTION98
1.9018-1.93460.25871300.18832680X-RAY DIFFRACTION98
1.9346-1.96970.19951230.17952703X-RAY DIFFRACTION98
1.9697-2.00760.1971510.1632647X-RAY DIFFRACTION98
2.0076-2.04860.17871480.15872615X-RAY DIFFRACTION97
2.0486-2.09320.18661540.15792675X-RAY DIFFRACTION98
2.0932-2.14190.19381620.14642661X-RAY DIFFRACTION98
2.1419-2.19540.15331280.14252638X-RAY DIFFRACTION97
2.1954-2.25480.16171500.13992636X-RAY DIFFRACTION97
2.2548-2.32110.18981030.13342666X-RAY DIFFRACTION97
2.3211-2.3960.15971470.13712648X-RAY DIFFRACTION97
2.396-2.48170.20781800.13962586X-RAY DIFFRACTION96
2.4817-2.5810.14681170.13732678X-RAY DIFFRACTION97
2.581-2.69850.17531360.13662640X-RAY DIFFRACTION97
2.6985-2.84080.18261540.14322659X-RAY DIFFRACTION97
2.8408-3.01870.21131480.15722598X-RAY DIFFRACTION96
3.0187-3.25180.1881360.1532642X-RAY DIFFRACTION97
3.2518-3.5790.18591250.14642682X-RAY DIFFRACTION97
3.579-4.09670.1581370.13862642X-RAY DIFFRACTION97
4.0967-5.16080.17661450.1612615X-RAY DIFFRACTION96
5.1608-54.09270.23261460.23432578X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0162-0.0135-0.00040.0607-0.01030.00690.0038-0.074-0.0168-0.0394-0.00960.05440.0099-0.0019-0.00090.05290.01890.01150.06590.0010.05116.8674-26.9563-27.8416
20.0182-0.0026-0.00290.0014-0.00090.0042-0.0350.01310.0057-0.00940.0035-0.001-0.01230.0014-0.00010.11440.0153-0.0010.072-0.02130.07371.1044-21.5112-41.0999
30.0143-0.0148-0.0060.05220.01220.01990.04450.00510.0160.0194-0.0064-0.0188-0.078-0.00950.00170.0306-0.00530.01380.0263-0.00420.05642.5112-14.5323-27.5451
40.00310.0081-0.00550.006-0.00460.0113-0.0107-0.0264-0.0011-0.1050.0601-0.0192-0.00890.0090.01630.2004-0.1083-0.016-0.0233-0.02940.126410.0588-7.4539-28.2829
50.0184-0.007-0.0020.0050.00430.0049-0.0068-0.09120.05180.00110.01590.0136-0.1050.023200.0805-0.00140.00860.0635-0.01430.071812.2748-18.587-28.3505
60.00790.0032-0.00860.0141-0.01140.0407-0.0293-0.02140.01180.03580.0143-0.0117-0.1320.038-0.00460.0390.0042-0.00220.0498-0.00440.04140.1828-17.0062-11.6369
70.002-0.00010.00170.0045-0.01030.0109-0.00930.00430.0079-0.0119-0.0073-0.01510.0393-0.0411-00.0423-0.01530.00860.0504-0.00750.0353-8.2255-26.4649-21.2529
80.03610.03420.01670.04090.00630.0291-0.01990.0017-0.0339-0.0202-0.08060.06560.059-0.0318-0.0389-0.0129-0.1758-0.1277-0.0893-0.197-0.1327-9.6879-32.9721-12.7818
90.1659-0.0209-0.03430.1339-0.01270.01650.0557-0.0234-0.0183-0.03030.03670.03020.0758-0.02610.02760.0336-0.0052-0.00410.08190.00290.0149-2.5762-25.2121-5.2899
100.03480.0039-0.00910.03110.010.0317-0.0521-0.0344-0.0772-0.0211-0.03870.0083-0.0062-0.0153-0.05280.00620.08110.083-0.0339-0.08-0.037911.9528-31.5816-38.1399
110.02420.01570.03470.05090.05550.0671-0.0398-0.0414-0.01470.02650.1079-0.0692-0.03750.04580.03980.02180.02440.00830.0341-0.00970.055123.0075-35.816-34.8701
120.04930.03170.00280.0214-0.00760.01570.17780.0310.0156-0.02220.02020.011-0.02480.04750.01810.0411-0.0120.0060.0592-0.0080.098631.1052-28.3397-34.9807
130.00910.01360.00730.013-0.00120.0032-0.02280.08520.0398-0.10190.0202-0.0548-0.01730.0407-00.0607-0.00910.01880.0561-0.00940.057320.1764-25.2711-37.5392
140.00120.0012-0.00040.00510.0070.00760.0241-0.01280.0116-0.06430.0225-0.0259-0.01030.120800.0593-0.01430.00080.0535-0.01680.043722.7435-33.6442-52.8623
150.0014-0.0008-0.00010.0044-0.00090.00070.0730.0099-0.0014-0.01180.0172-0.04590.02720.0379-00.0820.0202-0.010.05080.00530.064223.1084-47.4618-53.2197
160.00040.00060.00410.00060.00160.00930.0787-0.0986-0.03190.0344-0.0590.03720.0948-0.0337-00.0726-0.0198-0.00640.07810.01070.08812.6815-46.1606-44.2871
170.00480.0023-0.00540.0041-0.00480.00450.0165-0.0856-0.0496-0.0142-0.00820.03340.0337-0.0822-0.00230.0801-0.0258-0.01040.08560.01990.06227.186-48.5065-53.0537
180.1449-0.031-0.05840.02150.04950.15220.165-0.0298-0.0726-0.05390.1263-0.00650.1621-0.06070.19680.0760.001-0.0524-0.0131-0.0761-0.095715.5895-41.6861-60.2842
190.03050.004-0.00790.02930.00210.0453-0.04950.05620.01360.0046-0.09910.0483-0.0385-0.0338-0.01380.06040.00010.01110.0613-0.01360.059411.1349-34.2167-50.0995
200.1111-0.00310.0130.0058-0.01810.0864-0.06310.0305-0.02850.0072-0.0698-0.0890.0286-0.0186-0.00910.0518-0.01740.02970.0064-0.00270.0814.2638-28.4329-15.8878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 2 through 19 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 20 through 25 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 26 through 44 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 45 through 61 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 62 through 78 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 79 through 101 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 102 through 117 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 118 through 128 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 129 through 147 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 2 through 19 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 20 through 44 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 45 through 61 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 62 through 78 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 79 through 92 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 93 through 101 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'A' and (resid 102 through 117 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 118 through 128 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'A' and (resid 129 through 147 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'C' and (resid 78 through 88 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resid 78 through 88 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る