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- PDB-5n85: Structure of RPA70N in complex with PrimPol (fragment 514-525) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n85
タイトルStructure of RPA70N in complex with PrimPol (fragment 514-525)
要素
  • DNA-directed primase/polymerase protein
  • Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
キーワードPROTEIN BINDING / Complex / Replication / Basic cleft
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase AEP / protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / R-loop processing / mitochondrial DNA replication / single-stranded telomeric DNA binding / lateral element / G-rich strand telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break ...DNA primase AEP / protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / R-loop processing / mitochondrial DNA replication / single-stranded telomeric DNA binding / lateral element / G-rich strand telomeric DNA binding / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / DNA replication, synthesis of primer / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / mitochondrial DNA repair / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / replication fork processing / hemopoiesis / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / error-prone translesion synthesis / telomere maintenance via telomerase / translesion synthesis / mismatch repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / homeostasis of number of cells within a tissue / DNA-directed RNA polymerase complex / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / male germ cell nucleus / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / replication fork / meiotic cell cycle / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / DNA-directed RNA polymerase activity / Dual Incision in GG-NER / DNA-templated DNA replication / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / manganese ion binding / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / in utero embryonic development / DNA-directed DNA polymerase / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase activity / chromosome, telomeric region / DNA replication / mitochondrial matrix / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA-directed primase/polymerase protein / Herpesviridae UL52/UL70 DNA primase / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain ...DNA-directed primase/polymerase protein / Herpesviridae UL52/UL70 DNA primase / Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / DNA-directed primase/polymerase protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Brissett, N.C. / Doherty, A.J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/H019723/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M008800/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M004236/1 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Molecular basis for PrimPol recruitment to replication forks by RPA.
著者: Guilliam, T.A. / Brissett, N.C. / Ehlinger, A. / Keen, B.A. / Kolesar, P. / Taylor, E.M. / Bailey, L.J. / Lindsay, H.D. / Chazin, W.J. / Doherty, A.J.
履歴
登録2017年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
B: DNA-directed primase/polymerase protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1852
ポリマ－15,1852
非ポリマー00
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area6940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.860, 53.090, 54.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 13497.728 Da / 分子数: 1 / 変異: E7R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P27694
#2: タンパク質・ペプチド DNA-directed primase/polymerase protein / hPrimpol1 / Coiled-coil domain-containing protein 111


分子量: 1687.671 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP Residues 514-528 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96LW4, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.96 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.2 M Ammonium acetate 0.1 M Sodium acetate 4.5 20 % w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月7日 / 詳細: VariMax-HF mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→38.073 Å / Num. all: 7856 / Num. obs: 7856 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 16.67 Å2 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.226 / Rsym value: 0.217 / Net I/av σ(I): 3.4 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 100895
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.1110.40.75111152411040.2390.790.751398.1
2.11-2.2413.40.6481.21415910580.180.6730.6484.299.5
2.24-2.3913.40.5351.4133689970.1490.5560.5355.299.9
2.39-2.5813.50.4111.9126129350.1140.4270.4116.9100
2.58-2.8313.50.3322.3118158770.0920.3450.3328.6100
2.83-3.1613.40.2253.4106187920.0630.2330.22512.1100
3.16-3.6513.30.1255.993116990.0350.130.12518.8100
3.65-4.4713.20.0828.680926150.0230.0850.08226.3100
4.47-6.3212.70.0817.861324840.0230.0850.08125100
6.32-31.11811.10.0698.632642950.0210.0720.06925.499.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
CrystalClearデータ収集
MOSFLM7.1.0データ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IPC

4ipc


解像度: 2→31.118 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2275 390 4.98 %
Rwork0.187 7435 -
obs0.1891 7825 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.64 Å2 / Biso mean: 26.2015 Å2 / Biso min: 5.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→31.118 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1023 0 0 74 1097
Biso mean---31.23 -
残基数----133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041098
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7851503
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048182
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005196
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.582709
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0001-2.28940.26941320.19822398253099
2.2894-2.88410.23591230.206224632586100
2.8841-31.12150.20851350.173125742709100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.6106 Å / Origin y: -1.135 Å / Origin z: -5.2363 Å
111213212223313233
T0.0831 Å2-0.0033 Å2-0.0086 Å2-0.0772 Å20.006 Å2--0.0836 Å2
L0.3953 °2-0.0119 °20.135 °2-0.4354 °2-0.1386 °2--0.8591 °2
S0.0092 Å °-0.0444 Å °0.0546 Å °0.0405 Å °-0.0395 Å °-0.0102 Å °-0.121 Å °0.054 Å °0.0082 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA0 - 120
2X-RAY DIFFRACTION1allW1 - 57
3X-RAY DIFFRACTION1allW58 - 74
4X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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