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- PDB-5n3u: The structure of the complex of CpcE and CpcF of phycocyanin lyas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n3u
タイトルThe structure of the complex of CpcE and CpcF of phycocyanin lyase from Nostoc sp. PCC7120
要素
  • Phycocyanobilin lyase subunit alpha
  • Phycocyanobilin lyase subunit beta
キーワードLYASE (リアーゼ) / phycobilisome (フィコビリソーム) / chromophorylation / phycocyanin (フィコシアニン)
機能・相同性
機能・相同性情報


付加脱離酵素（リアーゼ） / フィコビリソーム / lyase activity
類似検索 - 分子機能
PBS lyase HEAT-like repeat / E-Z type HEAT repeats / PBS lyase HEAT-like repeat / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Phycocyanobilin lyase subunit alpha / Phycocyanobilin lyase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. PCC 7120 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Hoeppner, A. / Zhao, C. / Xu, Q.-Z. / Gaertner, W. / Scheer, H. / Zhao, K.-H.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structures and enzymatic mechanisms of phycobiliprotein lyases CpcE/F and PecE/F.
著者: Zhao, C. / Hoppner, A. / Xu, Q.Z. / Gartner, W. / Scheer, H. / Zhou, M. / Zhao, K.H.
履歴
登録2017年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phycocyanobilin lyase subunit alpha
B: Phycocyanobilin lyase subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2362
ポリマ－52,2362
非ポリマー00
水2,666148
1
A: Phycocyanobilin lyase subunit alpha
B: Phycocyanobilin lyase subunit beta

A: Phycocyanobilin lyase subunit alpha
B: Phycocyanobilin lyase subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4724
ポリマ－104,4724
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area10560 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area33920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.600, 59.825, 110.634
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 Phycocyanobilin lyase subunit alpha / Phycocyanin operon protein CpcE


分子量: 29656.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. PCC 7120 (バクテリア)
遺伝子: cpcE, alr0532 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07125, 付加脱離酵素（リアーゼ）
#2: タンパク質 Phycocyanobilin lyase subunit beta / Phycocyanin operon protein CpcF


分子量: 22579.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. PCC 7120 (バクテリア)
遺伝子: cpcF, alr0533 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P29985, 付加脱離酵素（リアーゼ）
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.8, 5 % (w/v) PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→57.05 Å / Num. obs: 36870 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 6.53 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.45
反射 シェル解像度: 1.89→2.01 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.53 / Rsym value: 0.494 / % possible all: 82.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC6.5.018精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-house structure

解像度: 1.89→57.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 3.277 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21616 1813 4.9 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.18368 35057 95.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å2-0.06 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.89→57.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3301 0 0 148 3449
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0193374
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023350
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.971.9814597
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.09437675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8775439
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.16524.507142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.81715557
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3231523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213859
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02728
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1242.9541747
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.1242.9531746
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1164.4132180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1164.4152181
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2193.4341626
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.2193.4341626
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.194.972415
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.20624.2574016
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.20524.2674017
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.892→1.941 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 80 -
Rwork0.296 1843 -
obs--67.26 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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