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- PDB-5n09: Crystal structure of L107C/A313C covalently linked dengue 2 virus... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n09
タイトルCrystal structure of L107C/A313C covalently linked dengue 2 virus envelope glycoprotein dimer in complex with the Fab fragment of the broadly neutralizing human antibody EDE2 A11
要素
  • (BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 - ...) x 2
  • Envelope Glycoprotein E
キーワードImmune System/Viral Protein / IMMUNE SYSTEM-VIRAL PROTEIN COMPLEX / VIRAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION / CLASS 2 FUSION PROTEIN / DENGUE VIRUS / BROADLY NEUTRALIZING ANTIBODY / FAB FRAGMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / viral capsid / nucleoside-triphosphate phosphatase / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / RNA helicase / induction by virus of host autophagy / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Viral Envelope Glycoprotein; domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus ...Viral Envelope Glycoprotein; domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Immunoglobulins / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyprotein / Core protein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Duquerroy, S. / Rouvinski, A. / Guardado-Calvo, P. / Vaney, M.-C. / Sharma, A. / Rey, F.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
European Commission FP7 Programme282 378FP フランス
ATIP-AvenirANR-10-LABX-62-IBEID フランス
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Covalently linked dengue virus envelope glycoprotein dimers reduce exposure of the immunodominant fusion loop epitope.
著者: Rouvinski, A. / Dejnirattisai, W. / Guardado-Calvo, P. / Vaney, M.C. / Sharma, A. / Duquerroy, S. / Supasa, P. / Wongwiwat, W. / Haouz, A. / Barba-Spaeth, G. / Mongkolsapaya, J. / Rey, F.A. / Screaton, G.R.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Recognition determinants of broadly neutralizing human antibodies against dengue viruses.
著者: Rouvinski, A. / Guardado-Calvo, P. / Barba-Spaeth, G. / Duquerroy, S. / Vaney, M.C. / Kikuti, C.M. / Navarro Sanchez, M.E. / Dejnirattisai, W. / Wongwiwat, W. / Haouz, A. / Girard-Blanc, C. / ...著者: Rouvinski, A. / Guardado-Calvo, P. / Barba-Spaeth, G. / Duquerroy, S. / Vaney, M.C. / Kikuti, C.M. / Navarro Sanchez, M.E. / Dejnirattisai, W. / Wongwiwat, W. / Haouz, A. / Girard-Blanc, C. / Petres, S. / Shepard, W.E. / Despres, P. / Arenzana-Seisdedos, F. / Dussart, P. / Mongkolsapaya, J. / Screaton, G.R. / Rey, F.A.
履歴
登録2017年2月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年7月21日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_audit_support / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope Glycoprotein E
B: Envelope Glycoprotein E
H: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 - Heavy chain
I: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 - Heavy chain
L: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 - Light chain
M: BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 - Light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,1969
ポリマ－201,8616
非ポリマー2,3353
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18340 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area71380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.902, 180.598, 205.043
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

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抗体 , 2種, 4分子 HILM

#2: 抗体 BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 - Heavy chain


分子量: 30355.521 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAB FRAGMENT HEAVY CHAIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#3: 抗体 BROADLY NEUTRALIZING HUMAN ANTIBODY EDE2 A11 - Light chain


分子量: 23107.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FAB FRAGMENT LIGHT CHAIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Envelope Glycoprotein E


分子量: 47467.156 Da / 分子数: 2 / 変異: L107C A313C / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The specific strain used in this work, FGA02, (without engineered mutations) has been sequenced and deposited previously and corresponds to GenBank: KM087965.1
由来: (組換発現) Dengue virus 2 (デング熱ウイルス)
Variant: FGA-02 / プラスミド: PMT/BIP/V5-HIS / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: C3VXD1, UniProt: A0A0B4SHY9*PLUS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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糖 , 2種, 3分子

#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-3-4/a4-b1_a6-f1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100mM Tris pH 8.5 20.7% PEG 4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→40 Å / Num. obs: 19970 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.891 / Rmerge(I) obs: 0.686 / Rpim(I) all: 0.354 / Net I/σ(I): 2.4
反射 シェル解像度: 3.9→4.27 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.965 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 23344 / CC1/2: 0.508 / Rpim(I) all: 1.044 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4UTB

4utb


解像度: 3.9→39.991 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3468 945 4.89 %
Rwork0.3043 --
obs0.3064 19323 93.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→39.991 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12683 0 156 2 12841
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00513159
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28117906
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6937922
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0672054
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062258
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9001-4.10550.38051400.36692589X-RAY DIFFRACTION94
4.1055-4.36240.36641150.35852617X-RAY DIFFRACTION94
4.3624-4.69880.35371430.31432581X-RAY DIFFRACTION94
4.6988-5.17080.38891340.31292628X-RAY DIFFRACTION94
5.1708-5.91690.33051400.30812642X-RAY DIFFRACTION93
5.9169-7.44680.36061360.3072623X-RAY DIFFRACTION92
7.4468-39.99270.29291370.23832698X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4402-0.02530.26130.1696-0.02841.021-0.1233-0.07510.11970.02570.14030.0151-0.28160.01650.00020.75320.019-0.02240.7610.0310.826158.414526.358431.3154
20.1083-0.16280.02150.27230.05510.14260.21020.20640.5439-0.1674-0.22060.5134-0.9143-0.468702.2921-0.1949-0.49161.62070.04181.53558.050974.624450.5862
30.2543-0.1573-0.04770.2578-0.16320.23960.1689-0.5470.64321.0562-0.1929-0.9784-0.44030.21640.04893.084-0.0915-0.19762.03510.23641.292961.785977.439211.9245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' ) OR (chain 'B' ) OR (chain 'H' and resid 1:113 ) OR (chain 'I' and resid 1:113) OR (chain 'L' and resid 1:107) OR (chain 'M' and resid 1:107 )
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'H' and resid 114:213) OR (chain 'L' and resid 108:210)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'I' and resid 114:213) OR (chain 'M' and resid 108:210)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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