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- PDB-5mug: Self-assembled alpha-Tocopherol Transfer Protein Nanoparticles Pr... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5mug | |||||||||
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Title | Self-assembled alpha-Tocopherol Transfer Protein Nanoparticles Promote Vitamin E Delivery Across an Endothelial Barrier | |||||||||
![]() | Alpha-tocopherol transfer protein | |||||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / lipid transfer protein / sec14-like | |||||||||
Function / homology | ![]() Vitamin E / vitamin E binding / vitamin E metabolic process / lipid transfer activity / vitamin transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / positive regulation of amyloid-beta clearance / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol bisphosphate binding ...Vitamin E / vitamin E binding / vitamin E metabolic process / lipid transfer activity / vitamin transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / positive regulation of amyloid-beta clearance / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol bisphosphate binding / embryonic placenta development / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / lipid metabolic process / response to toxic substance / late endosome / membrane / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Stocker, A. / Aeschimann, W. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Self-assembled alpha-Tocopherol Transfer Protein Nanoparticles Promote Vitamin E Delivery Across an Endothelial Barrier. Authors: Aeschimann, W. / Staats, S. / Kammer, S. / Olieric, N. / Jeckelmann, J.M. / Fotiadis, D. / Netscher, T. / Rimbach, G. / Cascella, M. / Stocker, A. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 116.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 90.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 730.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 11.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 14.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5mueC ![]() 1oipS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
| |||||||||
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1 | ![]()
| x 24|||||||||
Unit cell |
| |||||||||
Components on special symmetry positions |
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-
Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 26897.979 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 5 types, 61 molecules ![](data/chem/img/VIV.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ETA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ETA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-VIV / ( | ||||
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#3: Chemical | ChemComp-SO4 / | ||||
#4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-ETA / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.69 Å3/Da / Density % sol: 66.66 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: evaporation / pH: 7.5 Details: 0.1 M Ammonium sulfate,10% w/v Polyethylene glycol 4,000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Nov 6, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0079 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.42→48.572 Å / Num. obs: 29032 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.813 % / Biso Wilson estimate: 60.22 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 1.114 / Net I/σ(I): 14 / Num. measured all: 139722 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1OIP Resolution: 2.42→48.572 Å / SU ML: 0.35 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.03 / Phase error: 23.27
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 162.69 Å2 / Biso mean: 67.8465 Å2 / Biso min: 38.33 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.42→48.572 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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