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万見
- PDB-5mu4: Tail Tubular Protein A of Klebsiella pneumoniae bacteriophage KP32 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mu4
タイトルTail Tubular Protein A of Klebsiella pneumoniae bacteriophage KP32
要素Tail tubular protein A
キーワードVIRAL PROTEIN / tail tubular protein / bacteriophage / exopolysaccharide depolymerase / antibacterial activity
機能・相同性Tail tubular protein Gp11 / Tail tubular protein / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / virion component / Tail tubular protein A
機能・相同性情報
生物種Klebsiella phage KP32 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Pyra, A. / Brzozowska, E. / Pawlik, K. / Dauter, M. / Dauter, Z. / Gamian, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Tail tubular protein A: a dual-function tail protein of Klebsiella pneumoniae bacteriophage KP32.
著者: Pyra, A. / Brzozowska, E. / Pawlik, K. / Gamian, A. / Dauter, M. / Dauter, Z.
履歴
登録2017年1月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Data collection / Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail tubular protein A
B: Tail tubular protein A
C: Tail tubular protein A
D: Tail tubular protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1274
ポリマ－89,1274
非ポリマー00
水14,250791
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6230 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area34920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.320, 138.320, 102.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質
Tail tubular protein A


分子量: 22281.680 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella phage KP32 (ファージ) / 遺伝子: 31
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: D1L2W4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 791 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 35% Tacsimate

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 22-ID10.9792
シンクロトロンAPS 22-ID20.9763
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2014年10月13日
RAYONIX MX-3002CCD2014年10月13日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.97631
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 87540 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 0.933 / Net I/σ(I): 9.4 / Num. measured all: 718685
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
1.9-1.936.743620.6430.7880.83199.8
1.93-1.976.843430.7060.6460.85299.9
1.97-2.01743640.8070.5490.84399.9
2.01-2.057.143740.8460.4470.851100
2.05-2.097.143430.8940.3430.88499.90.8630.93
2.09-2.147.243340.9360.2630.8699.90.6650.716
2.14-2.197.243930.9540.2190.87899.90.5510.594
2.19-2.257.243370.9650.1830.8831000.4610.496
2.25-2.327.243600.9730.1380.881000.3470.374
2.32-2.397.244020.9770.1150.8521000.290.312
2.39-2.487.243540.9790.0980.861000.2460.265
2.48-2.587.343710.9830.0750.8431000.1890.204
2.58-2.77.343720.9850.0610.8491000.1550.167
2.7-2.847.343770.9890.0510.8661000.1290.138
2.84-3.02943890.990.0430.9351000.1250.132
3.02-3.2511.143780.990.041.1011000.1260.133
3.25-3.5711.243940.9910.0361.1961000.1140.12
3.57-4.0911.243920.9890.0311.0851000.0970.102
4.09-5.151144170.9940.0250.9061000.0770.081
5.15-3010.644840.9870.0280.99699.80.0810.086

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SHELXDE位相決定
HKL-2000データスケーリング
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 3.403 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2296 1650 2 %RANDOM
Rwork0.1831 ---
obs0.1841 81538 95.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 112.67 Å2 / Biso mean: 28.628 Å2 / Biso min: 8.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→29.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5861 0 0 791 6652
Biso mean---37.46 -
残基数----752
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0195995
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9571.948123
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.111312492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.4625751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.13924.537313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.46815968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7261546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.2871
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.027040
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021450
LS精密化 シェル解像度: 1.903→1.953 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 76 -
Rwork0.294 3292 -
all-3368 -
obs--52.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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